Біологія - Навчальный посібник - В. О. Мотузний 2009

Частина І. Загальна біологія
2. Хімічний склад живих організмів. Біологічно важливі речовини

Біохімія як галузь біології. Наука, що вивчає хімічний склад організмів, будову, властивості, локалізацію і роль виявлених у них сполук, шляхи їх виникнення й перетворення, які в сукупності забезпечують обмін речовин і енергії, називається біохімією. Сучасна біохімія проводить свої дослідження на різних рівнях організації живої матерії. Одне з актуальних її завдань — з’ясування механізмів регулювання життєдіяльності клітин і забезпечення єдності обміну речовин та енергії в організмі.

Особливості хімічного складу живих організмів. В організмах не виявлено жодного елемента, якого б не було в неживій природі. Цим підтверджується єдність живої й неживої природи. Проте організми побудовані із значно більшої кількості різноманітних хімічних сполук, ніж нежива природа. Хімічний склад організмів має дві особливості: 1) великий вміст води; 2) більшість функцій організмів визначається органічними сполуками, основою яких є атоми Карбону (вуглецю).

Співвідношення хімічних елементів у живій і неживій природі. Відомо понад 100 елементів, що містяться в земній корі. Більшість їх може входити до складу живих організмів. З’ясовано, що вміст різних елементів у живій і неживій природі неоднаковий. Наприклад, Силіцію в земній корі у 300 разів більше, ніж Карбону, але за вмістом у живих організмах він значно поступається Карбону.

Майже 99 % атомів організму людини і рослин припадає на 4 елементи: Гідроген, Оксиген, Карбон і Нітроген. Ці елементи називаються органогенами. В організмі людини і тварин виявлено понад 70 елементів періодичної системи Д. Менделєєва. За кількісним вмістом їх можна поділити на 4 групи: 1) макробіогенні (головні) елементи, яких в організмі від 1 % і більше. До них належать: Оксиген, Карбон, Нітроген, Гідроген, Кальцій і Фосфор; 2) олігобіогенні, частка яких становить від 0,1 % до 1 %. Це Калій, Натрій, Хлор, Сульфур, Магній, Ферум. Елементи першої і другої груп належать до макроелементів; 3) мікробіогенні (мікроелементи), вміст яких в організмі менш як 0,01 %. Доведено велику роль у процесах життєдіяльності таких елементів цієї групи, як Цинк, Манган, Кобальт, Купрум, Бор, Йод; 4) ультрамікробіогенні (ультрамікроелементи). До цієї групи належать усі інші елементи. Концентрація їх в організмі дуже мала (10-4—10-6 %). З них 12 необхідні для життєдіяльності як рослин, так і тварин (Бор, Літій, Алюміній, Силіцій, Станум, Кадмій, Арсен, Селен, Титан, Ванадій, Хром, Нікол). Припускається, що ще 6 елементів (Берилій, Рубідій, Барій, Аргентум, Плюмбум, Вольфрам) також необхідні для живих організмів.

За набором елементів жива і нежива природа відрізняються мало, адже вихідний матеріал для побудови живих молекул постачає нежива природа. До речі, морська вода за вмістом елементів (в атомному вираженні), за винятком Карбону й Фосфору, дуже близька до середовищ живих організмів. Більше того, хімічний склад морської води майже ідентичний складу крові людини. Тому вважають, що виникнення життя пов’язане з водним середовищем Світового океану або його побережних районів.

Вміст тих чи інших елементів у різних організмах може істотно варіювати. У сірчаних бактеріях, наприклад, до 10 % Сульфуру, у бурих водоростях багато Йоду, в молюсках — Купруму, у хвощі — Хрому й Силіцію, в жовтеці — Літію. Нестача необхідних мінеральних елементів згубно впливає на стан організмів. Біологічну роль деяких елементів остаточно ще не з’ясовано.

Низка мікроелементів є у складі ферментів, гормонів та інших життєво важливих сполук, які впливають на процеси розмноження, кровотворення та ін. Наприклад, Цинк входить до складу молекули інсуліну, Кобальт — ціанокобаламіну (віт. В12), Флуор — до складу емалі зубів. Бор необхідний для діяльності бульбочкових бактерій тощо.

Вода: властивості і функції в організмі. Молекула води полярна. Валентний кут Н—О—Н дорівнює 105°, тому молекула є диполем. Одна з найважливіших особливостей води — здатність її молекул поєднуватися в структурні агрегати завдяки утворенню зв’язків між різнойменно зарядженими полюсами диполів. Кожна молекула води виявляється досить міцно зв’язаною з чотирма сусідніми молекулами води (утворюються асоціати). Своєрідна структура води зумовлює її унікальні фізико-хімічні властивості.

Речовини у водному розчині мають водяну, або гідратну, оболонку, яка утворюється в результаті взаємодії дипольних молекул води із зарядженими групами макромолекул або йонів. Чим більша гідратна оболонка, тим краще розчиняється речовина.

Теплоємність води більш ніж удвічі вища за теплоємність будь-якої біологічної речовини. Завдяки цьому вона може тривалий час зберігати теплоту при зміні температури навколишнього природного середовища і переносити її на відстань,'що важливо для підтримання температури організму.

Великий поверхневий натяг, створений взаємодією між молекулами води, зумовлює капілярні явища, тобто підняття води вгору по дуже тонких канальцях (капілярах). У рослинах завдяки капілярним явищам вода з розчиненими в ній поживними речовинами надходить капілярними судинами від кореня до пагонів і навпаки — від листків до нижніх частин рослин.

Біологічні функції води: 1) вода — розчинник і стабілізатор розчинених біологічних молекул та йонів; 2) регулятор теплового балансу організму. Під час випаровування води багато енергії витрачається на розрив водневих зв’язків між її молекулами. Багато організмів охолоджуються, випаровуючи воду; 3) виконує транспортну функцію за транспіраційного потоку поживних речовин у рослинах; 4) механічну (гідратаційну) — сприяє збереженню внутрішньоклітинного тиску і форми клітин (тургор); 5) структурну — створює структурний прошарок між полярними кінцями білків і ліпідів у біологічних мембранах; 6) синтетичну, або анаболічну, — субстрат у синтезі біологічних речовин; 7) гідролітичну, або катаболічну, — субстрат при розриванні хімічних зв’язків у молекулах біологічних речовин; 8) електронодонорну, або енергетичну, — джерело електронів при трансформації енергії в хлоропластах рослин.

Найбільша густина води при 4 °С. А оскільки густина льоду менша за густину води, водойми промерзають дуже повільно: зверху покриваються кригою, а біля дна довго зберігається шар води з температурою 4 °С. Це рятує взимку життя багатьох водних організмів.

Вміст води та її розподіл в організмі людини. Вміст води в організмі людини залежно від віку становить 45—75 % загальної маси тіла. Чим інтенсивніший обмін речовин у тій чи іншій тканині, тим більше в ній води. В 1,5-місячному ембріоні людини води 97,5 %, у тілі новонародженої дитини — 74, у восьмимісячної дитини — 83, дорослої людини — 66 %. Вміст води у різних органах і тканинах тіла людини також різний. Так, у мозку дорослої людини її 86 %, печінці — 70, кістках — 20 %. З віком вміст води у тканинах організму зменшується.

Уся вода розподілена між трьома просторами — всередині клітин, поза клітинами та в замкнених просторах. Найбільше її всередині клітин — від 30 до 45 %. Позаклітинна вода розподіляється між міжклітинною рідиною (12—16 %), плазмою крові (близько 5 %) і лімфою (92 %). Внутрішньопорожнинної води приблизно 1—3 %. Вода входить до складу спинномозкової, внутрішньоочної, перикардіальної, синовіальної (суглобової) рідин тощо. За складом розчинених речовин вода близька до міжклітинної рідини. Частина молекул води (≈ 5 %) у клітинах перебуває у зв’язаному стані з білковими молекулами. Вони ізолюють білкові молекули одна від одної в колоїдних розчинах. Таку воду називають зв’язаною, або структурованою.

Порушення водного балансу клітин організму призводить до тяжких наслідків, аж до загибелі клітин. Функції клітин залежать від загальної кількості внутрішньоклітинної та позаклітинної води, від гідратаційних шарів (обводненості) субклітинних структур, від водного мікрооточення макромолекул. Необхідна кількість води в організмі підтримується надходженням її з їжею (приблизно 2 л за добу), невелика її кількість (0,3 л за добу) утворюється в процесі розщеплення речовин. Надлишок води виводиться нирками, шкірою та легенями.

