БІОЛОГІЯ ЗНО 2018 - КОМПЛЕКСНЕ ВИДАННЯ

ОРГАНІЧНІ СПОЛУКИ В ОРГАНІЗМАХ

Будова, властивості та функції органічних сполук

З елементів, які входять до складу клітини, Карбон, Гідроген, Оксиген і Нітроген входять до складу білків, вуглеводів, жирів. Інші елементи клітини частково також входять до складу органічних речовин: Сульфур — до складу багатьох білків; Фосфор — нуклеїнових кислот, АТФ; Ферум бере участь у побудові молекули гемоглобіну; Магній — хлорофілу; Купрум виявлено в деяких окиснювальних ферментах; Йод бере участь в утворенні молекули тироксину (гормону щитоподібної залози); Кобальт — вітаміну В12 тощо.

Біомолекули — органічні сполуки, що входять до складу живих організмів і беруть участь в утворенні клітинних структур і біохімічних реакціях, які становлять сутність обміну речовин та фізіологічних функцій живих клітин.

Функції біомолекул у живих організмах

1. Участь у біохімічних реакціях обміну речовин у ролі субстратів та проміжних продуктів (метаболітів). Прикладами є моносахариди та їх фосфорні ефіри, жирні кислоти та продукти їх окиснеиня, амінокислоти, кетокислоти, дикарбонові кислоти, пуринові та піримідинові основи тощо.

2. Участь в утворенні інших, більш складних молекул: білків, нуклеїнових кислот, полісахаридів, ліпідів або біологічних структур (мембран, рибосом, ядерного хроматину тощо).

3. Участь у регуляції біохімічних процесів і фізіологічних функцій окремих клітин і цілісного організму. Біомолекулами-регуляторами є вітаміни, гормони та гормоноподібні сполуки, внутрішньоклітинні регулятори — циклічні нуклеотиди цАМФ, цГМФ тощо.

Розгляньмо головні класи біомолекул, що становлять основу структури та функцій живих організмів.

Білки й амінокислоти

Білки (протеїни) — найважливіший клас біомолекул, з наявністю яких, а також нуклеїнових кислот, пов’язують саму хімічну сутність життя в умовах Землі. Білки є біополімерами, що складаються із двадцяти L- амінокислот. Амінокислоти разом з нуклеотидами становлять молекулярну «абетку» будь-якої живої клітини. Вагомий внесок у вивчення пептидної будови білкових молекул зробив видатний німецьким біохімік Е. Фішер.

Нуклеїнові кислоти та нуклеотиди

Нуклеїнові кислоти (ДНК і РНК) — біополімери, які складаються з п’яти основних нуклеотидів пуринового та піримідинового ряду; є носіями генетичної інформації в усіх живих організмах: від вірусів до людини.

Лінійна послідовність певних нуклеотидів у складі генетичних молекул нуклеїнових кислот детермінує послідовність амінокислотних залишків у відповідному білку (пептиді). Сутність генетичного коду полягає в тому, що послідовність із трьох нуклеотидів (триплет, або кодон) у молекулі ДНК або РЕІК відповідає одній із 20 L-амінокислот, яка вставляється на певне місце пептидного ланцюга.

Відкриття нуклеїнових кислот, вивчення їх структури та властивостей принципово змінило обличчя сучасних біології та медицини.

Цим відкриттям людство зобов’язане швейцарському лікарю та біохіміку Ф. Мішеру (1869), який уперше виявив у клітинних ядрах фосфоровмісні сполуки кислого характеру.

Сучасна молекулярна біологія народилась у 1953 році: Дж. Уотсон та Фр. Крік створили модель молекули ДНК у вигляді подвійної спіралі, що зумовило розкриття основних закономірностей її функціонування та пояснило фундаментальну загадку життя — можливість передавання спадковості шляхом копіювання спадкових ознак у наступних поколіннях.

Розшифровка генетичного коду, тобто відповідності послідовностей триплетів нуклеотидів у молекулах хромосомних нуклеїнових кислот послідовностям амінокислот у білкових молекулах, та з’ясування біологічних функцій різних класів РНК дали змогу сформувати основні закономірності молекулярної біології, які визначають напрямки перенесення біологічної інформації в усіх живих системах: ДНК → РНК → білок.

Вуглеводи та їх похідні — клас біомолекул, що складається з моносахаридів; гомо- та гетерополісахаридів. В організмі людини та тварин моносахариди (глюкоза, фруктоза, галактоза) та гомополісахарид глікоген виконують енергетичні функції; гетерополісахариди беруть участь в утворенні біологічних структур (мембран, глікокаліксу, сполучної тканини).

Ліпіди та їх похідні — біомолекули різної хімічної будови, головною особливістю яких є їх гідрофобний характер. Ліпіди виконують функції: енергетичного матеріалу (триацилгліцероли або нейтральні жири), структурної основи біомембран (фосфоліпіди, гліколіпіди), фізіологічно активних сполук з регуляторною дією (стероїдні гормони, жиророзчинні вітаміни, ейкозаноїди).

Вітаміни — сполуки, які не синтезуються у тваринних організмах, але необхідні для їх життєдіяльності, зокрема є компонентами метаболізму, за участі яких функціонують певні найважливіші ферментні системи. Вітаміни повинні постійно надходити в організм з їжею рослинного (більшість водорозчинних вітамінів) або тваринного (деякі жиророзчинні вітаміни) походження.

Гормони — біомолекули, що є передавачами хімічних сигналів у системі ендокринної регуляції. Завдяки регуляторній дії гормонів, медіаторів нервової системи (на клітинах-мішенях є біохімічні структури, які специфічним чином реагують на дію цих біорегуляторів зміною своєю функціональної активності), відбувається інтеграція окремих анатомо-фізіологічних систем у цілісний багатоклітинний організм.

Крім зазначених органічних молекул, до складу всіх живих організмів входить певна кількість вільних амінокислот, нітрогеновмісних сполук, нуклеотидів, моно-, ди- і трикарбонових кислот, спиртів, амінів (проміжні продукти обміну речовин).

Хімічний склад живих клітин відрізняється в прокаріотів та еукаріотів і в багатоклітинному організмі суттєво залежить від функціональної спеціалізації клітини, що, у свою чергу, визначається її диференціацією, яка відбувається протягом раннього онтогенезу.

Поняття про біополімери та їхні мономери

Біополімери — біологічні макромолекули, полімери біологічного походження. Прикладами біополімерів є целюлоза, крохмаль, білки та пептиди, ДНК і РНК тощо. Більшість біополімерів є гетерополімерами, тобто складається з мономерних ланок різного типу.

Целюлоза (клітковина) — головний структурний полісахарид клітинних оболонок рослин. За своєю структурою, це лінійний полімер, мономерами якого слугують залишки глюкози. Вона нерозчинна у воді й лише набрякає в ній.

Крохмаль6Н10О5)n є основним запасним полісахаридом у рослин, що нагромаджується в результаті фотосинтезу в плодах, зерні, коренях і бульбах деяких рослин як запасна форма вуглеводів. Кількість залишків глюкози в його молекулах може бути різною. Полісахариди в крохмалі в основному представлені двома компонентами: амілозою (20-30 %) та амінопектином (70-80 %), співвідношення яких залежить від природи рослин. У гарячій воді крохмаль набрякає. При цьому амілоза переходить у розчин, а амілопектин утворює колоїдний розчин (клейстер). Під дією амілаз у травному каналі людини і тварин крохмаль піддається гідролізу та розщеплюється з утворенням глюкози та мальтози, що розщеплюється мальтазою до глюкози, яка засвоюється організмом.

Молекули білків є лінійними полімерами, що складаються з a-L-амінокислот (які є мономерами цих полімерів) і, у деяких випадках, з модифікованих основних амінокислот (щоправда, модифікації відбуваються вже після синтезу білка на рибосомі).

Пептиди — це речовини, молекули яких побудовані із залишків a-амінокислот, з’єднаних у ланцюг пептидиими (амідними) зв’язками — С (О) NH—. Це природні або синтетичні сполуки, які містять десятки, сотні або тисячі мономерних ланок — амінокислот. Поліпептиди складаються із сотень амінокислот, на противагу олігопептидам, що складаються з невеликої кількості амінокислот (не більше 10-50), і простим пептидам (до 10).

Дезоксирибонуклеїнова кислота є біополімером, мономерами якого є нуклеотиди. Кожен нуклеотид складається із залишку фосфатної кислоти, приєднаного за 5'-положенням до цукру дезоксирибози, до якого також через глікозидний зв’язок (С—N) за 1'-положенням приєднана одна із чотирьох азотистих основ. Саме наявність характерного цукру і становить одну з головних відмінностей між ДНК і РНК, зафіксовану в назвах цих нуклеїнових кислот (до складу РНК входить цукор рибоза).

Вуглеводи: будова, властивості та функції в організмах

Вуглеводи разом з білками і ліпідами є важливими хімічними сполуками живих організмів. В організмі тварин і людини вуглеводи виконують доволі важливі функції: енергетичну, структурну, захисну (участь вуглеводних компонентів імуноглобулінів у забезпеченні імунітету).

Вуглеводи також використовують для синтезу нуклеїнових кислот, вони є складовими компонентами нуклеотидних ферментів, які відіграють виключно важливу роль у метаболізмі живих істот.

Ці речовини виконують складні й важливі функції в організмі. У складі тіла людини і тварин вуглеводів містяться менше (не більше 2 % від сухої маси тіла), ніж білків та ліпідів. В організмах рослин за рахунок целюлози частка вуглеводів становить до 80 % сухої маси, тому в цілому в біосфері вуглеводів більше, ніж усіх інших органічних сполук, разом узятих. Широко використовують вуглеводи в галузі охорони здоров’я.

