загрузка...
Loading...
Check Google Page Rank

Біологія. Комплексний довідник - підготовка до ЗНО та ДПА

БІОЛОГІЯ КЛІТИНИ

 

Білки

 

Білки — це високомолекулярні сполуки, мономерами яких є амінокислоти. Відомо близько 50 тис. білків, кожен з них складається з 20 основних амінокислот. Усі амінокислоти містять карбоксильну групу — СООН, яка виявляє кислотні властивості, та аміногрупу — NH2, яка виявляє основні властивості. Амінокислоти відрізняються одна від одної за будовою частин, які називають радикалами та позначають літерою ї£. Загальна формула амінокислот:

У молекулі білка залишки молекул амінокислот з’єднані один з одним за допомогою ковалентного пептидного зв’язку, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої амінокислоти з виділенням молекули води:

Сполука, що складається з двох залишків амінокислот, являє собою дипептид. Завдяки наявності в дипептиді карбоксильної групи та аміногрупи на кінцях молекули можливе приєднання до неї інших амінокислот. Якщо у такий спосіб з’єднується більше 10 амінокислот, то утворюється поліпептид.

Послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу називають первинною структурою білка. Вона визначає всі властивості та функції білків. Вторинна структура виникає внаслідок просторового укладання поліпептидного ланцюга і являє собою а-спіраль або β-складчатий шар. Вторинна структура стабілізується водневими зв’язками між —СО- та —NH-групами двох пептидних зв’язків у межах одного поліпептидного ланцюга (α-спіраль) або між двома поліпептидними ланцюгами (β-структура). Вторинну α-структуру мають міозин та тропоміозин — м’язові скоротливі білки, кератин — структурний білок дзьобу, волосся, нігтів, копит, рогів, луски, пір’я, β-структуру має фіброїн — білок шовку. Третинна структура білка являє собою тривимірне укладання в просторі α-спіральних і β-структурних утворень у вигляді сфер, або глобул (глобулярні структури, від лат. globules — кулька), чи у вигляді волокон (фібрілярні структури, від лат. fibrilea — волоконце). Третинна структура стабілізується чотирма типами зв’язків: водневими, дисульфидними (між атомами Сульфуру, що входять до складу залишку амінокислоти цистеїну), іонними (між зарядженими групами радикалів амінокйслот) та гідробофними взаємодіями між радикалами неполярних амінокислот. При цьому білок ущільнюється таким чином, щоб його гідрофобні бічні ланцюги були приховані всередині структури, тобто захищені від стикання з водою, а гідрофільні бічні ланцюги обернені назовні.

Деякі білки (гемоглобін, велика кількість ферментів вуглеводного обміну) складаються з кількох поліпептидних ланцюгів, які називають субодиницями. У цьому разі після формування третинних структур окремих субодиниць виникає четвертинна структура, що стабілізується гідрофобними взаємодіями, а також іонними та водневими зв’язками.

 

 

Рис. 1. Рівні структури білків: 1 — первинна, 2 — вторинна, З — третинна, 4 — четвертинна

 

Одна з основних властивостей білків — здатність змінювати структуру під впливом певних факторів (високої температури та тиску, дії хімічних сполук тощо), при цьому внаслідок розриву водневих і іонних зв’язків порушується третинна та вторинна структура білка. Процес порушення природної структури білка із збереженням його первинної структури називають денатурацією. Внаслідок денатурації змінюються властивості білка: знижується розчинність, втрачається біологічна активність тощо. У разі припинення нетривалої дії факторів, що спричинили денатурацію, можливе відновлення початкової структури білка. Це явище має назву ренатурації.

 

Функції білків

 

Функції білків

Приклади білків

Що виконує

Структурна

Білки є складовою частиною біологічних мембран

Колаген

головний компонент хрящів, сухожилків

Еластин

зв’язки

Осеїн

надає пружності кісткам

Кератини

нігті, пір’я

Скоротлива (рухова)

Актин і міозин

забезпечують здатність м’язів до скорочення

Тубулін

входить до складу мікротрубочок, джгутиків, війок

Захисна

Полягає у запобіганні пошкодженням клітин, проникненню в організм сторонніх сполук, хвороботворних мікроорганізмів

Імуноглобулін

антитіла

Фібриноген, тромбопластин, тромбін

беруть участь у процесах зсідання крові

Сигнальна

Передають сигнали із зовнішнього середовища на інші ділянки мембрани або всередину клітини

родопсин

Регуляторна

Гормони

інсулін, глюкагон

Гістони

регуляція активності геному

Транспортна

Гемоглобін

переносить кисень

Енергетична

Енергетична цінність білків 17,2 кДж

Запасаюча

Накопичують запасну речовину

яєчний альбумін, казеїн — білок молока

Каталітична

Ферменти

 

 

Ферменти є клітинними каталізаторами біохімічних реакцій. Відомо понад тисячі ферментів. Основу ферменту становлять білки, до них може приєднуватись небілкова частина (вітаміни, метали тощо). Ферменти прискорюють біохімічні процеси в десятки, сотні разів. Ферменти мають такі особливості:

1) каталізують лише певні реакції. Кожна молекула ферменту здатна здійснювати від кількох

тисяч до кількох мільйонів операцій за хвилину. У ході цих реакцій фермент не втрачає своєї структури і, отже, своєї активності. Фермент просторово сполучається з речовинами, які вступають в реакцію, прискорює їх перетворення і виходить з реакції незмінним;

2) каталітичну активність ферменту зумовлює не вся його молекула, а лише її невелика ділянка — активний центр. Активний центр геометрично відповідає структурі молекул речовин, які вступають у реакцію. Це забезпечує просторове зближення молекул речовин, які вступають у реакцію, та активного центру ферменту, які відповідають один одному як «ключ та замок»;

3) внаслідок денатурації білка, що входить до складу ферменту, його каталітична активність зникає, бо порушується структура активного центру;

4) щоб фермент був активний, потрібна певна кислотність середовища, тобто певна концентрація іонів Гідрогену, і певна температура;

5) для ферментів як у клітині, так і в організмі в цілому характерна закономірна локалізація, оскільки процес розщеплення або синтезу будь-якої речовини в клітині або в організмі поділений на ряд хімічних операцій, які закономірно йдуть одна за одною. Кожну з цих операцій каталізує свій фермент. Група ферментів, які каталізують ланцюг таких хімічних реакцій, є ніби своєрідним біохімічним конвеєром.

 

ЦЕ ЦІКАВО

Ще на початку XIII ст. було встановлено, що речовини, які містяться в соках рослин та екстрактах тваринних тканин, мають однакову природу. Вперше почав вивчати хімію білкових речовин Я. Бекаррі. У 1728 р. він виділів із пшеничного борошна білок-клейковину і дослідив деякі його властивості. У той самий час білки вивчав і французький учений А. Фуркруа. Він ґрунтовно дослідив білки сироватки крові та назвав її три компоненти — желатин, альбумін, фібрин. У1839 р. голландський хімік Г. Мульдер назвав білки протеїнами (від гр. І рrоtоs — перший).






загрузка...





загрузка...