Гідрофільні і гідрофобні сполуки. Молекули води взаємодіють із молекулами розчинених у ній полярних речовин з утворенням водневих зв’язків. Такі речовини називаються гідрофільними. Молекули або йони гідрофільних речовин вбудовуються в загальну систему водневих зв’язків води.

Неполярні молекули (наприклад, молекули жирів) «ізолюються» від молекул води, групуючись між собою. Таким чином неполярні молекули витісняються з водного розчину, ніби уникаючи води. Тому їх називають гідрофобними. Деякі органічні молекули мають подвійні властивості: на одних ділянках їх зосереджені полярні групи, на інших — неполярні. Такі речовини називають амфіпатичними, або амфіфільними. До них належать жирні кислоти, полярні ліпіди (фосфоліпіди), білки, нуклеїнові кислоти. Амфіфільні молекули відіграють важливу роль в організації складних надмолекулярних структур, особливо біологічних мембран. Ці молекули утворюють у воді групи, повертаючись до води своїми гідрофільними, а від води — гідрофобними ділянками.

Солі та інші неорганічні речовини живих істот. Різноманітність неорганічних йонів у клітині відносно невелика, але вони визначають багато життєвих функцій організму. Більшість мінеральних солей у клітині перебуває в дисоційованому стані (у вигляді катіонів К+, Na+, Са2+, Mg2+ та аніонів Н2РО4-, Сl-, НСО32-, НРО42-) або в сполученні з органічними речовинами (Ферум у гемоглобіні, Магній у хлорофілі, Купрум у складі багатьох ферментів, Йод у складі гормону тироксину, Кобальт у складі вітаміну В12). У клітинах опорних органів — черепашок (СаСО3), хітинових панцерів, кісток — мінеральні речовини перебувають у стані солей (фосфати).

Неорганічні йони в живій клітині виконують різні функції: 1) біоелектричну, що пов’язана з виникненням різниці потенціалів на клітинних мембранах; 2) осмотичну (якщо в навколишньому середовищі менше йонів, ніж у цитоплазмі клітини, то в клітину надходить вода до вирівнювання концентрації солей (осмос); 3) структурну — йони металів входять до складу макромолекул (білків, нуклеїнових кислот, гема, хлорофілу тощо); 4) регуляторну — йони металів, зв’язуючись із ферментами, змінюють їх активність і регулюють швидкість хімічних реакцій у клітині, деякі йони металів необхідні для дії гормонів; 5) транспортну — ґрунтується на участі деяких металів (у складі металопротеїдів) у перенесенні електронів або простих молекул, наприклад катіони Феруму й Купруму входять до складу цитохромів, що є переносниками електронів, а Ферум у складі гемоглобіну зв’язує кисень і переносить його; 6) енергетичну, що пов’язана з використанням неорганічних фосфатних аніонів в утворенні АТФ із АДФ; 7) механічну (опорну). Наприклад, катіон Кальцію й аніон Фосфору входять до складу гідроксіапатиту і фосфату кальцію кісток і визначають їх механічну міцність; 8) синтетичну — участь неорганічних йонів у синтезі складних молекул. Наприклад, Йод входить до складу гормонів (йодтиронінів) щитоподібної залози, аніон SО42- бере участь у синтезі естеросірчаних сполук (при знешкодженні в організмі природних і чужорідних речовин), неорганічний фосфат необхідний для синтезу нуклеотидів, фосфопротеїнів, АТФ та інших органічних речовин.

Наявність солей у цитоплазмі визначає її буферні властивості — здатність підтримувати pH на сталому рівні (близько до нейтральної реакції), незважаючи на те, що в процесі обміну речовин безперервно утворюються продукти кислотного й основного характеру.

Органічні сполуки клітини та їх загальна характеристика. Органічні речовини — складні специфічні для живих організмів сполуки, обов’язковим елементом яких є Карбон. Між його атомами утворюються стійкі зв'язки — вуглецеві скелети, до яких можуть приєднуватися інші групи атомів. З органічних речовин клітини (вуглеводи, білки, жири та нуклеїнові кислоти) складається майже вся її суха речовина. Різні клітини можуть дуже відрізнятися одна від одної за вмістом органічних речовин. У перерахунку на суху масу в клітинах міститься ліпідів 5—15 %, білків 10—12, вуглеводів 0,2—2, нуклеїнових кислот 1—2 % маси клітини.

Багатоманітність органічних молекул зумовлена не стільки відмінністю атомів, з яких вони складаються, скільки різноманітністю порядку їх сполучення. Завдяки міцності ковалентних зв’язків існують і гігантські органічні молекули (біополімери).

Біополімери — це складні органічні речовини, що утворилися поєднанням однакових за будовою (гомополімери) або різних (гетерополімери) складових — мономерів. Вони становлять структурну основу клітин усіх організмів і відіграють першорядну роль у процесах їхньої життєдіяльності. До біополімерів належать білки, нуклеїнові кислоти й поліцукри. Відомі такі комплексні типи біополімерів, як нуклеопротеїди, глікопротеїди, ліпопротеїди таін. Білки, або поліпептиди, — це гетерополімери, побудовані з амінокислотних залишків, сполучених пептидним зв’язком. Серед вуглеводів трапляються як гетеро- (гіалуронова кислота), так і гомополімери (крохмаль).

Основу кожного біополімеру становить нерозгалужений (нуклеїнові кислоти) або розгалужений (глікоген) ланцюжок із мономерів. Однак не всі вони витягнуті в довжину, оскільки залишки мономерів, що входять до їхнього складу, взаємодіють між собою, притягуючись чи відштовхуючись. Навіть слабкі взаємодії можуть у своїй сукупності спричиняти «укладання» гігантських молекул полімеру. Наслідком таких взаємодій є певне просторове розміщення частин молекули — конформація, яка залежить не тільки від структури молекули, а й від середовища, в якому вона міститься. Біологічна активність біополімерів властива лише певним її конформаціям. У разі зміни конформації біополімер стає функціонально неактивним.

Вуглеводи: будова, властивості та функції. Вуглеводи — це сполуки, Гідроген і Оксиген яких перебувають у такому самому співвідношенні, як і у воді. Велика кількість їх міститься в рослинних клітинах. Вони утворюються в зеленій рослині під впливом сонячної енергії з вуглекислого газу і води і дають початок іншим органічним речовинам живих організмів. У біосфері вуглеводів більше, ніж усіх інших органічних сполук разом узятих. У деяких плодах, насінні, бульбах кількість їх іноді сягає 90 %. У тваринних клітинах вуглеводів значно менше — близько 5 %. Прості вуглеводи називаються моноцукрами, складні — поліцукрами, серед яких виділяють олігоцукри — полімерні вуглеводи, що складаються з двох і більше (до десяти) моноцукрів. Із моноцукрів в організмах трапляються пентози (мають 5 атомів Карбону) і гексози (6 атомів Карбону). Серед пентоз найважливішими є рибоза (складова РНК) і дезоксирибоза (складова ДНК):

серед гексоз — глюкоза й фруктоза, які є у складі багатьох плодів і в меду, зумовлюючи їх солодкий смак. Глюкоза є також у крові людини. Це основний енергетичний матеріал обміну речовин для всіх клітин.

Поліцукри утворюються в процесі полімеризації двох (дицукри) або кількох моноцукрів за рахунок глікозидних зв’язків. Серед олігоцукрів найпоширенішими є дицукри: сахароза (складається з молекул глюкози й фруктози), лактоза, або молочний цукор (з молекул глюкози й галактози), мальтоза (тільки із залишків глюкози). Із великих полімерів у природі найчастіше трапляються крохмаль, целюлоза (клітковина у рослин) та глікоген (у тварин). Загальна формула їх (С6Н12О6)n, а мономером цих поліцукрів є глюкоза. Наприклад, кожна молекула клітковини (целюлози) утворена ланцюгом із 150—200 молекул глюкози.

Поліцукри своїми властивостями істотно відрізняються від моноцукрів. Вони несолодкі, нерозчинні у воді, не кристалізуються. Поліцукри з лінійним розташуванням залишків глюкози являють собою міцні нитки. До них належать целюлоза та хітин (азотовмісний вуглевод). Волокна целюлози здатні збиратися в пучок. Це робить целюлозу чудовим «будівельним» матеріалом. Клітинна стінка рослин, що складається з целюлозних пучків, дуже міцна, але легко пропускає воду і розчини (мал. 1.5). З хітину утворені стінки клітин грибів і покриви членистоногих. Целюлоза слугує поживою для деяких тварин, бактерій і грибів, які мають відповідні ферменти.