Розчин глюкози вводять в організм для покращення серцевої діяльності, підтримання тонусу нервової системи та в багатьох інших випадках. Глюконат кальцію дають хворим як заспокійливий засіб.

Високомолекулярні вуглеводи (декстрин, сінкол і подібний до них поліглюкін) використовують як кровозамінники в разі втрати крові — шоковому стані.

Іноді разом із цими замінниками крові або із кров’ю вводять фосфатні етери фруктози (фруктозодіофосфати), які легко включаються в обмін речовин і забезпечують організм енергією. Група лікарських речовин, а саме серцеві засоби (наприклад, препарати дигіталіса та інші), є великою групою похідних вуглеводів, так званих глікозидів.

Номенклатура і класифікація вуглеводів

За хімічною будовою вуглеводи є багатоатомними альдегідоспиртами або кетоноспиртами, а також продуктами конденсації цих сполук. Вуглеводи поділяють на три основні групи:

1) моносахариди — вуглеводи, не здатні до гідролізу;

2) олігосахариди — складні вуглеводи, молекули яких складаються із двох-чотирьох залишків моносахаридів; під час гідролізу вони розпадаються на моносахариди (прості цукри);

3) полісахариди — високомолекулярні вуглеводи, молекули яких складаються із сотень тисяч залишків моносахаридів (під час гідролізу вони розпадаються на моносахариди).

Моносахариди

Залежно від кількості атомів Карбону, у ланцюзі моносахаридів розрізняють тріози, тетрози, пентози, гексози, гептози, октози і нонози.

Пентози5Н10О5) доволі поширені в природі. Ці цукри та їх похідні входять до складу нуклеотидів, нуклеїнових кислот, нуклеопротеїдів, ферментів, деяких вітамінів тощо. У багатьох рослин з пентоз утворена опорна тканина у вигляді полісахаридів — пентозанів.

Пентози є також проміжними продуктами обміну вуглеводів в організмі людини і тварин.

Рибоза входить до складу нуклеотидів і рибонуклеїнових кислот цитоплазми та ядра клітини. Крім того, похідне рибози (спирт рибітол) є складовою вітаміну В2 (рибофлавіну). Дезоксирибоза входить до складу ДНК клітини. Ксилози багато в деревині, соломі, початках кукурудзи й оболонках зерен.

З усієї різноманітності простих цукрів для організму людини важливе значення мають гексози (С6Н12О6), передусім глюкоза, галактоза, маноза і фруктоза.

Глюкоза у вільному стані міститься в багатьох фруктах і ягодах, особливо у винограді (17-20 %), тому її називають «виноградним цукром». Багато глюкози є в меді (33-37 %). Глюкоза входить до складу бурякового, молочного та деяких інших цукрі; крім того, вона є основним структурним елементом рослинного крохмалю, клітковини, тваринного полісахариду глікогену. Глюкоза та її похідні входять до складу тканин організму людини і тварин.

Глюкоза, глюкозамін і глюкуронова кислота — обов’язкові компоненти багатьох глікопротеїдів. У крові людини міститься 0,08-0,12 %, або 80-120 мг%, глюкози.

Глюкоза разом з галактозою входить до складу молочного цукру — лактози. Вона є важливим компонентом ліпоїдів нервової системи і головного мозку, входить до складу білків глікопротеїдів.

Галактоза витрачається в організмі людини і тварин на синтез глікогену. Вона є складовою частиною деяких вуглеводів рослин, у тому числі трисахариду рафінози і полісахариду агару; останній застосовують в бактеріології та під час виготовлення деяких кондитерських виробів.

В організмі тварин маноза виявлена в складі слини, слизу кишечника, рідини суглобів, а також глікопротеїдів крові.

У рослинах маноза трапляється переважно як складова полісахаридів мананів, яких багато в слизі зерен злаків, бульб орхідей. Маноза у вільному стані міститься в шкірці апельсинів. Фруктоза є в меді (40-42 %), входить до складу сахарози, деяких полісахаридів (стахіоза, інулін); невелика кількість фруктози є в крові людини і тварин.

Олігосахариди

Олігосахариди — вуглеводи, молекули яких містять від 2 до 10 залишків моносахаридів, з’єднаних глікозидними зв’язками. Відповідно до цього розрізняють дисахариди, трисахариди тощо. Дисахариди — складні цукри, кожна молекула яких під час гідролізу розпадається на дві молекули моносахаридів.

Дисахариди разом з полісахаридами є одним з основних джерел вуглеводів у їжі людини і тварин. За будовою, дисахариди є глікозидами, у яких дві молекули моносахаридів з’єднані глікозидним зв’язком.

Серед дисахаридів найбільш важливі мальтоза, лактоза та сахароза.

Мальтоза входить до складу рослинного крохмалю і тваринного глікогену. Кількість мальтози збільшується в умовах ферментативного гідролізу крохмалю та глікогену в процесі травлення, під час проростання зерна, розщеплення крохмалю в умовах спиртового бродіння тощо. Усі цукри, за структурою подібні до мальтози, мають відновлювальні властивості, оскільки в одному із залишків глюкози зберігається напівацетальний гідроксил.

Лактоза, або молочний цукор, складається із залишків галактози та глюкози. Лактоза є основним цукром молока. Крім того, вона входить до складу складних ліпідів головного мозку — галактозидів, до яких належать цереброзиди. Целобіоза, як і лактоза, побудована за типом мальтози, утворюється із двох залишків глюкози. Целобіоза є складовою частиною клітковини (целюлози) і може бути одержана як продукт її гідролізу.

Сахароза, буряковий або тростинний цукор, утворюється із залишків глюкози і фруктози.

Полісахариди

За загальними принципами будови, полісахариди можна розділити на дві групи: гомополісахариди, які складаються з моносахаридних одиниць тільки одного типу, та гетерополісахариди, для яких характерна наявність двох або більше типів мономерних ланок. За функціональним призначенням полісахариди також можуть бути розділені на дві групи: структурні та резервні полісахариди.

Важливим структурним полісахаридом є целюлоза, а головними резервними — глікоген і крохмаль (у тварин і рослин відповідно).

Крохмаль є сумішшю двох гомополісахаридів: лінійного — амілози — і розгалуженого — амілопектину, загальна формула яких: (С6Н10О5)n. Як правило, уміст амілози в крохмалі становить 10-30 %, амілопектину — 70-90 %. Полісахарид крохмаль побудований із залишків глюкози, з’єднаних в амілозі й у лінійних ланцюгах амілопектину. У молекулі амілози зв’язано в середньому по 1000 залишків глюкози, окремі ділянки молекули амілопектину складаються із 20-30 таких одиниць.

Крохмаль має відносну молекулярну масу 105—107Da. Під час часткового кислотного гідролізу крохмалю утворюються полісахариди з меншим ступенем полімеризації — декстрини, а під час повного гідролізу — глюкоза. Крохмаль є найбільш важливим для людини харчовим вуглеводом; уміст його в рисовому та кукурудзяному борошні складає 75-80%, у картоплі — 25%.

Глікоген — головний резервний полісахарид у багатьох тварин і людини, побудований із залишків a-D-глюкози. Емпірична формула глікогену, як і крохмалю, — (С6Н10О5)n.

Глікоген міститься практично в усіх органах і тканинах тварин і людини, найбільшу його кількість виявлено в печінці та м’язах.

Відносна молекулярна маса глікогену становить 105—108Da і більше. Його молекула побудована з розгалужених поліглюкозидних ланцюгів, у яких залишки глюкози з’єднані а-1,4-зв’язками.

Глікоген за будовою близький до амілопектину. У молекулі глікогену розрізняють внутрішні гілки (ділянки поліглюкозидних ланцюгів між точками галуження) і зовнішню гілку — ділянку від периферичної точки галуження до нередукованого кінця ланцюга. Під час розщеплення спочатку утворюється декстрин, потім мальтоза і наприкінці — глюкоза.

Целюлоза (клітковина) — найбільш поширений структурний полісахарид у рослинному світі. Під час часткового гідролізу целюлози утворюється дисахарид целобіоза, а при повному гідролізі — глюкоза.

Відносна молекулярна маса целюлози — 1 000 000-2 000 000 Da. Клітковина не перетравлюється ферментами шлунково-кишкового тракту, оскільки набір цих ферментів у людини не містить β-глюкозидази.

Водночас відомо, що наявність оптимальної кількості клітковини в їжі сприяє формуванню калу. При повному виключенні клітковини з їжі порушується формування калових мас.

Структурним і частково запасним полісахаридом матриксу рослинних оболонок є геміцелюлоза — гетерополімер з різних гексоз (глюкози, манози, галактози), пентоз (ксилози, арабінози) і уронових кислот (глюкуронової і галактуронової кислот).

Ланцюги геміцелюлоз не кристалізуються і не утворюють фібрилярних структур. Наявність полярних груп уронових кислот зумовлює їх високу гідратацію.

Пектинові речовини — лінійні полімери полігалактуронової кислоти, які перериваються залишками рамнози. Вільні карбоксильні групи полімеру етерифікуються спиртами (метилуються). Молекули пектинів звичайно сильно розгалужені завдяки наявності бічних ланцюгів з нейтральних цукрів, ковалентно з ними зв’язаних. Ланцюги пектинів часто сполучаються між собою атомами Кальцію і Магнію, утворюючи пектати.