Вуглеводи — це своєрідне «паливо» для живої клітини: окиснюючись, вивільняють хімічну енергію (1 г — 17,6 кДж). Вони беруть участь у синтезі (пластична роль) багатьох важливих для організму речовин: нуклеїнових кислот, білків, жирів, а також відіграють певну роль як запасні речовини (крохмаль, глікоген).

У надмембранних структурах тваринних клітин (глікокалікс) містяться олігоцукри. Вони сполучаються з білками та ліпідами. Ці речовини забезпечують зчеплення між клітинами (адгезію) і виконують деякі інші функції.

Мал. 1.5. Поперечний переріз деревних волокон на стику сусідніх клітин (схема):

а — окреме волокно з деревний: б — послідовне зображення фібрил, міцел і ланцюгів целюлози: 1 — міжклітинний шар (серединна пластинка): 2 — внутрішній шар вторинної стінки; 3 — шари середньої частини внутрішньої стінки; 4 — шари вторинної стінки: 5 — зовнішній шар вторинної стінки; в — фібрили; 7 — первинна стінка; 8 — мікрофібри.іи; 9 — міцели; 10 — ланцюжок молекул целюлози

Ліпіди: структура, властивості та функції. Це жири й жироподібні речовини. Вони є низькомолекулярними речовинами з гідрофобними властивостями, розчиняються в неполярних розчинниках (ефір, бензол, хлороформ, ацетон) і не розчиняються у воді. У складі ліпідів є полярні й неполярні групи. Завдяки взаємодії полярних ділянок з водою ліпіди легко утворюють емульсії. Для переведення неполярних ліпідів в емульсію необхідно зв’язати їх з якимись полярними молекулами. Саме це й відбувається у травному каналі людини та інших хребетних тварин при емульгації ліпідів жовчними кислотами.

За фізіологічним значенням ліпіди поділяють на резервні й структурні. Резервні ліпіди депонуються у великих кількостях і використовуються для енергетичних потреб організму. Інші ліпіди можна віднести до структурних, які беруть участь у побудові біологічних мембран, захисних покривів рослин, комах і шкіри хребетних.

Ліпіди становлять 10—20 % маси тіла людини. В тілі дорослої людини міститься їх 10—12 кг, з яких 2—3 кг структурних, а решта — резервні. Близько 98 % резервних ліпідів зосереджені в жировій тканині. В різних органах і тканинах вміст ліпідів неоднаковий. Особливо багато їх у нервовій тканині, серці, печінці, нирках, крові, насінні й плодах деяких рослин. В біологічних мембранах клітини ліпідів близько 40 % сухої маси.

За хімічною будовою ліпіди досить різноманітні. До їх складу входять вищі жирні кислоти, спирти, альдегіди, азотисті основи, амінокислоти, аміноспирти, вуглеводи, фосфорна кислота та ін. Між цими сполуками можуть утворюватися зв’язки: ефірні, складноефірні, глікозидні, амідні, фосфоефірні тощо. Класифікація ліпідів через складність будови їх молекул і різноманітність дуже складна. Серед ліпідів прийнято виділяти нейтральні (жири), фосфоліпіди, воски, стероїди та ін.

Нейтральні ліпіди — це похідні вищих жирних кислот і трьохатомного спирту гліцеролу (спирт, що має три гідроксильні групи). Як і вуглеводи, жири є джерелом енергії (при розщепленні 1 г жиру виділяється 38,9 кДж енергії) і запасом поживних речовин. У тварин пустель запасні жири є джерелом води. Підшкірний жир відіграє важливу теплоізоляційну роль для багатьох організмів. У тварин, які впадають у сплячку, жири забезпечують організм необхідною енергією, оскільки поживні речовини іззовні в цей час не надходять. Жири становлять запас поживних речовин і в насінні багатьох рослин.

Фосфоліпіди — найбільша частина ліпідів, які входять до складу мембран. Якщо ліпіди становлять близько 40 % сухої маси мембран, то з них 80 % припадає на фосфоліпіди. Звідси зрозуміло, що основні функції мембран здійснюються за участю фосфоліпідів. Останні відрізняються від жирів тим, що в них одна гідроксильна група гліцеролу зв’язана з якоюсь іншою полярною речовиною.

До ліпідів належать також воски, які у тварин і рослин слугують як водовідштовхувальні й захисні речовини, що запобігають висиханню. Воском можуть бути вкриті пір’я (виділення куприкової залози у птахів), вовна й шкіра тварин (секрет сальних залоз), а також листя, плоди й насіння рослин. З восків бджоли будують стільники. Тіло багатьох наземних членистоногих вкрите восками.

Стероїдними сполуками є біологічно активні похідні холестерину: жовчні кислоти, деякі гормони та вітаміни (кальцифероли, віт. D), стероїдні глікозиди, стероїдні алкалоїди.

В організмі ліпіди виконують такі біологічні функції: 1) субстратно-енергетичну; 2) структурну; 3) транспортну (проводять катіони крізь ліпідний шар біомембран); 4) електроізолювальну (утворюють мієлінові оболонки нервових волокон); 5) емульгуючу; 6) механічну (ліпіди сполучної тканини, якою вкриті внутрішні органи та підшкірна жирова тканина); 7) теплоізолювальну; 8) розчинну (одні ліпіди є розчинником для інших); 9) гормональну (стероїдні гормони, простагландини — гормоноподібні ліпіди); 10) вітамінну; 11) захисну (воски).

Амінокислоти: будова і властивості. Сама назва амінокислот свідчить про наявність у їхньому складі аміногрупи —NH2 та карбоксильної групи СООН. Перша надає молекулам лужних, а друга — кислотних властивостей. Таке поєднання властивостей називається амфотерністю. Ці дві групи, а також атом Гідрогену й радикал приєднані до альфа-атома Карбону. У складі різних амінокислот є різні радикали. У найпростіших випадках радикалами є атом Гідрогену (гліцин) або група СН3:

Нині в різних об’єктах живої природи знайдено близько 200 різних амінокислот, але до складу білків входить лише 20 із них (протеїногенні, або основні).

Значення амінокислот передусім у тому, що вони є мономерами білкових молекул, хоча виконують і деякі специфічні функції. Наприклад, із тирозину в щитоподібній залозі хребетних синтезується гормон тироксин.

Класифікація амінокислот. За кислотно-лужними властивостями амінокислоти поділяють на кислі (негативно заряджені аспарагінова, глутамінова), основні (позитивно заряджені лізин, аргінін, гістидин) і нейтральні:

Неполярні

Полярні не заряджені

Основні (позитивно заряджені)

Кислотні (негативно заряджені)

Амінокислоти, що входять до складу білків

За біологічним (фізіологічним) значенням розрізняють амінокислоти незамінні, напівзамінні й замінні. Незамінні амінокислоти організм не може синтезувати з інших сполук, тому вони обов’язково мають надходити з їжею. Абсолютно незамінними у людини є вісім амінокислот: валін, лейцин, ізолейцин, треонін, лізин, метіонін, фенілаланін і триптофан. У дітей крім названих восьми незамінними є амінокислоти аланін та гістидин.

Напівзамінні амінокислоти утворюються в організмі, але в недостатній кількості, тому частково мають надходити з їжею. У людини — це аргінін, тирозин і гістидин.

Замінні амінокислоти синтезуються в організмі в достатніх кількостях з інших сполук, в тому числі й із незамінних амінокислот. Організм може обходитися без них тривалий час, якщо, звичайно, з їжею надходять речовини, з яких ці амінокислоти можуть синтезуватися.

Принципи утворення білків з амінокислот. Пептиди і поліпептиди. Наявність карбоксильної та аміногрупи в амінокислотах надає їм високої реактивності, що зумовлює полімеризацію з утворенням пептидних (ковалентних) зв’язків. Під час реакції виділяється молекула води і утворюється дипептид:

Схема утворення дипептиду (стрілкою позначено пептиднин зв’язок)

При цьому в однієї з амінокислот залишається вільною група —NH2 (цю частину пептиду називають N-Кінцем, він має позитивний заряд), в іншої —СООН (відповідно цю частину називають С-Кінцем, він має негативний заряд). До вільних карбоксильної й аміногрупи можуть приєднуватися інші амінокислоти, подовжуючи полімерний ланцюг:

Схема утворення поліпептиду (на прикладі трипептиду)

Олігопептидами називають полімерні ланцюги з не більш як 20 мономерами. Поліпептидами називають полімери з кількістю мономерів від 20 до 50. Полімери амінокислот, у яких більш як 50 мономерів, називають білками, або протеїнами.

Білки (протеїни). Становлять 50—80 % усіх органічних речовин клітини, входять до складу міжклітинної рідини, лімфи, плазми крові. Усі білки мають високу молекулярну масу, яка іноді становить майже 1,5 млн дальтон (Да). Значна кількість білків у клітині перббуває у зв’язаному стані з іншими хімічними сполуками. Про склад таких сполук зазвичай свідчать їхні назви: нуклеопротеїд (нуклеїнова кислота + білок), глікопроте'їд (вуглевод + білок), хромопротеїд (пігмент + білок), фосфопротеїд (залишок фосфорної кислоти + білок), ліпопротеїд (ліпід + білок), металопротеїд (йони металів + білок).

Рівні структурної організації білків. Довгий ланцюг з амінокислотних залишків, сполучених пептидними зв’язками (поліпептид), є первинною структурою білка (див. мал. 1.10). У цьому ланцюзі амінокислоти можуть комбінуватися в різноманітних поєднаннях. Послідовністю розміщення окремих амінокислот (первинна структура білка) визначається специфічність білків. Заміна, відсутність хоча б однієї амінокислоти або просто перестановка амінокислот у поліпептидному ланцюзі зумовлює появу нових білків.

Поліпептидний ланцюг, утворений багатьма амінокислотними залишками, скручується у спіраль, у якій залишки сполучаються численними, але слабкими водневими зв’язками із залишками сусідніх частин спіралі. Така молекула створює вторинну структуру білка. Найчастіше вторинною структурою білка є альфа-спіраль, що нагадує розтягнуту пружину. Наприклад, α-спіраль утворюють білки кератину, з яких складається волосся, нігті, пір’я, роги й копита. Для інших білків (наприклад, білків шовку) характерні β-складчасті шари (мал. 1.6). Багато білків мають як α-, так і β-ділянки. Спіраль вторинної структури може скручуватися ще більше і складатися в клубок, або глобулу. У глобулах амінокислотні залишки сполучаються один з одним слабкими ковалентними зв’язками, наприклад зв’язок S=S між радикалами двох молекул цистеїну. На цій стадії білок виконує притаманні йому функції. Це третинна структура білка.

Мал. 1.6. Конформація білка:

а — альфа-спіраль; б — складчаста структура: в — третинна структура міоглобіну; показано також вторинну структуру зі спіральними і неспіральними ділянками (чорні кола — амінокислотні залишки на передньому плані; світлі — на другому; простетична група зачорнена); г — четвертинна структура гемоглобіну: 4-пептидні ланцюги і 4-простетичні групи (зачорнені)

З деяких білків утворюються макромолекули, до складу яких входять кілька глобул, а також можуть входити небілкові компоненти — це четвертинна структура. Наприклад, молекула гемоглобіну складається з чотирьох великих глобул, сполучених між собою слабкими зв'язками, а також із чотирьох молекул гема (небілковий компонент). Молекули таких білків мають величезну молекулярну масу (від 4—5 тис. до кількох мільйонів дальтон). Кінцевий рівень організації, якого набуває молекула, формує нашивну структуру. Її просторовий образ називають конформацією. Свої специфічні властивості білки можуть виконувати тільки в нативному стані, перебуваючи в певній конформації.

Властивості та функції білків в організмі. Під впливом різних фізичних (температура, тиск, ультразвук тощо) і хімічних (кислоти, луги, органічні розчинники) чинників можуть втрачатися вторинна, третинна й четвертинна структури білка, що призводить до втрати або зміни його властивостей. Порушення специфічної структури білкової молекули називають денатурацією. При цьому первинна структура білка лишається незмінною, а порушуються вищі її рівні. Процес відновлення фізико-хімічних і біологічних властивостей денатурованого білка, що виникає після зникнення дії денатуруючого чинника, називається ренатурацією. Денатуровані білки більш доступні для дії протеолітичних ферментів. Якщо в молекулі розірвані пептидні зв’язки, це деструкція, і ренатурація в цьому разі неможлива.

Білки мають і кислотні, і лужні властивості, здатні утворювати колоїдні розчини та забезпечувати осмотичні властивості клітин. Значна кількість білків у клітині перебуває у зв’язаному стані з іншими хімічними сполуками.

З білками нерозривно пов’язані процеси обміну речовин і перетворення енергії. Вони є складовою частиною біологічних мембран, мікротрубочок та мікрониток цитоскелета клітини.

У процесі розщеплення на амінокислоти частина білків використовується для біосинтезу нових молекул, а частина розщеплюється до кінця, вивільняючи енергію. При повному розщепленні 1 г білка вивільняється 17,6 кДж енергії.

Величезне значення мають білки як біокаталізатори, або ферменти. Усі ферменти — білки, але не всі білки — ферменти.

Ферменти. Біологічні реакції в організмі відбуваються за відносно сталих температури й тиску, тому основним способом керування швидкістю реакцій для організмів є каталітичний, причому роль біологічних каталізаторів виконують ферменти, які прискорюють швидкість перебігу реакції в 106—1012 разів.

Щоб фермент міг каталізувати реакцію, він має бути зв’язаним із субстратом. Ферменти взаємодіють з комплементарними субстратами, які за формою і розподілом зарядів відповідають певній ділянці їхньої поверхні. Ця ділянка називається активним центром. Зв’язуючись із субстратом, фермент змінює конформацію не тільки власну, а й субстрату. У такий спосіб він ніби «підштовхує» субстрат до зміни, полегшуючи перебіг потрібної реакції. Після її завершення продукт реакції відокремлюється від ферменту. Після цього фермент може бути використаний повторно.

Молекули одних ферментів складаються лише з білків, а інших можуть функціонувати тільки при поєднанні двох компонентів — білкового (апоферменту) й небілкового (коферменту). Коферментами можуть бути різні органічні речовини, в тому числі й вітаміни.

Ферменти мають такі властивості: збільшують швидкість реакції, але самі в цій реакції не витрачаються; дуже мала кількість ферменту викликає перетворення великої кількості субстрату; активність ферменту залежить від тиску, концентрації субстрату й самого ферменту. Для функціонування кожного ферменту необхідні оптимальні температура й реакція середовища: одні активні в нейтральному (наприклад, ферменти слини), інші — у кислому (ферменти шлункового соку) або лужному (ферменти підшлункової залози) середовищі. При нагріванні до температури понад 60 °С багато ферментів інактивуються (відбувається денатурація білків).

Ферменти характеризуються специфічністю, тобто певний фермент майже завжди каталізує лише один тип реакцій. Наприклад, два травних ферменти — пепсин і трипсин — беруть участь у розщепленні молекул білків до невеликих фрагментів, але кожний з них діє по-різному. Пепсин руйнує зв’язки амінокислотного залишку тирозину, а трипсин — залишків аргініну й лізину, причому перший діє на аміногрупи, а другий — на карбоксильні групи амінокислот.

Класифікуючи ферменти, враховують їхню будову, специфічність дії на субстрат і характер хімічної реакції. Вирізняють шість класів ферментів за їхніми функціями: ліази (розщеплюють молекули), лігази (з’єднують між собою молекули), трансферази (переносять частини молекул з місця на місце), оксидоредуктази (відщеплюють гідроксильну групу від молекули), гідролази (виконують гідроліз), ізомерази (каталізують внутрішньомолекулярні переміщення різних груп).

Дія ферментів у клітині завжди узгоджена й відбувається в певній послідовності завдяки тому, що ферменти локалізовані в різних ділянках клітинної мембрани. В органелах клітини ферменти також розміщені послідовно і утворюють упорядковані системи.

Швидкість ферментативних реакцій регулюється в клітині багатьма механізмами. Чимало ферментативних реакцій гальмуються їхніми власними продуктами. У разі нестачі продукту ферменти активізуються. В міру накопичення продукту активність ферментів і швидкість реакції зменшуються. Речовини, що зв’язуються з активними центрами ферментів і блокують їхню роботу, називаються інгібіторами.

Структурні білки забезпечують формування та функціонування всіх органел, мембран, тканин, органів і структурний зв’язок між ними. Білок еластин надає зв’язкам еластичності. Білок осеїн робить кістки пружними. Волосся, нігті та пір’я складаються переважно з білка кератину. Молекули білків ніби вмонтовані («розчинені») в ліпідний бішар цитоплазматичної мембрани. Головним компонентом хрящів і сухожилків є пружний і міцний білок колаген.