Пектинові речовини здатні утворювати міцні комплекси з токсичними йонами важких металів, що використовується в медицині для виведення з організму цих йонів.

До природних речовин полісахаридної групи належить хітин — головний волокнистий компонент клітинної стінки багатьох грибів, зовнішніх покривів багатьох членистоногих. Хітин — лінійний гомополімер N-ацетил-D-глюзаміну. Як і целюлоза, хітин нерозчинний у воді й у більшості органічних розчинників, але хімічно інертний, оскільки його паралельні ланцюги мають кристалічну упаковку. Волокнистим компонентом оболонок дріжджових клітин є полісахарид поліглюкан.

Опорний каркас клітинної стінки бактерій і ціанобактерій — складний глюкопептид муреїн, що утворює одну гігантську мішкоподібну молекулу, яку називають муреїновим мішком. Основою структури муреїнового мішка є сітка паралельних полісахаридних ланцюгів, побудованих з дисахаридів ацетилглюкозаміну й ацетилмурамової кислоти (які чергуються), з’єднаних між собою численними короткими пептидними ланцюгами. До полісахаридів належать також камедь кісточкових порід, агар морських водоростей.

Процеси обміну вуглеводів в організмі людини

1. Розщеплення в шлунково-кишковому тракті полісахаридів і дисахаридів, які надходять з їжею, до моносахаридів. Усмоктування моносахаридів з кишечника в кров.

2. Синтез і розпад глікогену в тканинах, насамперед у печінці.

3. У тканинах відбувається розпад глюкози двома шляхами: гліколізу (анаеробний, без споживання кисню) та пентозного циклу (аеробний, із прямим окисненням глюкози, пентозофосфатний шлях).

4. Взаємоперетворення гексоз.

5. Аеробний метаболізм пірувату. Цей процес виходить за рамки вуглеводного обміну, але може розглядатись як завершальна його стадія: окиснення продукту гліколізу — пірувату.

6. Важливим є також процес глюконеогенезу, або утворення вуглеводів з невуглеводних продуктів. Такими продуктами є, насамперед, піровиноградна та молочна кислоти, гліцерин, амінокислоти тощо.

Ліпіди: будова, властивості та функції в організмах

Ліпіди становлять велику групу різноманітних органічних речовин, до складу яких входять жири та ліпоїди. Ліпоїди — жироподібні речовини, які за хімічною будовою, фізико-хімічними властивостями та біологічною роллю близькі до нейтральних жирів. Загальною властивістю ліпідів є нерозчинність у воді, але вони розчиняються в спирті, бензині, хлороформі.

Специфічним для всіх ліпідів є також утворення емульсій різної дисперсності та стійкості у водному середовищі. Ця властивість має істотне біологічне значення, оскільки від емульгування жирів залежить їх розщеплення і всмоктування. У вигляді емульсії жир міститься в крові та лімфі, транспортується до різних органів і тканин, включаючись у процеси обміну.

Ліпіди входять у певних кількостях до складу всіх органів і є джерелом енергії. Під час окиснення 1 г жиру утворюється від 35,67 до 38,95 кДж енергії.

За рахунок жирів раціону забезпечується в середньому 25-35 % енергії, необхідної людині на добу, а для окремих народів (наприклад, жителів Півночі Євразії чи Північної Америки) — навіть більше. Ліпіди входять до складу людського організму як пластичний матеріал, утворюючи комплекси з білками (ліпопротеїди), вуглеводами (гліколіпіди) та деякими іншими речовинами. Саме такі комплекси становлять основу структури клітин і тканин. Ліпіди (переважно складні) разом з білками становлять основну масу субцелюлярних утворень клітин.

Оскільки ліпіди не розчиняються у воді, вони значною мірою зумовлюють міцність тих структур, до складу яких входять. З огляду на це, особливо важлива роль ліпідів у структурі мембран, де вони з’єднані з білками у вигляді ліпопротеїдів. Мембрани, як відомо, відіграють виключну роль у структурі, обміні та функціях клітин, а також її органел — мітохондрій, рибосом, ядра тощо. У кожному типі мембран внутрішня частина є бімолекулярним шаром ліпідів, на якому з внутрішньої та зовнішньої сторін розташовані білки, тобто білки ніби вбудовані із двох сторін у ліпідний шар. Тому мембрани характеризують як шаруваті структури.

Високий вміст ліпідів у клітинах нервової системи, особливо головного мозку, є свідченням їх важливої ролі у формуванні структури та функціонуванні цього органу.

Жир, який відкладається під шкірою, у капсулі нирок та інших органах, відіграє своєрідну роль буфера, що охороняє організм від травмування. У разі пониження температури підшкірний жир певною мірою захищає організм від переохолодження. Ліпіди є важливим фактором регулювання обміну води, затримуючи її втрати через покривні тканини. Вони є одним із джерел ендогенної води, тому що з усіх органічних речовин молекули ліпідів мають найбільшу частку Гідрогену, який під час окиснення утворює воду.

Ліпіди та продукти їх обміну становлять велику групу біологічно активних речовин, що впливають на метаболізм і структуру клітин та організму.

До цих речовин належать чоловічі та жіночі статеві гормони, гормони кори наднирників, простагландини, жовчні кислоти, деякі вітаміни (наприклад, А і D) та інші сполуки.

У жирах розчиняються вітаміни A, D, К, Т, що є необхідною умовою їх участі в обміні речовин.

Від фізико-хімічних властивостей ліпідів (розчинності, температури плавлення тощо) значною мірою залежать їх біологічні особливості. У практиці охорони здоров’я використовують ліпідовмісні препарати (у тому числі емульсії) для лікування різних захворювань.

За біологічними особливостями ліпіди поділяються на дві великі групи — резервні та конституційні.

Резервні ліпіди (у більшості випадків — прості жири тригліцериди) відкладаються в підшкірній жировій тканині, сальнику, капсулі нирок тощо.

Найбільше резервних ліпідів відкладається в підшкірній жировій тканині (близько 50 %), доволі багато їх міститься в сальнику (20-25 %), значно менше — у м’язах (5-8 %).

Загальна кількість резервних ліпідів у більшості людей сягає 10-15 % маси тіла. Вміст їх може значно коливатись залежно від режиму харчування (особливо вуглеводами), інтенсивності роботи, стану організму та інших причин. У випадку ожиріння частка жиру може сягати 25-35 %, а інколи — і 50 % маси тіла.

Прості ліпіди — це переважно складні ефіри різних спиртів і жирних кислот:

1) жири (нейтральні жири) — складні ефіри гліцерину і вищих жирних кислот, тобто тригліцериди;

2) стериди — складні ефіри одноатомних циклічних спиртів стеринів і вищих жирних кислот;

3) віск — вищі жирні та циклічні спирти та їх складні ефіри з вищими жирними кислотами. До простих ліпідів відносять також ефіри вітамінів А і D з вищими жирними кислотами.

Складні ліпіди є ефірами вищих жирних кислот і спиртів, але, на відміну від простих ліпідів, вони мають у своїй молекулі ще кілька інших складових (азотисті сполуки, залишки фосфатної або сульфатної кислот, вуглеводи тощо). До складних ліпідів належать:

1. Фосфоліпіди (фосфатиди) — складні ефіри жирних кислот і спиртів (гліцерину, сфінгозину). Крім того, до їх складу входять залишки фосфатної кислоти й нітрогеновмісні сполуки (холін, коламін, серин).

2. Гліколіпіди — похідні аміноспирту сфінгозину, жирних кислот і вуглеводів (глюкози, галактози).

3. Сульфоліпіди — подібні до гліколіпідів і фосфатидів, але мають у своєму складі залишок сульфатної кислоти.

Похідні ліпідів включають сполуки, близькі до ліпідів за будовою та фізико-хімічними властивостями, а також зв’язані з ліпідами в структурі клітини та процесах обміну. До них належать насичені та ненасичені жирні кислоти, моногліцериди, дигліцериди, вищі спирти, пігмент каротин, жиророзчинні вітаміни (A, D, Е, К) та інші.

Функції ліпідів

Енергетична. Під час повного окиснення 1 г тріацилгліцеролу виділяється 38,9 кДж енергії, що приблизно удвічі більше, ніж під час окиснення 1 г білків або вуглеводів.

Структурна. Ліпіди є основними структурними компонентами біологічних мембран.

Регуляторна. Ліпіди регулюють проникність мембран, є важливими внутрішньоклітинними сигнальними молекулами, компонентами мієлінових оболонок нервових клітин, попередниками гормонів, вітамінів, беруть участь у регуляції генної активності.

Запасаюча. Жири є енергетичним депо й ендогенним джерелом води (під час окиснення 100 г жиру виділяється 107 г води).

Захисна. Жири є основним компонентом підшкірної клітковини, вони запобігають тепловтратам і захищають від механічних впливів.

Амінокислоти, пептиди та поліпептиди

Амінокислоти являють собою похідні насичених карбонових кислот, у яких один або два атоми Гідрогену в радикалі заміщені аміногрупою. Як правило, аміногрупою заміщується атом Гідрогену біля атома Карбону, розташованого поруч з карбоксильною групою (а-карбонового атома). Якщо в молекулі карбонової кислоти аміногрупами заміщується два атоми Гідрогену, то одна з них приєднується до а-карбонового атома, а інша — до останнього.

Амінокислоти поділяють на ациклічні (амінокислоти жирного ряду) та циклічні.

Із двадцяти названих амінокислот десять не синтезуються в організмі людини і повинні надходити разом з їжею. Вони називаються незамінними. Наявність у їжі інших амінокислот не обов’язкова, оскільки організм здатний їх синтезувати. Такі амінокислоти називають замінними.

Замінні амінокислоти: гліцин, аланін, цистеїн, глутамінова й аспарагінова кислоти, тирозин, пролін, серин, глутамін, аспарагін.

Незамінні амінокислоти: валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан, лізин, гістидин, аргінін.

Харчовий білок, що містить усі незамінні амінокислоти, називають повноцінним.

Амінокислоти мають вагоме біологічне значення. Вони не тільки виконують роль «будівельних блоків», з яких складається молекула білка, але й є попередниками багатьох біологічно активних сполук — гормонів, медіаторів нервової системи тощо. Окремі амінокислоти виконують регуляторну роль: між ними спостерігаються явища взаємної активації або пригнічення у разі включення до складу білкової молекули. У деяких випадках вони служать енергетичним матеріалом або лікарською речовиною.

Білкові молекули є продуктом полімеризації 20 різних амінокислот, з’єднаних не хаотично, а відповідно до коду білкового синтезу,

Вивчаючи біуретову реакцію, О. Я. Данилевський (1888) уперше висловив припущення про існування в усіх білкових речовинах однакових груп атомів, аналогічних до біурету: NH2CONHCONH2.

Припущення, що і «самий тип з’єднання груп у різних білкових речовинах однаковий», було викладене у вигляді схеми:  де У, Б, R — різні угруповання.

Отже, О. Я. Данилевський першим указав на зв’язок NH — СО, який пізніше отримав назву пептидного, як на найбільш частий спосіб з’єднання амінокислот у білковій молекулі. Згодом Е. Фішер (1902) сформулював поліпептидну теорію будови, за якою білки є складними поліпептидами, у яких окремі амінокислоти зв’язані одна з одною пептидними зв’язками, що виникають під час взаємодії а-СООН- та a-NH2-грyn амінокислот.

Утворення пептидного зв’язку й дипептиду можна представити на прикладі взаємодії аланіну та гліцину:

Аналогічним способом до дипептида можуть приєднатися й інші амінокислоти з утворенням трипептиду, тетрапептиду, пентапептиду тощо до утворення великої молекули білка — поліпептиду. Хімічний синтез поліпептидів і сучасні фізико-хімічні дослідження білків повністю підтвердили існування пептидних зв’язків у структурі білка.

Білки: особливості будови та властивості

Серед органічних сполук, що входять до складу клітин, білки становлять 18-21 % загальної сирої маси організму людини і до 50 % його сухої маси.

Білки — високомолекулярні органічні нітрогеновмісні сполуки. Крім Нітрогену, до складу всіх білків входять Карбон, Гідроген і Оксиген, а також Сульфур. Деякі білки містять Фосфор, Ферум, Купрум і Цинк. Відносна молекулярна маса білків коливається в широких межах — від кількох тисяч до сотень мільйонів. Так, відносна молекулярна маса міоглобіну м’язів становить 16 900, а білка вірусів грипу — 332 млн.

Білки виконують багато різних функцій. Найбільшу та найважливішу за своїм біологічним значенням групу білків становлять ферменти. Сьогодні відомо понад тисячу різних ферментів, кожен з яких каталізує певну хімічну реакцію.

Білки є основними структурними елементами живих організмів. Вони входять до складу сполучної та кісткової тканин. Серед найбільш поширених клітинних білків — білки мембран, які разом з ліпідами утворюють основу клітин. Окремі типи білків є обов’язковими компонентами скорочувальних і рухових систем. Наприклад, актин і міозин — основні елементи скорочувальної системи м’язів. Інші білки виконують транспортну функцію. Вони можуть зв’язувати й переносити з потоком крові певні молекули. Гемоглобін, що міститься в еритроцитах хребетних тварин, переносить від легень до тканин кисень, а з тканин до легень — вуглекислий газ. Білок міоглобін утримує в м’язах кисень, створюючи таким чином його запас.

Речовинами білкової природи є численні гормони, яким властива висока біологічна активність. До них належать: соматотропін — гормон передньої долі гіпофіза, що стимулює ріст; інсулін, який утворюється в острівцевій тканині підшлункової залози і регулює вуглеводний обмін в організмі, та ряд інших.

Білки виконують в організмі також енергетичну функцію. За рахунок їх окиснення утворюється 10-15 % усієї енергії.

Серед багатьох білків, що містяться в живих організмах, є білки особливого типу, на яких уперше була показана їх видова специфічність. Ці білки називають антитілами. Вони виробляються в організмі у відповідь на появу стороннього білка. Таким чином, білки виконують захисну функцію. Вони забезпечують також зсідання крові у випадку ушкодження судин. Це обумовлено наявністю в складі крові специфічних білків — фібриногену та тромбіну.

Різноманітні отрути, що виділяються бактеріями та містяться в деяких рослинах, а також зміїні отрути є речовинами білкової природи і таким чином виконують токсичну функцію.

У результаті досліджень, проведених на початку XIX ст., було встановлено, що білки, які мають велику відносну молекулярну масу, під час кислотного гідролізу розпадаються на більш прості сполуки — амінокислоти, які відрізняються одна від одної за будовою. Нині відомо понад 150 амінокислот. Проте структурними елементами тваринних білків можуть бути тільки 20 різних а-амінокислот.

Слід підкреслити, що всі білки, які виконують найрізноманітніші функції, у тому числі й білки, яким властива висока біологічна активність або токсична дія, містять один і той же (але в різних комбінаціях) набір з 20 амінокислот. Останні самі по собі не мають ні тієї біологічної активності, ні токсичності, яка властива білкам. Специфічну функцію білкам надає їх просторова конфігурація, яка, відповідно, обумовлена певною послідовністю амінокислот у білковій молекулі.

Найбільш характерними фізико-хімічними властивостями білків є: висока в’язкість розчинів, незначна дифузія, здатність до значного набрякання, оптична активність, рухливість в електричному полі, низький осмотичний і високий онкотичний тиск, здатність до поглинання ультрафіолетових променів з довжиною хвилі приблизно 280 нм.

Білки, як і амінокислоти, амфотерні завдяки наявності вільних NH2pyn і СООН-груп і характеризуються відповідно всіма властивостями кислот і основ. Білки мають гідрофільні властивості. Молекули білка не здатні проходити крізь напівпроникні штучні мембрани (целофан, пергамент, колодій), а також мембрани рослинних і тваринних клітин. Білки належать до високомолекулярних сполук, до складу яких входять сотні й навіть тисячі амінокислотних залишків, об’єднаних у макромолекулу. Відносна молекулярна маса білків коливається від 6000 Да (нижня межа) до 1 000 000 Да і вище — залежно від кількості поліпептидних ланцюгів у складі єдиної молекули білка.

Такі поліпептидні ланцюги одержали назву субодиниць. їх відносна молекулярна маса також коливається в широких межах: від 6000 Да до 100 000 Да.

Рівні структурної організації білків

Послідовність і кількість амінокислотних залишків, сполучених між собою за допомогою специфічних пептидних зв’язків ковалентного типу, формують первинну структуру білка. При цьому утворюється лінійний біополімер, структуру якого закодовано в послідовності нуклеотидів інформаційних РНК, які, у свою чергу, є копіями певних генів. Це зумовлює утворення клітинами впродовж життя організму і в наступних його поколіннях необхідного набору білкових молекул.

Первинна структура розшифрована поки що для незначної кількості білків (інсулін, рибонуклеаза, міоглобін, гемоглобін, амінотрансфераза тощо).

Вторинна структура білка — певний характер спіралізації поліпептидного ланцюга. Пептидні ланцюги звичайно згортаються в спіраль за рахунок виникнення водневих зв’язків між Оксигеном карбонільної групи одного залишку амінокислоти та аміногрупи іншої амінокислоти, віддаленої по ланцюзі від неї на відстань чотирьох амінокислотних залишків. Водневі зв’язки стабілізують утворювані структури спірального або складчастого типу, набуваючи специфічної об’ємно-просторової організації, яка називається конформацією. Це термодинамічно найстійкіший стан поліпептидного ланцюга.

Структурою вищого рангу є третинна структура білка — спосіб просторового укладення спіральних полі- пептидних ланцюгів вторинної структури. Саме для третинної структури характерні найбільш складні й тонкі особливості просторової орієнтації білкових молекул, що відрізняють один білок від іншого. Третинна структура виникає внаслідок скручування вторинної спіральної структури в клубок. Така трансформація забезпечується гнучкістю спіралі та взаємодією певних її ділянок, унаслідок чого каркас білкової молекули набуває певної орієнтації в просторі.

Четвертинна структура формується кількома аналогічними або близькими за будовою молекулами білка третинної структури, що взаємодіють між собою, утворюючи стійку структуру. Наприклад, молекула гемоглобіну є стійкою структурою, що складається із двох а-ланцюгів і двох ланцюгів з β-конфігурацією. Глобули в складі четвертинної структури називають протомерами (субодиницями), а четвертинне утворення — мультимером, або епімером. Головні типи зв’язків, що скріплюють протомери в мультимер, — електростатичні, йонні та гідрофобні. Інколи протомери можуть з’єднуватись міцними ковалентними дисульфідними зв’язками.

Глобулярні білки складаються з кількох протомерів із третинною структурою, які утворюють загальну округлу четвертинну структуру (наприклад, гемоглобін). Поліпептидні ланцюги глобулярних білків компактно згорнуті в тривимірні сфероїдні утворення (глобули). Глобулярні білки розчинні у воді або розчинах солей. Понад 1000 відомих нині ферментів належать до глобулярних білків. До цього ж класу білків відносять антитіла, мембранні білки-переносники, транспортні білки, деякі гормони.