Регуляторні білки — це частина гормонів, які мають білкову природу і беруть участь у регуляції й координації багатьох метаболічних та фізіологічних процесів живих організмів.

Захисні білки є специфічними, захищають організм, утворюють захисні покриви органів і клітин. З них складаються антитіла (імуноглобуліни). Фібрин, тромбопластин і тромбін — білки процесу згортання крові. Антифризну функцію виконують спеціальні білки в деяких риб та земноводних, які не дають замерзати крові.

Рецепторні білки розпізнають сигнали з навколишнього середовища, містяться в плазматичних мембранах клітин, шляхом зміни конформації від контакту з певною речовиною передають сигнали в необхідний компартмент клітини.

Структура ділянки ланцюга РНК і двох ланцюгів ДНК.

Фосфатна група у нуклеотиді сполучена з 3'-м атомом Карбону пентози.

При утворенні ланцюга фосфатна група другого нуклеотиду сполучається з 3'-м атомом Карбону пентози першого нуклеотиду з утворенням фосфодіефірного зв’язку.

Літерами А, Г, Т, У та Ц позначено відповідні нуклеотиди

Транспортні білки здатні переносити речовини до місця використання. Наприклад, переносники різних речовин через біомембрани, білки цитоскелета, гемоглобін, гемоціанін (у ракоподібних).

Скоротливі білки забезпечують рухові функції клітин і організму, наприклад актин, міозин, іубулін, що входять до складу м’язової тканини.

Запасаючі білки (білок яйця альбумін, білки ендосперму насінини) використовуються на певних етапах онтогенезу організмів як пожива.

Нуклеїнові кислоти (ДНК, РНК): особливості будови, властивості та функції. Існує два види нуклеїнових кислот: дезоксирибонуклеїнова (ДНК) та рибонуклеїнова (РНК). Це високополімерні сполуки, маса яких може сягати від сотень до мільйонів дальтон. Основна частина ДНК зосереджена переважно в хромосомах клітини і лише невелика її частина міститься в мітохондріях і пластидах. У ядерцях, рибосомах та цитоплазмі міститься РНК.

Молекули нуклеїнових кислот мають один (РНК) або два (ДНК) полінуклеотидних ланцюги, які складаються з багатьох нуклеотидів. Між собою вони з’єднані фосфодіефірними містками, що виникають в результаті контрольованої специфічним ферментом реакції між гідроксильними групами на 3-му атомі Карбону в дезоксирибозі одного нуклеотиду, та на 5-му — в другому.

До складу кожного нуклеотиду входять азотиста основа (їх п’ять): аденін (А), гуанін (Г) і цитозин (Ц) є і в РНК, і в ДНК; тимін (Т) є в ДНК, урацил (У) — в РНК, пентоза (в РНК — рибоза, в ДНК — дезоксирибоза) і залишок фосфорної кислоти:

Усього відомо вісім нуклеотидів: по чотири, в РНК і ДНК. Речовини, в яких азотисті основи сполучені з пентозою, називаються нуклеозидами:

Структурні формули нуклеозидів:

А — рибоза, Б — дезоксирибоза

Розрізняють дезоксирибонуклеозиди й рибонуклеозиди. Назва нуклеотидів походить від назви нуклеозиду. Нуклеотиди — це нуклеозиди в сполученні із залишком фосфорної кислоти. Залишок фосфорної кислоти сполучається з 5-м атомом Карбону пентози:

Структура нуклеотидів РНК (рибозонуклеозидфосфат) і ДНК (дезоксирибонуклеозидфосфат) на прикладі аденозину

Кожна молекула дезоксирибонуклеїнової кислоти (ДНК) складається з двох ланцюгів нуклеотидів (подібних за структурою до такого в РНК), які сполучені азотистими основами. Ланцюги ДНК утворюють подвійну спіраль. Діаметр цієї спіралі становить 2 · 10-9 м (2 нм), а відстань між сусідніми нуклеотидами — 3,4 · 10-10 м (0,34 нм; 1 нм = 10-9 м). Крок спіралі утворюється 10 парами нуклеотидів. Таку модель структури молекули ДНК (мал. 1.7) у 1953 р. запропонували американський біохімік Дж. Уотсон та англійський генетик Ф. Крік. Вважається, що сумарна довжина молекул ДНК 46 хромосом однієї клітини людини становить 170—180 см. Довжина ДНК найбільшої хромосоми людини дорівнює 8 см, але вона упакована в хромосомі завдовжки 5 нм. Відповідно дуже великою є й молекулярна маса ДНК (сотні мільйонів дальтон).

Мал. 1.7. Будова молекули ДНК:

a — просторова модель; б — схематичне зображення (подвійна спіраль)

Два полінуклеотидних ланцюги ДНК не є ідентичними, але вони комплементарні один одному. Це пов’язано зі строгою відповідністю азотистих основ одного ланцюга основам паралельного. За концепцією специфічного зв’язування пар основ, пуринова азотиста основа в одному ланцюзі може поєднуватися тільки з піримідиновою в іншому ланцюзі. Відстань між двома ланцюгами ДНК така, що може вмістити тільки одну пару: А—Т або Г—Ц, що відповідають цим розмірам. Тільки аденін і тимін, а також гуанін і цитозин мають належні просторові структури для утворення стабільних водневих зв’язків між собою. Знаючи послідовність розміщення одного ланцюга молекули ДНК, можна встановити порядок розміщення нуклеотидів другого. Якщо, наприклад, в одному ланцюзі послідовність нуклеотидів А-А-А-Ц-Т-Т-Г-Г-Г, то на відповідній ділянці другого ланцюга вона обов’язково матиме вигляд Т-Т-Т-Г-А-А-Ц-Ц-Ц.

Структура ДНК дуже міцна і стабільна, вона практично не ушкоджується фізичними чи хімічними агентами. За здатністю вступати в хімічні реакції ДНК належить до групи хімічно неактивних речовин. Цим забезпечуються стабільність спадкової інформації, сталість генотипів і фенотипів живих організмів протягом тисячоліть.

Властивість, що зумовлює відповідність між послідовностями триплетів нуклеотидів (кодонів) нуклеїнових кислоті амінокислот поліпептидних ланцюгів, називають колінеарністю. Вона забезпечує ту саму послідовність амінокислот у білку, у якій кодони розміщуються в гені. Отже, положення амінокислоти в поліпептидному ланцюзі білка залежить від положення відповідного триплету в гені. Явище колінеарності доведено експериментально. Зокрема, встановлено, що серпоподібноклітинна анемія, за якої порушується будова молекули гемоглобіну, зумовлена зміною тільки одного нуклеотиду в його гені. Це призводить до заміни однієї амінокислоти іншою і, отже, до порушення функцій еритроцитів. На основі колінеарності можна розрахувати порядок розміщення нуклеотидів усередині гена й інформаційної РНК, якщо відомий амінокислотний склад поліпептидів. Знаючи склад нуклеотидів ДНК, можна визначити амінокислотний склад білка. Цей принцип використовують у молекулярній біології. З цієї концепції випливає також, що зміна порядку розміщення нуклеотидів усередині гена (його мутація) призводить до зміни амінокислотного складу білків.

Молекулам ДНК властивий поліморфізм. Вони можуть існувати в різній конфігурації залежно від умов середовища. Відомо кілька форм ДНК: В-форма — має стандартну структуру, згідно з моделлю молекули Уотсона і Кріка. В нормальних фізіологічних умовах є основним структурним типом; А-форма — виявлена у зневоднених клітинах з більш високим вмістом Калію і Натрію. Така ДНК має трохи іншу спіралізацію; С-форма — містить менше азотистих основ в одному витку, а отже, має інші фізичні характеристики; Z-форма — закручена ліворуч на відміну від інших форм. Деякі форми у разі зміни фізіологічних умов здатні переходити одна в одну, що може додатково регулювати роботу генів. Знання структури ДНК дало змогу зрозуміти суть багатьох молекулярно-генетичних процесів.

ДНК має кілька рівнів організації. Первинна її структура — послідовність нуклеотпдів у ланцюгах, вторинна — два комплементарні антипаралельні ланцюги, поєднані водневими зв’язками, і третинна — подвійна спіраль. Геометрія спіралі ДНК залежить від послідовності нуклеотидів. Значна частина ДНК не кодує білків та РНК. Кожен ген — це складна функціонально-активна одиниця, що регулює синтез РНК. В молекулі ДНК інформація виявляється в лінійній послідовності нуклеотидів. Вона використовується для утворення такої самої (комплементарної) лінійної послідовності нуклеотидів РНК, а потім лінійної послідовності амінокислот.