Денатурація, ренатурація, деструкція білків

Природні білки мають певну просторову конфігурацію і кілька характерних фізико-хімічних і біологічних властивостей (за певних значень температури та pH середовища). Під впливом різних фізичних і хімічних чинників білки можуть зсідатись і випадати в осад, втрачаючи нативні властивості.

Порушення плану будови нативної молекули білка, що призводить до втрати характерних для неї властивостей (розчинності, біологічної активності, електрофоретичної рухливості тощо), називають денатурацією. Більшість білків денатурує під час нагрівання їх розчинів вище +50...+60 °С. Зовнішні вияви денатурації: втрата розчинності, підвищення в’язкості білкових розчинів, збільшення кількості вільних функціональних SHpyп.

Найбільш характерною ознакою денатурації є різке зниження або повна втрата білком його біологічної активності (каталітичної, антигенної або гормональної). Під час денатурації руйнуються переважно нековалентні (у тому числі водневі) зв’язки й дисульфідні містки, але не порушуються пептидні зв’язки самого стовбура поліпептидного ланцюга. При цьому розкручуються глобули нативних білкових молекул, утворюються випадкові й безладні структури.

У випадку нетривалої дії і швидкого усунення денатуруючого агента можлива ренатурація білка з повним відновленням вихідної структури і нативних властивостей його молекули, включаючи біологічну активність.

Деструкція — процес руйнування структури, білка, внаслідок якого в деструктаті ще залишаються незруйнованими деякі складові білкових молекул (пептиди та амінокислоти).

Функції білків у живих організмах

1. Білки-ферменти. Однією з найважливіших властивостей білків є їх каталітична активність. Каталітично активні білки називають ферментами, або ензимами (від лат. fermentum або грецьк. Zyme — заквашення). Більшість білків-ферментів має складну четвертинну структуру, комплементарну просторовій структурі того субстрату, з яким вони взаємодіють. Це забезпечує специфічність взаємодії ферменту із субстратом і складне регулювання його каталітичної активності.

2. Регуляторні білки виявляють активність щодо таких важливих процесів, як регуляція експресії генів, ріст і розвиток організму. Одними з найбільш важливих регуляторних білків є гістони, які містяться в хроматині клітинних ядер, у яких вони зв’язані з ДНК йонними та іншими зв’язками. Гістони впливають на матричну активність ДНК, чим і визначається їх регуляторна функція.

3. Білки-гормони впливають на фундаментальні механізми регуляції метаболізму організму. Характерною особливістю цих білків є наявність особливих зон, до яких приєднуються рецептори гормонів. Інші невеликі ділянки білкової молекули є носіями гормональної активності. Відносні молекулярні маси більшості білків- гормонів містяться в межах від 20 000 до 40 000.

4. Захисні білки. Найбільш важливими захисними білками є антитіла, утворені організмами тварин або людини у відповідь на вторгнення носія чужорідної генетичної інформації, які називають антигенами. Захисні білки цієї групи (імуноглобуліни) зв’язуються з антигенами й нейтралізують їх. Захист організму від мікробів та продуктів їх життєдіяльності забезпечують також інші білки імунної системи (лізоцими, інтерферони).

5. Білки-токсини синтезуються тваринами, рослинами, грибами та мікроорганізмами. Найбільш повно вивчені структура та механізм дії токсичних білків змій, більшість яких блокує передачу нервового імпульсу, тому названі нейротоксинами. Доволі повно вивчені токсини грибів і бактерій. Токсичний білок червоних мухоморів та блідої поганки аманітин пригнічує активність ферменту РНК-полімерази, унаслідок чого блокується транскрипція та синтез важливих білків. Низка токсинів бактерій (дифтерійний, холерний, дизентерійний) пригнічують синтез білка в рибосомах клітини. Інші білки-токсини (стафілококовий ентеротоксин кишкової палички) перфорують клітинну стінку й зумовлюють лізис клітини. На основі токсичних білків імунологи створюють вакцини-антитоксини, які широко використовують у медицині та ветеринарії.

6. Рецепторні білки. Сприйняття того чи іншого подразника зовнішнього середовища органами чуттів має єдиний механізм. Він включає:

а) сприйняття енергії сигналу рецепторними білками мембран клітини;

б) перетворення енергії сигналу особливими білковими молекулами в специфічну інформацію, яка впливає на обмінні процеси. Нейромедіатором в організмі багатьох тварин і людини служить ацетилхолін. Медіатор впливає на особливі рецепторні білки, вбудовані в мембрану клітини. У результаті на короткий час різко змінюється проникність мембрани для йонів Na+ і виникає електричний потенціал нервового імпульсу. Представниками фоторецепторних білків є опсин тварин і фітохром рослин. Під впливом світлового сигналу ці білки змінюють свою структуру й передають збудження клітинам-мішеням.

7. Транспортні білки забезпечують як дальший транспорт органічних і неорганічних сполук по внутрішніх транспортних магістралях організму, так і ближчий транспорт через плазматичні мембрани клітини. В організмі хребетних функцію транспортування О2 до тканин виконує гемоглобін, у молюсків і членистоногих — гемоціанін, у кільчастих червів — гемеретрин. Аналогічну роль у тканинах рослин, заселених азотофіксуючими бактеріями, виконує білок легоглобін.

8. Накопичувальна функція білків полягає в їх здатності слугувати місцем зберігання, своєрідним депо хімічних сполук, які постійно беруть участь в обміні речовин організму. Прикладами таких білків є фератин, виявлений у печінці, селезінці, кістковому мозку, та міоглобін — білок м’язів тварин і людини.

Білок фератин — це порожниста сфера, оболонка якої пронизана каналами. Через ці канали всередину сфери надходять йони Феруму, яка їх накопичує і використовує для синтезу сполук, що містять Ферум. У порожнині молекули фератину може розміститись до 3500 молекул FeO, що становить приблизно 20 % маси білка.

Білок міоглобін — металопротеїн, який містить Ферум (Fe2+) у складі гема. Міоглобін міститься в поперечно-посмугованих м’язах тварин і людини, де відіграє роль накопичувана Оксигену, принесеного до м’язів гемоглобіном крові.

9. Скоротливі білки. До цієї групи належать білки м’язів людини, а також скоротливі білки багатьох бактерій, клітин грибів, рослин і тварин.

Білки джгутиків одноклітинних тварин, рухливих клітин грибів і водоростей, сперматозоїдів тварин забезпечують їх активне пересування в рідкому середовищі.

10. Структурні білки беруть участь у створенні структури біологічних мембран, цитоскелета, ядерного та міжклітинного матрикса.

Серед структурних білків переважають фібрилярні білки: колаген, кератин, еластин, фіброїн та інші.

Колаген — важливий компонент сполучної тканини; він входить до складу шкіри, кісток, сухожиль, кровоносних судин, хрящів, зубів. Його головна функція — утворення нерозчинних фібрил високої міцності.

Кератин — структуроутворювальний фібрилярний білок. З кератину складаються: волосся, нігті, дзьоби, кігті, пір’я, шипи, панцирі, сухий поверхневий шар шкіри.

Еластин — нерозчинний фібрилярний білок, який має велике значення для формування еластичних органів — артерій, легень, зв’язок тощо. Фіброїн надає шовковому волокну міцності.

11. Метаболічна функція білків виявляється в процесі їх дисиміляції. Під час розпаду білків утворюються пептиди й вільні амінокислоти, які є вихідним матеріалом для синтезу багатьох органічних сполук, утім і нових білків.

Наприклад, альбуміни епітелію перетворюються в кератини кігтів, копит, рогів.

Білки м’язів у місці свого прикріплення до кістки поступово перетворюються в колагени й еластини, унаслідок чого м’язове волокно перетворюється в сухожилля. У період нересту риб їх м’язові білки частково розпадаються і витрачаються на побудову білків статевих продуктів.

12. У молоці багатьох тварин частка білка приблизно дорівнює часткам жирів і вуглеводів (переважно лактози) або перевищує їх. Найважливіший білок молока — казеїн, частка якого сстановить близько 80 % загального вмісту білків у молоці. Казеїн містить всі амінокислоти, необхідні організму тварин чи людини, а також Фосфор.

Багаті на білки також насіння, бульби, цибулини, коренеплоди рослин. Під час їх проростання білки розпадаються на амінокислоти, які служать джерелом для синтезу білків та інших нітрогеновмісних сполук у клітинах проростків.

13. Онкотичний тиску клітині та крові. Білки здатні зберігати онкотичний тиск у клітинах і крові. Онкотичний тиск, колоїдно-осмотичний тиск— частина осмотичного тиску, що створюється високомолекулярними компонентами — білками розчину. Онкотичний тиск у крові людини й тварин, порівняно із загальним осмотичним тиском (7-8 атм), незначний (0,03 атм/ 1 атм), але має велике значення для процесів всмоктування і переходу рідини з капілярів у тканини й навпаки.

14. Роль білків у буферній системі крові. Білки плазми крові відіграють значну роль у буферній системі крові завдяки своїм амфотерним властивостям. У кислому середовищі вони поводяться як основи, зв’язуючи кислоти. У лужному середовищі білки реагують як кислоти, зв’язуючи основи та підтримуючи pH крові на певному рівні (pH артеріальної крові становить 7,4, а венозної— 7,35).

Ферменти, їх властивості, будова

Усі хімічні процеси, що відбуваються в живому організмі, прискорюються специфічними каталізаторами, які одержали назву ферментів, або ензимів.

Речовини, стійкі за звичайних умов, в організмі під дією ферментів легко розщеплюються. Наприклад, вуглеводи, жири і білки, потрапляючи в організм, під впливом відповідних ферментів дуже швидко (протягом кількох годин) підлягають розщепленню з утворенням більш простих сполук.

За своєю природою всі ферменти — білки. Доказом білкової природи ферментів є деякі їх фізико-хімічні властивості, характерні для білків. Ферменти, як і білки, у розчині перебувають в колоїдному стані, є амфотерними електролітами. У разі додавання солей, особливо амоній сульфату, ферменти випадають в осад, тобто висолюються. Під впливом високої температури, сильних кислот і лугів, солей важких металів та інших чинників, що спричиняють денатурацію білків, ферменти денатурують і втрачають каталітичні властивості. Важливим доказом білкової природи ферментів є також розщеплення їх пепсином і трипсином — ферментами, що розщеплюють білки.

Ферменти — термолабільні сполуки. Це означає, що під дією високих температур вони денатурують. Спочатку, з підвищенням температури, активність їх різко знижується, згодом зовсім припиняється. За температури +80 °С ферменти руйнуються. Виняток становлять лише окремі ферменти, які витримують температуру +100 °С і не руйнуються. За низьких температур (нижче 0 °С) ферменти припиняють свою дію, але не руйнуються. Для більшості ферментів людини і ссавців оптимальною температурою функціонування є +37...+40 °С.

Кожний фермент виявляє свою максимальну дію за певного значення pH, яке одержало назву рН-оптимуму. Для більшості ферментів людини і ссавців оптимальне значення pH міститься в слабокислому або слаболужному середовищі. Проте відомі ферменти, які виявляють максимальну активність при pH = 1,5-2,5 (пепсин шлункового соку) і при pH = 8,0 (хімотрипсин дванадцятипалої кишки).

Зміна каталітичної активності ферменту за різних значень pH пояснюється зміною тієї просторової конфігурації, яка детермінує його каталітичні властивості.

Ферменти прискорюють перебіг хімічних реакцій як у бік розщеплення якоїсь речовини, так і в бік її синтезу, тобто діють в обох напрямках.

Крім температури і значення pH, на активність ферментів впливає концентрація субстрату. За малих концентрацій субстрату реакція відбувається повільно, але з підвищенням концентрації швидкість реакції поступово зростає і за певних значень стає постійною. Відбувається процес так званого насичення ферменту субстратом. Подальше збільшення концентрації субстрату призводить до уповільнення реакції. Велике значення для швидкості реакції має і концентрація самого ферменту. За оптимальної концентрації речовини швидкість реакції прямопропорційна концентрації ферменту в розчині.

Речовини, що знижують активність ферментів, називають інгібіторами. Ними є, наприклад, катіони важких металічних елементів.

Властивості ферментів

1. Значно підвищують швидкість перебігу біохімічних реакцій, але не входять до складу кінцевих продуктів реакції.

2. Забезпечують перебіг лише тих біохімічних реакцій, які можливі за законами термодинаміки.

3. Прискорюють швидкість як прямої, так і зворотної реакції перетворення субстрату, не змінюючи константи рівноваги (Кр) реакції та зменшуючи термін часу для досягнення стану рівноваги (або стаціонарного стану у відкритій метаболічній системі).

4. Під час реакції фермент певним чином взаємодіє із субстратом, але до складу кінцевих продуктів реакції не входить. Під час перебігу біохімічної реакції, що каталізується, відбувається циклічний процес, під час якого фермент та субстрат підлягають ступеневому перетворенню з утворенням продукту реакції та регенерацією ферменту.

5. Це високоспецифічні каталізатори, які діють на структурно близькі субстрати, що мають певний хімічний зв’язок, структурно подібні радикали або функціональні групи. Виявом високої специфічності ферментів є їх стереоспецифічність, тобто здатність перетворювати тільки певні стереоізомери, наприклад L- або D- амінокислоти, D- або L-моносахариди.

6. Каталітична активність ферментів дуже чутлива до змін фізико-хімічних властивостей середовища (pH, температури), які можуть впливати на структурну організацію молекул ферментів, спричиняючи в певних умовах їх денатурацію.

7. Активність ферментів може суттєво змінюватися під впливом певних хімічних сполук, що збільшують (активатори) або зменшують (інгібітори) швидкість реакції, яка каталізується.

Будова ферментів. Ферменти як речовини білкової природи поділяють на прості (ферменти-протеїни) і складні (ферменти-гіротеїди).

Ферменти-протеїни складаються тільки з амінокислот. У більшості з них до складу молекули входить один поліпептидний ланцюг, який має характерну вторинну структуру у вигляді а- та β-спіралей (іноді вони мають третинну й четвертинну структури). За хімічними властивостями прості ферменти відносять до альбумінів, глобулінів та інших груп простих білків.

Ферменти-протеїди складаються із двох частин: термолабільної білкової і термостабільної небілкової. Білкову частину складного ферменту називають апоферментом, небілкову — кофактором. Комплекс кофактора з апоферментом називають холоферментом. Зв’язок між апоферментом і кофактором у молекулах складних ферментів неоднаковий. У багатьох випадках кофактори слабо зв’язані з апоферментом, з’єднуються з ним тільки під час ферментативної реакції і легко відокремлюються в процесі діалізу. У цьому разі кофактор називають коферментом. Деякі кофактори сполучені з апоферментом міцним ковалентним зв’язком. Такий кофактор називають простетичною групою. Проте проводити чітку межу між коферментом і простетичною групою не можна, оскільки в складі одного ферменту-протеїду кофактор може бути міцно сполучений з апоферментом, у складі іншого — слабо. Тому такий розподіл є умовним.

Нуклеотиди. Нуклеїнові кислоти

Нуклеїнові кислоти — природні високомолекулярні сполуки, що забезпечують збереження і передавання спадкової інформації в організмі. Це —біополімери, мономерами яких є нуклеотиди. Число нуклеотидів у складі однієї молекули нуклеїнової кислоти може становити від 200 до 200 млн. Уперше нуклеїнові кислоти виявили в ядрі клітин, звідки й походить назва цих сполук (від лат. нуклеус — ядро). Але згодом ці сполуки виявили і в інших частинах клітини.

Нуклеотид побудований з цукору-пентози, азотистої основи (пуринової або піримідинової) і залишку фосфатної кислоти. Сполуки пентози й азотистої основи називають нуклеозидами. Залежно від структури пентози розрізняють рибонуклеотиди і дезоксирибонуклеотиди, які є мономерами відповідно РНК або ДНК.

У молекулах ДНК і РНК містяться залишки різних нітратних основ. У молекулі ДНК — залишки аденіну (позначають літерою А), гуаніну (Г), цитозину (Ц) та тиміну (Т), у молекулі РНК — аденіну (А), гуаніну (Г), цитозину (Ц) та урацилу (У). Три типи нітратних основ для молекул ДНК і РНК спільні (нуклеотиди з аденіном, гуаніном і цитозином); натомість тимін міститься лише в молекулах ДНК, тоді як урацил — лише в молекулах РНК. Як і молекулам білків, молекулам нуклеїнових кислот притаманні різні рівні просторової організації (конформації).

Значення нуклеотидів не обмежується роллю «будівельних цеглинок» для створення молекул ДНК і РНК. Як виявилось, багато нуклеотидів або їх похідних, перебуваючи у вільному стані або в складі інших (крім ДНК і РНК) складних органічних сполук, виконують важливу роль в обміні речовин.

Дезоксирибонуклеїнова кислота (ДНК): будова, властивості, функції. Принцип комплементарності нуклеотидів у ДНК

1. У клітині міститься один вид ДНК.

2. Кількість ДНК протягом життя клітини залишається сталою.

3. ДНК міститься в ядрі клітини, мітохондріях, пластидах зелених рослин.

4. «Будівельними блоками», з яких побудована молекула ДНК, є нуклеотиди. Кожний нуклеотид складається з пуринової або піримідинової основи, з’єднаної з вуглеводом дезоксирибозою, яка з’єднана із залишком фосфатної кислоти. Пуринові основи — аденін і гуанін; піримідинові основи — цитозин і тимін.

5. Молекули ДНК мають два полінуклеотидні ланцюги, об’єднані в один подвійний. Основи розміщені парами одна навпроти іншої і з’єднані водневими зв’язками. До утворення пар здатні тільки комплементарні основи: аденін і тимін з’єднуються між собою двома, а гуанін і цитозин — трьома водневими зв’язками. Два ланцюги розташовуються так, що 5'-кінець одного ланцюга лежить навпроти 3'-кінця іншого ланцюга. Ланцюги комплементарні за основами: наприклад, послідовності 5' — А-Г-Ц-Ц-Т-3' протистоїть у другому ланцюгу послідовність 3'-Т-Ц-Г-Г-А — 5'. Унаслідок комплементарності основ у кожному подвійному ланцюгу кількість А дорівнює кількості Т, а кількість Г — кількості Ц. Проте співвідношення основ  — видоспецифічне.

У вірусів ланцюг ДНК теж подвійний, тільки в деяких фатів (віруси бактерій) є одноланцюгова ДНК.

6. Геометрія подвійної спіралі така, що сусідні пари основ розміщуються одна від одної на відстані 0,34 нм і повернуті на 36° навколо осі спіралі. Отже, на один виток спіралі припадає 10 пар основ  а крок спіралі дорівнює 3,4 нм. Діаметр подвійної спіралі ДНК становить приблизно 20 нм.