Молекули рибонуклеїнової кислоти (РНК) лінійні, їх будова схожа на один із ланцюгів ДНК, тобто вони є полімерами і складаються з нуклеотидів, сполучених між собою фосфодиефірними зв’язками. За молекулярною масою, структурою і функціями визначають три типи РНК: мРНК (матрична, інформаційна), рРНК (рибосомна) і тРНК (транспортна). Рибосомні й транспортні РНК становлять близько 98 % усіх молекул РНК. Усі види РНК синтезуються на ДНК під час реакцій матричного синтезу.

Молекули всіх типів РНК утворені лінійними послідовностями нуклеотидів. В окремих ділянках молекули РНК можуть утворювати комплементарні зв’язки. Генетичну інформацію з ядра в цитоплазму переносить мРНК, де разом з рибосомами утворює білок-синтетичний комплекс у процесі трансляції. Її називають також інформаційною РНК, тому що вона несе в собі генетичну інформацію для побудови білка. Молекула матричної РНК містить від 300 до 3000 нуклеотидів, послідовність яких визначена генетичним кодом.

Молекули рибосомної РНК найбільші серед РНК, містять до 5000 нуклеотидів. Вони мають лінійну, розгалужену структуру, утворюють петлі різної форми за рахунок комплементарного поєднання окремих основ. Утворюється рРНК на специфічних ділянках ДНК (рРНК-генах), що є в ядерці. Разом з білками рРНК входить до складу малої і великої субодиниць рибосом. У цитоплазмі субодиниці поєднуються на мРНК і утворюють рибосоми; тРНК кодується на специфічних ділянках ДНК (тРНК-генах). Одноланцюгова молекула частково подвоєна. Основна її функція — транспортування амінокислот до місць синтезу (мал. 1.8).

Мал. 1.8. Вторинна (справа) і третинна (зліва) структури тРНК

Редуплікація (реплікація) ДНК (мал. 1.9) — процес самовідтворення макромолекул ДНК, який забезпечує точне копіювання генетичної інформації й передавання її з покоління в покоління клітин та організмів. Відбувається в ядрі в інтерфазі клітинного циклу. У цей час хромосоми перебувають у вигляді еухроматину і в світловому мікроскопі непомітні. Реплікація ДНК — найважливіший молекулярний процес, що лежить в основі всіх способів поділу клітин, всіх типів розмноження, забезпечення тривалого існування окремих особин, популяцій і всіх видів живих організмів. Для кожного виду важливо підтримувати сталість свого геному, тобто зберігати незмінність нуклеотидних послідовностей свого генетичного коду. Для цього необхідно точно відтворювати молекули ДНК перед кожним поділом клітини. Отже, основне значення реплікації — передача дочірнім клітинам стабільної генетичної інформації розвитку, функціонування і поведінки.

Мал. 1.9. Реплікація ДНК синтезом лідируючого та відстаючого ланцюгів

Після реплікації ДНК утворюються дві дочірні молекули, ідентичні попередній. Кожна дочірня молекула складається з одного старого (материнського) й одного нового ланцюгів. Такий тип реплікації названо напівконсервативним.

Реплікація ДНК — складний, багатоступеневий процес, пов’язаний із залученням великої кількості ферментів. Спершу ініціаторні білки утворюють реплікаційну вилку, ферменти топоізомерази розкручують ланцюг, фермент хеліказа розділяє ДНК на два окремі ланцюги. Потім ферменти праймаза і ДНК-полімераза утворюють нові ланцюги, екзонуклеази руйнують РНК-затравки на відстаючих ланцюгах ДНК. У про- та еукаріотів реплікація дещо відрізняється. Швидкість реплікації в еукаріотів сягає приблизно 50, а в прокаріот — 2000 нуклеотидів за секунду. ДНК-полімераза здатна виправляти похибки синтезу. Ділянки хромосом, на яких починається реплікація, називаються точками ініціації. Реплікація відбувається в чітко визначеному порядку, тобто спершу реплікуються одні, потім інші ділянки хромосом. В синтетичному періоді інтерфази подвоюється також кількість гістонових білків, які відразу асоціюються із синтезованими ДНК і утворюють класичну структуру хроматину. Порушення точності реплікації призводить до порушення структури та функцій білків. Процес реплікації умовно поділяють на етапи — активації, ініціації, елонгації й термінації.

Активація нуклеотидів ДНК. Монофосфати нуклеотидів (АМФ, ГМФ, ЦМФ, ТМФ) вільно плавають в ядрі і є «сировиною» для синтезу ДНК. Сутність їх активації полягає в поєднанні з АТФ (фосфорилування з допомогою ферменту фосфорилази). При цьому утворюються трифосфати дезоксирибонуклеогидів: АТФ, ГТФ, ЦТФ, ТТФ. У такому вигляді вони здатні до полімеризації.

Ініціація. Розкручування ДНК починається з визначеної точки її ланцюга, що називають точкою ініціації реплікації. Її створює певна послідовність нуклеотидів. Розпізнають її специфічні білки-ініціатори. У вірусів і прокаріотів є тільки одна точка ініціації. В еукаріот, що мають великі молекули ДНК, може бути багато таких точок. Подвійна спіраль ДНК розкручується і розгортається в одиничні нитки ДНК розривом водневих зв’язків між комплементарними основами (забезпечується геліказами). Ферменти топоізомерази розривають і знову зшивають окремі нитки ДНК, допомагаючи розкручуванню спіралі. Завдяки роз’єднанню ланцюгів ДНК утворюються реплікаційні вічка. Нові нитки ДНК синтезуються на кожному зі звільнених ланцюгів. Нарощування їх відбувається в протилежних напрямках.

Елонгація. Вільні трифосфати дезоксирибонуклеотидів своїми азотистими основами за допомогою ДНК-полімерази приєднуються водневими зв’язками до одиничного ланцюга ДНК відповідно до комплементарності, тобто А—Т, Ц—Г. Сусідні нуклеотиди зв’язуються між собою фосфорними залишками й утворюють новий ланцюг ДНК. Для цього необхідні йони Мn2+ або Mg2+. Фермент приєднує дезоксирибонуклеотиди тільки в напрямку 5' → 3', тобто від вуглецевого кінця 5' до вуглецевого кінця 3' нуклеотидів. Нова нитка називається ведучою. На паралельній матричній нитці утворюються короткі ділянки реплікації — ДНК-фрагменти Оказакі (реплікони) також у напрямку 5' → 3'. Пізніше вони з’єднуються ферментом лігазою, утворюючи відстаючу нитку. На ній спочатку виникає короткий ланцюг РНК, комплементарний відповідному ланцюгу ДНК. Він називається РНК-праймером і складається з 10—60 нуклеотидів. Праймер утворюється тому, що ДНК-полімераза не може ініціювати синтез нової нитки ДНК на відстаючому ланцюгу, а здатна лише забезпечувати її ріст. Праймери потім видаляються, а звільнені ділянки заповнюються дезоксирибонуклеотидами. На місці праймерів і виникають фрагменти Оказакі. Іноді виникають похибки в приєднанні нуклеотидів. Вони усуваються ДНК-полімеразою, яка для цього знову зв’язується з молекулами ДНК.

Термінація. Процес реплікації стосується всіх хромосом каріотипу і здійснюється одночасно й приблизно з однаковою швидкістю. Після завершення реплікації в репліконах усіх хромосом та їх зшивання в суцільні ланцюги ДНК-реплікація завершується. За наявності репліконів (у людини їх близько 5000) значно прискорються подвоєння хромосомного набору.

Нуклеїнові кислоти, і насамперед ДНК, є матеріальним носієм спадкової інформації й визначають видоспецифічність організму, що склалася в процесі еволюції. Вивчення нуклеотидного складу ДНК різних організмів дало змогу перейти від систематики за зовнішніми ознаками до систематики генетичної. Цей напрям у молекулярній біології називають каріосистематикою.