7. Молекула ДНК містить інформативні ділянки. У них послідовність основ (первинна структура) є матеріальним еквівалентом генетичної інформації. Кожне повідомлення закодоване специфічною послідовністю із чотирьох знаків — А, Г, Ц, Т.

У хромосомах подвійні спіралі з’єднані з білками (переважно йонними зв’язками) й утворюють разом з ними третинну структуру (суперспіраль у нуклеосомах, а також структури більш високого порядку).

8. Структуру подвійної спіралі ДНК (або РНК), укріплену водневими зв’язками, можна зруйнувати нагріванням. Оскільки спарені ланцюги не зв’язані між собою ковалентно, після розриву всіх водневих зв’язків два полінуклеотидні ланцюги ДНК повністю розділяються.

Процес розділення ланцюгів називають денатурацією, або плавленням. Денатурація відбувається у вузькому інтервалі температур і відображається в кардинальній зміні багатьох фізичних властивостей ДНК.

Надзвичайно важлива властивість денатурації ДНК — зворотність процесу. За певних умов два розділені комплементарні ланцюги можуть відновити подвійну спіраль. Це явище називають ренатурацією.

9. У 1950 році Е. Чаргафф і його співробітники, досліджуючи склад ДНК методом хроматографії, уперше встановили основні закономірності кількісного складу азотистих основ у ДНК:

а) сума пуринових основ (А + Г) дорівнює сумі піримідинових (Т + Ц);

б) кількість основ з аміногрупами (А + Ц) дорівнює кількості основ з кетогрупами (Г + Т);

в) молярні відношення пуринів до піримідинів близькі до 1 (А = Т і Г = Ц), тобто містяться в еквімолярних кількостях.

ДНК містить нуклеотидні послідовності, які детермінують ініціацію і термінацію процесів ринтезу ДНК (реплікація), синтезу РНК (транскрипція), синтезу білка (трансляція). Є нуклеотидні послідовності, які слугують для зв’язування специфічних активуючих молекул, що виконують роль інгибітора, а також нуклеотидні послідовності, що не несуть певної інформації.

10. Передумовою для збереження наявної спадкової інформації в низці поколінь клітин і організмів є ідентичне подвоєння, або реплікація генетичного матеріалу. Реплікація ДНК відбувається перед кожним нормальним поділом структур, що містять ДНК (ядер, пластид і мітохондрій) в еукаріот, перед кожним діленням бактеріальних клітин і під час розмноження ДНК вірусів.

Матрицею для синтезу ДНК слугує наявна видоспецифічна дволанцюгова молекула ДНК. До обох ланцюгів прибудовуються комплементарні нуклеозидтрифосфати за принципом спарювання основ.

Рибонуклеїнова кислота (РНК)

1. У клітині існує три основних типи РНК, які відрізняються локалізацією, розмірами, нуклеотидним складом, структурою і функціональними властивостями: рибосомальна (р-РНК), транспортна (т-РНК) і матрична (м-РНК), або інформаційна (і-РНК).

2. Кількість РНК протягом життя клітини змінюється.

3. РНК міститься в ядрі, цитоплазмі, рибосомах, мітохондріях, пластидах зелених рослин.

4. Будівельними блоками РНК є нуклеотиди. Азотистими основами РНК є: пуринові основи (аденін і гуанін) та піримідинові (цитозин і урацил).

5. Молекули РНК, як правило, одноланцюгові.

Рибосомальна РНК (р-РНК). Частка р-РНК становить близько 90 % усієї РНК клітини й характеризується метаболічною стабільністю. Це найбільші РНК: до складу їх молекул входить 3000-5000 нуклеотидів, а відносна молекулярна маса становить 1 000 000-1 500 000. У прокаріотів розрізняють 3 типи р-РНК, а в еукаріотів — 4, які локалізовані в рибосомах і беруть участь у специфічній взаємодії з рибосомними білками. Рибосомні РНК мають форму вторинної структури у вигляді коротких двоспіральних ділянок, з’єднаних зігнутим одиночним ланцюгом (Y- або V-подібної форми). Білки рибосоми зв’язані переважно з однотяжевими ділянками молекули. Для р-РНК характерна наявність модифікованих основ, але їх значно менше, ніж у т-РНК.

Транспортна РНК (т-РНК). Молекули т-РНК — це єдиний ланцюг, який складається з 90 нуклеотидів, з відносною молекулярною масою 23 000-28 000. У клітинній РНК транспортна РНК становить 10-20 %. Молекули т-РНК здатні ковалентно зв’язуватись з певною амінокислотою, а через систему водневих зв’язків — з одним з нуклеотидних триплетів молекули і-РНК. Таким чином, т-РНК реалізує кодову відповідність між амінокислотою та відповідним її кодоном і-РНК. Для виконання адапторної функції т-РНК повинні мати певну вторинну й третинну структури. Кожна молекула т-РНК має постійну вторинну структуру: форму двовимірного листка конюшини, яка складається зі спіральних ділянок, утворених нуклеотидами одного й того ж ланцюга, та розташованих між ними одноланцюгових петель. Неспарені послідовності утворюють характерні структурні елементи (гілки).

Матрична (інформаційна) РНК (і-РНК, або м-РНК)

Інформаційна РНК містить генетичну інформацію про послідовність амінокислот для основних ферментів та інших блоків, тобто слугує матрицею для біосинтезу поліпептидних ланцюгів. Частка і-РНК у клітині становить менше 5 % загальної кількості РНК клітини. На відміну від р-РНК і т-РНК, і-РНК має несталу форму, її відносна молекулярна маса перебуває в межах від 25 ∙ 103 до 1 ∙ 106; а кількість нуклеотидів коливається від 300 до 3000. Наявність у клітині ланцюгів і-РНК різної довжини відображає різноманітність білків, синтез яких вони забезпечують. За своїм нуклеотидним складом, і-РНК відповідає ДНК тієї ж клітини, тобто є комплементарною до одного з ланцюгів ДНК. Встановлено, що в послідовності нуклеотидів первинної структури і-РНК закладена інформація не тільки про структуру білка, але й про вторинну структуру самих молекул і-РНК. Вторинна структура і-РНК формується за рахунок взаємокомплементарних послідовностей, вміст яких у РНК різного походження подібний і становить від 40 % до 50 %.

Поняття про ген

Ген є елементарною структурно-функціональною одиницею спадковості, що визначає розвиток певної ознаки клітини або організму. Унаслідок передачі генів у низці поколінь забезпечується спадкоємність ознак батьків.

Г. Мендель був першим, хто в 1865 році стверджував про одиницю спадковості, називаючи її «спадковим фактором» Слово «ген» було введено В. Йоганнссеном 1909 року для позначення одиниці спадковості, яка займає особливе місце (локус) у хромосомі. У 1948 році Дж. Бідл і Е. Тейтем запропонували гіпотезу «один ген — один білок» і розглядали ген як одиницю спадкового матеріалу, що містить інформацію для утворення одного білка. Відповідно до сучасної концепції, гени — це ділянки ДНК, що мають унікальну послідовність нуклеотидів, які кодують певні іРНК, тРНК або рРНК. За допомогою трьох різновидів РНК відбувається синтез білків, які здійснюють метаболізм і зумовлюють розвиток ознак.

Гени в ДНК розташовані у лінійному порядку. За способами організації нуклеотидів у ДНК, їх можна розділити на такі фрагменти: 1) структурні гени; 2) регуляторні гени; 3) сателітна ДНК; 4) спейсерна ДНК; 5) кластери генів; 6) повторювані гени.

Функціональні характеристики гена.

1. Гени є дискретною складовою одиницею спадкового матеріалу —ділянкою ДНК.

2. Певний ген кодує синтез одного білка. Окремий білок може зумовлювати певну ознаку. Так формуються моногенні ознаки.

3. Клітина, орган або організм мають багато ознак, які складаються із взаємодії багатьох генів, — це полігенні ознаки.

4. Дія гена специфічна, тому що ген може кодувати тільки одну' амінокислотну послідовність і регулює синтез одного конкретного білка.

5. Деякі гени мають таку властивість, як плейо-тропність дії — визначають розвиток кількох ознак (наприклад, синдром Марфана).

6. Дозованість дії гена залежить від інтенсивності прояву ознаки (експресивність) та від кількості певного алеля (наприклад, багато хвороб у гетерозиготному стані виявляються менше, ніж у гомозиготному).

7. На активність гена може впливати як зовнішнє, так і внутрішнє середовище.

8. Конститутивні гени— це гени, що постійно експресуються, тому що білки, які ними кодуються, необхідні для постійної клітинної діяльності. Вони забезпечують синтез білків рибосом, цитохромів, ферментів гліколізу, переносників іонів тощо. Ці гени не потребують спеціальної регуляції.

9. Неконститутивні гени — це неактивні гени, вони експресуються тільки тоді, коли білок, який вони кодують, потрібний клітині. Ці гени регулюються клітиною або організмом. Синтезовані за їх участі білки забезпечують диференціацію і специфічність структури та функцій кожної клітини.

10. Сегменти ДНК можуть бути також класифіковані за допомогою процесів, у яких вони беруть участь.

Мобільні генетичні елементи. Тривалий час вважали, що всі нуклеотидні послідовності мають стале розташування й опосередковано беруть участь у синтезі поліпептидів. Але існують мобільні гени, кожен з яких складається з кількох тисяч ланок. На обох кінцях такого елементу розташовані однакові ділянки. Вони забезпечують рухливість генів і включають ген у роботу.