Код ДНК. Найважливішим досягненням біології XX ст. стало з’ясування генетичного коду — встановлення відповідності між певною послідовністю нуклеотидів молекули ДНК та амінокислотами молекули білка. Нині генетичний код з’ясовано повністю (мал. 1.10). Кожна амінокислота кодується трьома розміщеними поряд нуклеотидами молекули ДНК або відповідними (комплементарними) нуклеотпдами ІРНК. Ці нуклеотиди становлять триплети (кодони). Чотири різних нуклеотиди ДНК чи РНК можуть утворювати 64 різних триплети (з урахуванням послідовності розміщення). Усі (за винятком трьох: УАА, УАГ і УГА) ці триплети відповідають 20 амінокислотам, які входять до складу білків. Одні амінокислоти, наприклад триптофан (УГГ), метіонін (АУГ), кодуються тільки одним триплетом, другі — двома (фенілаланін — УУУ, УУЦ; цистеїн — УГУ, УГЦ), трьома (ізолейцин — АУУ, АУЦ. АУА), чотирма (гліцин — ГГУ, ГГЦ, ГГА, ГГГ; пролін — ЦЦУ, ЦЦЦ, ЦЦА, ЦЦГ) і шістьма (серин — УЦУ, УЦЦ, УЦА, УЦГ, АГУ, АГЦ) триплетами. Отже, одиницею генетичного коду є триплет нуклеотидів.

Мал. 1.10. Генетичний код (РНК): три азотисті основи в центральному, другому і третьому колах кодують одну амінокислоту, яку скорочено записано в зовнішньому колі

Генетичний код характеризується такими властивостями: 1) він триплетний; 2) не перекривається (сусідні триплети не мають спільних нуклеотидів); 3) вироджений (усі амінокислоти, крім метіоніну й триптофану, кодуються двома або більшою кількістю нуклеотидів); 4) не містить розділових знаків між сусідніми триплетами; 5) специфічний (один кодон відповідає лише одній амінокислоті); 6) здебільшого універсальний (єдиний для всіх організмів, які існують на Землі); 7) односпрямований — процес зчитування інформації генетичного коду з матричного ланцюга молекули ДНК здійснюється тільки в одному напрямку — від 5'-кінця до 3'-кінця. Реалізація генетичного коду в живих клітинах здійснюється двома матричними процесами — транскрипцією та трансляцією.

Біосинтез білків і його етапи. Кожен білок функціонує протягом певного терміну. За цей час функціонування (звичайно упродовж кількох годин) білки зношуються і руйнуються клітиною. Тому, щоб довгостроково існувати, клітини мають постійно синтезувати ті самі білки. Синтез відбувається за схемою: ДНК—РНК—білок. Інформація, що міститься в ДНК, передається синтезованому білку через РНК. Синтез РНК називається транскрипцією. Процес перенесення інформації з молекул РНК на впорядковану структуру амінокислот у поліпептидний ланцюг називається трансляцією. Процеси транскрипції (синтезу РНК) і трансляції (синтезу поліпептидів) відокремлені ядерною оболонкою, тому відбуваються неодночасно.

Транскрипція у клітині відбувається передусім під час інтерфази і реалізується двома етапами. Всі молекули ДНК кожної клітини містять інформацію про амінокислотний склад усіх необхідних для організму білків. Оскільки ДНК не може переміщуватися до місця синтезу білків у цитоплазму для керування цим процесом, інформація про структуру білків передається через посередників — молекули мРНК. У процесі транскрипції утворюється РНК усіх трьох типів — інформаційна (матрична), транспортна і рибосомна. РНК-полімераза починає синтезувати новий ланцюг зі спеціальної послідовності нуклеотидів ДНК — промотори і закінчує його на іншій спеціальній послідовності — термінапгорі. У прокаріотів швидкість полімеризації при 37 °С становить 30—45 нуклеотидів за секунду, тому синтез ланцюга РНК з довжиною 5000 нуклеотидів триває близько 3 хвилин.

Зчитування спадкової інформації регулюється спеціальними білками. Гістонові білки не тільки забезпечують структурну організацію хроматину, але і є репресорами, тому що перешкоджають зчитуванню генетичної інформації. Початок зчитування інформації пов’язаний зі звільненням визначеної ділянки ланцюга ДНК (гена) від гістонів. Цей процес відбувається за допомогою інших спеціальних білків, які прикріплюються до визначених ділянок ланцюга ДНК. Вони фосфорилують і дістають негативний заряд, завдяки чому сполучаються з позитивно зарядженими гістонами і від’єднують їх від нитки ДНК. Ген стає доступним для ферментів транскрипції.

Транскрипція складається з багатьох молекулярних процесів, які умовно поділяють на такі етапи: ініціація, елонгація, термінація. Для початку транскрипції потрібен молекулярний сигнал із цитоплазми. Після його отримання фермент геліказа, як це буває під час реплікації, зв’язується з ДНК і розриває водневі зв’язки між азотистими основами паралельних ланцюгів. Ініціює процес транскрипції фермент РНК-полімераза, що зв’язується з промоторною ділянкою ДНК, а потім забезпечує утворення молекули РНК. Елонгація — ріст молекули РНК у довжину із просуванням фермейту уздовж нитки ДНК. Тільки одна нитка ДНК функціонує як шаблон (матриця). Матеріалом для синтезу РНК є трифосфати рибонуклеотидів (АТФ, ГТФ, ЦТФ, УТФ). Після утворення між сусідніми нуклеотидами одного ланцюга утворюється ефірний зв’язок, пірофосфатні групи (Р-Р) відокремлюються і трифосфати перетворюються на монофос-фати рибонуклеотидів. До гідроксильної групи, що перебуває на краю ланцюга РНК, який росте, додається рибонуклеозидмонофосфат, а пірофосфат звільняється. Новий ланцюг РНК росте в напрямку 5' → 3' і є комплементарним до матричного ланцюга ДНК. Паралельний ланцюг ДНК є некодувальним. При цьому різні білки чи РНК можуть кодуватися як на одному, так і на іншому ланцюгу ДНК. Процес елонгації вимагає присутності йонів Mg2+ або Мn2+. Транскрипцію каталізують три різних типи РНК-полімераз. Це великі ферменти з четвертинною будовою. Перший тип синтезує великі рибосомні РНК, другий — транскрибує гени, на яких закодовані поліпептиди; третій — синтезує тРНК і малу рРНК.

Термінація синтезу РНК здійснюється після досягнення ферментом специфічної нуклеотидної послідовності. З відокремленням полімерази від матричного ланцюга ДНК завершується синтез первинної молекули РНК, або про-РНК. Остання піддається доопрацюванню (процесингу) і переноситься в цитоплазму крізь пори в ядерній оболонці. Одиницю транскрипції — ділянку молекули ДНК від про мотора до термінатора — називають транскриптоном (мал. 1.11).

Мал. 1.11. Утворення РНК з використанням одного з ланцюгів ДНК яі матриці

Звільнена від РНК ділянка молекули ДНК знову сполучається водневими зв’язками з комплементарною паралельною їй ДНК, скручується в спіраль і набуває первинної форми.

Значення транскрипції полягає в тому, що при цьому здійснюється перенесення інформації з ДНК на РНК на першому етапі синтезу білків; транскрипція забезпечує процеси диференціювання, морфогенезу й індивідуального розвитку всіх організмів; вона є етапом контролю метаболізму клітин.

Комплементарною ДНК є тільки молекула — попередниця інформаційної РНК (про-мРНК). Молекули про-мРНК набагато довші, ніж зрілі мРНК. Послідовність азотистих основ у молекулі про-мРНК точно відтворює порядок чергування основ у матричному ланцюгу ДНК. У процесі дозрівання інформаційної РНК у прокаріотів відокремлюється тільки кінець молекули, а в еукаріотів і деяких вірусів це відбувається складніше. Молекула про-мРНК містить у собі ряд неінформативних ділянок — інтронів. У процесі дозрівання мРНК спеціальні ферменти розпізнають і «вирізають» інтрони та зшивають інформативні ділянки — екзони. Цей процес називається сплайсингом. Тому послідовність нуклеотидів у зрілій мРНК нетотожна такій у ДНК. Модифікація про-мРНК починається відразу після закінчення її синтезу. На 5'-кінці утворюється кеп, що блокує цей кінець молекули (за рахунок приєднання молекули ГТФ). Утворені кепи забезпечують розпізнавання молекул мРНК малими субодиницями рибосом у цитоплазмі та унеможливлюють вступ їх у зайві біохімічні реакції.

Наступним етапом модифікації є видалення частини нуклеотидів на 3'-кінці і приєднання до нього послідовності із 100—200 залишків аденінової кислоти. Це сприяє переміщенню зрілої матриці в цитоплазму. Після цього починається процес видалення інтронів. На них припадає приблизно 80 % усієї про-мРНК. Одночасно з видаленням інтронів відбувається ферментативне зшивання екзонів. Сплайсинг — дуже точний процес. Його порушення спричинює синтез іншого пептиду. Точність вирізання інтронів забезпечується розпізнаванням ферментами сигнальних послідовностей нуклеотидів у молекулі про-мРНК.

Значення процесингу полягає в тому, що еукаріотична клітина може ефективно контролювати механізми біосинтезу білків як важливого елемента метаболізму. Зріла матриця потрапляє в цитоплазму і відразу каталізує субодиниці рибосом для початку трансляції.

Трансляція відбувається також у кілька послідовних етапів. Ініціація синтезу білків — це передусім активація амінокислот. Вільні амінокислоти в цитозолі клітини поєднуються з АТФ і формують комплекс, який називається активованою амінокислотою. Процес контролюється ферментами — синтетазами. Для кожного виду амінокислоти існує свій особливий фермент. Активована амінокислота (аміноацил, мал. 1.12) приєднується до своєї специфічної тРНК під контролем того самого ферменту (рекогніція). Аміно-ацил-тРНК-комплекс надходить до місця синтезу білків, а звільнений фермент може активувати наступну молекулу амінокислоти.

Мал. 1.12. Схема біосинтезу білка

Ланцюг мРНК з’єднується з малою субодиницею рибосоми за допомогою спеціального триплету. Потім до малої субодиниці та мРНК приєднується велика субодиниця, створюючи активну рибосому, що має аміноацильну (А) і пептидильну (П) ділянки. Процеси ініціації потребують наявності також специфічних факторів ініціації білкової природи. Першою в процесі трансляції завжди є амінокислота метіонін. Комплекс першої тРНК з метіоніном називають комплексом ініціації.

Елонгація (мал. 1.13) — наступна після метіонінової тРНК, з’єднується з рибосомою на ділянці А. Її антикодон зв’язується з комплементарним кодоном мРНК через водневі зв’язки. На ділянці П метіонін звільняється від своєї тРНК і з’єднується пептидним зв’язком з наступною амінокислотою. Процес контролюється ферментом пептидил-трансферазою. Далі зв’язок між першою амінокислотою та її тРНК розривається, і карбоксильна група першої амінокислоти утворює пептидним зв’язок з вільною NH2-групою другої амінокислоти. На другій тРНК утримується дипептид. Перша тРНК відокремлюється від ділянки П рибосоми і повертається в цитоплазму. Тут вона може знову зв’язуватися зі своєю амінокислотою. Дипептидний комплекс на ділянці А рибосоми разом із мРНК переміщується відносно рибосоми в напрямку ділянки П. Цей процес називається транслокацією. Він потребує енергії (але не у формі АТФ, а в формі ГТФ) і контролюється ферментом транслоказою. Третя молекула тРНК зі своєю амінокислотою надходить на ділянку А рибосоми і приєднується своїм антикодоном до комплементарного кодона мРНК. Дипептид приєднує третю амінокислоту за допомогою ферменту пептидилтрансферази. Виникає трипептид. Друга тРНК залишає ланцюг мРНК, звільняючи ділянку П, а трипептид-ний комплекс переноситься з ділянки А на ділянку П.

Мал. 1.13. Схема розміщення структур при біосинтезі білка

Описаний процес багаторазово повторюється. Із просуванням мРНК всі її кодони переміщуються на ділянку А один за одним, і пептидний ланцюг подовжується. Елонгація відбувається з великою швидкістю, залежно від температури і чинників внутрішнього та зовнішнього середовища. В середньому ця швидкість становить дві амінокислоти за секунду в еукаріотів і 15 амінокислот у прокаріотів. Рибосома рухається відносно мРНК тільки в одному напрямку — від 5'-кінця до 3'-кінця мРНК. Амінокислоти зв’язуються в поліпептид у гін послідовності, що передається від ДНК через мРНК.

Терміниція відбувається так. Наприкінці ланцюга мРНК є один із стоп-кодонів (УАА, УАГ, УГА). Стоп-кодони не розпізнаються молекулами тРНК. Фактор термінації (спеціальний білок) приєднується до цього кодона і блокує наступне пересування рибосоми. Зв’язок між останньою тРНК й поліпептидним ланцюгом розривається спеціальним ферментом. Рибосома від’єднується від мРНК і розпадається на дві субодиниці. Поліпептид виходить у цитоплазму. Одна молекула мРНК транскрибується кілька разів, а потім руйнується.

Щойно синтезований поліпептид ще не має метаболічної активності і повинен пройти процес «дозрівання». При цьому втрачаються деякі кінцеві амінокислоти, формується вторинна і третинна або четвертинна структури. Одночасно на одній молекулі іРНК може бути кілька рибосом, у кожній з яких відбувається збирання ідентичних молекул білка. Така структура називається полісомою, або полірибосомою (мал. 1.14).

Мал. 1.14. Схема полісоми:

ВС — велика субодиниця рибосоми, МС — мала субодиниця рибосоми, РПЛ — поліпептидний ланцюг, що росте; ЗПЛ — завершальний поліпептидний ланцюг (первинна структура білка): Т1, Т2 — місце термінації: І1, І2 — місце ініціації

Синтезований білок потрапляє в ендоплазматичну сітку, по якій транспортується до комплексу Гольджі, де завершується побудова білкової молекули (четвертий етап біосинтезу).

АТФ, її структура та функції в організмі. Нуклеотиди в клітині трапляються не тільки як структурні елементи нуклеїнових кислот, а і як самостійні функціональні речовини. Найважливішими в життєдіяльності клітини є аденінові нуклеотиди — моно-, ди- і трифосфорні ефіри (естери) аденозину, які містять аденін, рибозу і один (аденозинмонофосфорна, АМФ), два (аденозиндифосфорна, АДФ) або три (аденозинтрифосфорна, АТФ) залишки фосфорної кислоти:

Аденозинфосфорні кислоти

Ці сполуки є в усіх живих організмах і відіграють важливу роль в енергетичному обміні та обміні речовин. Приєднання фосфатних залишків до АМФ супроводжується акумулюванням енергії. У такій макроергічній сполуці, як АТФ, із трьох залишків фосфорної кислоти два високоенергетичних (макроергічних). Один із них або обидва легко відщеплюються під впливом ферментів, що супроводжується виділенням енергії, яка використовується для різноманітних процесів у клітині. Відщеплення 1 моля молекул фосфорної кислоти супроводжується виділенням майже 42 кДж енергії. АТФ може швидко передаватися з однієї частини клітини в іншу (а також із клітини в клітину) й економно витрачати енергію — чітко відміряними порціями, там і тоді, де і коли це необхідно.

Біологічно активні сполуки. Ці речовини різної хімічної природи здатні у невеликих кількостях активно впливати на швидкість і напрямок біохімічних та фізіологічних процесів у клітині й організмі. Найпоширенішими є такі групи біологічно активних речовин: вітаміни, гормони, фітонциди, антибіотики. Фітонциди — це рідкі або леткі сполуки рослинного походження, які згубно діють на бактерії, найпростіших, деякі вищі рослини, гриби та інші організми, але не отруйні для людини. Фітонциди притаманні лише насінним рослинам і виявляють вибіркову дію. Леткі фітонциди мають велике значення в озелененні міст, повітря яких наповнене хвороботворними бактеріями. Фітонциди застосовують для лікування гнійних запальних процесів шкіри, карбункулів, стоматитів тощо. Виконують захисну роль для рослин, згубно діючи на мікроорганізми, підвищують чистоту, стерильність повітря. Значну кількість фітонцидів продукують цибуля, часник, цитрусові, ялівець, сосна та ін.

Антибіотики — специфічні хімічні речовини, утворювані бактеріями і грибами, здатні в малих кількостях виявляти вибіркову токсичну дію на інші мікроорганізми та клітини злоякісних пухлин; До антибіотиків у широкому розумінні належать також антимікробні речовини тканин вищих рослин (фітонциди) і тварин. Фізіологічне значення антибіотиків для продукуючих їх мікроорганізмів не з’ясовано.

За молекулярним механізмом дії розрізняють антибіотики, які порушують синтез клітинної оболонки бактерій (пеніциліни та ін.), синтез білків (наприклад, тетрацикліни, макроліди, хлорамфенікол, линкоміцин, еритроміцин, стрептоміцин); нуклеїнових кислот у клітинах (протипухлинні антибіотики), цілісність цитоплазматичної мембрани (полієни). Актиноміцин порушує синтез білка, зв’язуючись з подвійною спіраллю ДНК. Більшість антибіотиків виробляють мікробіологічним і лише незначну кількість — хімічним синтезом.





Відвідайте наш новий сайт - Матеріали для Нової української школи - планування, розробки уроків, дидактичні та методичні матеріали, підручники та зошити