АТФ, поняття про імакроергічний зв’язок

АТФ — універсальна макроергічна сполука, що складається із залишку аденіну, рибози та трьох залишків фосфатної кислоти. Містить два макроергічні зв’язки, є універсальним переносником енергії від місць фосфорилювання (окиснювального фосфорилювання чи фотофосфорилювання) до органел клітини, де енергія потрібна (наприклад, до рибосом для синтезу білків). АТФ ⇔ АДФ ⇔ АМФ. Під час перетворення 1 моль АТФ на 1 моль АДФ виділяється 40 кДж енергії та відщеплюється молекула фосфатної кислоти, а під час утворення АТФ з АДФ, навпаки, поглинається 40 кДж/моль енергії. Аналогічні процеси відбуваються під час перетворення АДФ у АМФ.

АТФ відіграє важливу роль у процесах акумуляції і перетворення енергії в біологічних системах.

Подібно до аденіну решта азотистих основ (гуанін, тимін, цитозин, урацил) наявні в клітині у формі сполук, аналогічних, до АТФ (ГТФ, ТТФ, ЦТФ, УТФ). Усі ці сполуки отримали назву нуклеозидтрифосфатів (скорочено НТФ).

Вітаміни

Вітаміни — низькомолекулярні органічні речовини, які в дуже малих кількостях (у міліграмах або навіть у мікрограмах) необхідні для нормального обміну речовин і життєдіяльності організму.

Більшість вітамінів не синтезується в організмі людини або синтезується в таких мізерних кількостях, що не може забезпечити його потреби. Джерелом вітамінів для людини є переважно продукти рослинного походження: овочі, картопля, зелень, фрукти, ягоди та соки з них. Проте окремі вітаміни містяться тільки в продуктах тваринного походження, наприклад, у печінці тріскових риб і жуйних тварин, молоці, яйцях.

За недостатньої кількості вітамінів у їжі в людей розвиваються захворювання, які називають гіповітамінозами. Найчастіше вони виникають за умови одноманітного й неповноцінного харчування. Гіповітамінози виліковуються з переходом на повноцінний раціон.

Повна відсутність у їжі якогось вітаміну спричиняє авітаміноз, який на ранніх стадіях захворювання виліковується шляхом введення в організм відповідного вітаміну. Тривала відсутність цього вітаміну в їжі призводить організм до загибелі.

Хвороба, що виникає внаслідок відсутності кількох вітамінів, називається поліавітамінозом. Проте типові авітамінози у наш час трапляються доволі рідко.

Уведення в організм великих доз деяких вітамінів може спричинити захворювання — гіпервітаміноз. Це стосується переважно жиророзчиних вітамінів, які здатні накопичуватися в організмі та виявляти токсичну дію. Важкі гіпервітамінози й отруєння виникають у разі вживання великої кількості вітаміну А (отруєння печінкою палтуса й інших морських риб) і зловживання препаратами вітаміну D.

Існує кілька класифікацій вітамінів, проте загальновизнаною є класифікація, що ґрунтується на їх фізичних властивостях. Усі вітаміни поділяють на дві групи: жиророзчинні та водорозчинні.

Жиророзчинні вітаміни нерозчинні у воді, але розчиняються в органічних розчинниках. Вони термостійкі, стійкі до зміни pH середовища. Особливістю всіх жиророзчинних вітамінів є здатність їх всмоктуватися в кишечнику тільки за наявності жирів, а також накопичуватися в організмі у великих кількостях, спричиняючи іноді гіпервітамінози.

Вітамін А міститься тільки у тваринних тканинах. Рослини позбавлені цього вітаміну, проте вони містять групу речовин, які в організмі ссавців служать попередниками вітаміну А — каротиноїди. На каротин багаті стручковий перець, морква, абрикоси.

За нестачі вітаміну А в організмі людини і тварин порушується діяльність слізних залоз, закупорюються слізні протоки, у результаті чого розвивається сухість рогівки ока — ксерофтальмія. Звідси походить й інша назва вітаміну А — антиксерофтальмічний. Ксерофтальмія призводить до розм’якшування роговиці — кератомаляції. Ксерофтальмія і кератомаляція є специфічними ознаками авітамінозу А. Вони можуть призвести до повної втрати зору.

У разі надмірного надходження вітаміну А в організм виникає гіпервітаміноз. Симптомами гіпервітамінозу є нудота, випадання волосся, часті переломи кісток. Запобігти йому можна правильним харчуванням і додержанням суворого контролю за споживанням вітаміну А. Потреба у вітаміні А для дорослої людини становить на добу 1,5-2,5 мг (або 3-5 мг (3-каротину).

Вітамін D. Відомо кілька вітамінів групи D (D2, D3, D4, D5, D6, D7), які мають подібну будову. Найбільшу біологічну активність виявляють вітаміни D2, (ергокальциферол) і D3 (холекальциферол). Вітаміни групи D утворюються в організмі людини і тварин. У рослинах їх майже немає, у них містяться попередники вітаміну D — стерини, що є похідними циклопентанпергідрофенантрену. Найважливішим представником стеринів є ергостерин, який міститься у грибах і дріжджах. Іншим провітаміном є 7-дегідрохолестерин. Обидва попередники перетворюються у вітаміни в підшкірній жировій тканині під впливом ультрафіолетових променів: з ергостерину утворюється вітамін D2, а з 7-дегідрохолестерину — D3.

У разі нестачі вітаміну D в організмі відбувається порушення процесів усмоктування Кальцію з кишечника та реабсорбція Фосфору в нирках, унаслідок чого останній у великих кількостях виділяється з організму із сечею. У зв’язку із цим змінюється співвідношення цих йонів і різко знижується рівень Кальцію та Фосфору в крові, який відновлюється за рахунок вимивання цих елементів з кісток, унаслідок чого вони стають м’якими й під дією маси тіла викривлюються. У дітей розвивається рахіт (тому вітамін D називають ще антирахітним), у дорослих — остеомаляція (захворювання, пов’язане з декальцифікацією кісток і порушенням утворення кісткової тканини). Нестача Кальцію спричиняє також зміни в м’язах: вони втрачають здатність до скорочення, стають в’ялими.

Джерелом вітаміну D є риб’ячий жир, печінка тріски, тунця, сардин, а також вершкове масло, молоко, яєчний жовток.

Вітамін Е представлений групою вітамінів, які містяться в значній кількості в рослинних оліях і мають назву токофероли. Відсутність токоферолів у їжі негативно позначається на здатності організму до розмноження. Тому вітамін Е називають також антистерильним вітаміном, або вітаміном розмноження.

За нестачі або відсутності вітаміну Е спостерігаються патологічні зміни в сім’яниках, що супроводжуються атрофією сім’яних канальців. Це призводить до дегенеративних змін сперматозоїдів і порушення здатності до запліднення. Поступово припиняється спермоутворення, вироблення статевих гормонів, спостерігається деградація вторинних статевих ознак. Самки втрачають здатність до нормального виношування плоду. Плід і плацента розсмоктуються, відбувається викидень. Авітаміноз Е спричиняє також порушення білкового обміну, обміну ліпідів і деяких процесів вуглеводного обміну. Характерною ознакою цього авітамінозу є посилення окиснювальних процесів у м’язах, що призводить до виснаження організму.

У людей авітаміноз Е практично не трапляється, оскільки вітамін Е дуже поширений у природі. На нього багаті насіння злаків, плоди шипшини, яблука й інші фрукти й овочі. Трохи менше його міститься в м’ясі, вершковому маслі та жовтку яєць. Потреба людини у вітаміні Е становить приблизно 30 мг на добу.

Вітамін К. У 1939 р. з листків люцерни була виділена речовина, що стимулює синтез протромбіну та пришвидшує зсідання крові. Ця речовина була названа вітаміном К, або вітаміном коагуляції.

Вітамін К необхідний для синтезу в печінці білків, що забезпечують зсідання крові. Крім того, він прискорює загоєння ран і регенерацію тканин після опіків, а також бере участь в окисно-відновних процесах.

У людини авітаміноз К трапляється дуже рідко, оскільки цей вітамін у достатній кількості синтезується кишковою мікрофлорою. Крім того, потреба організму людини в цьому вітаміні забезпечується вживанням продуктів рослинного (капуста, томати, салат) і тваринного (печінка, м’ясо) походження.

Потреба людини у вітаміні К точно не встановлена, проте відомо, що в разі його дефіциту швидкість зсідання крові після щоденного введення 1-5 мг вітаміну К через деякий час повертається до норми.

Водорозчинні вітаміни. Характерним для цієї групи вітамінів є добра розчинність у воді і нерозчинність у жирах і органічних розчинниках.

Як правило, вітаміни, розчинні у воді, є в продуктах рослинного походження; більшість з них у своєму складі містять Нітроген. На відміну від жиророзчинних вітамінів, вони не накопичуються в людському організмі й виявляють свою біологічну дію, входячи до складу ферментів.

Вітамін В1 (тіамін) був першим вітаміном, хімічний склад якого встановили хіміки-органіки. Назву «тіамін» він одержав завдяки наявності в його молекулі Сульфуру й Нітрогену.

Відсутність в їжі вітаміну В і спричиняє важке захворювання поліневрит, або бері-бері, поширене в країнах, де основним продуктом харчування населення є шліфований рис. Для захворювання характерні: специфічні ураження нервових стовбурів, хворобливість у ділянці серця, набряк нижніх кінцівок, живота, ослаблення секреції шлунка й перистальтики кишок, судоми та параліч м’язів.

Організм людини не синтезує тіамін і має одержувати його з їжею. У значних кількостях вітамін В| міститься у висівках злакових, хлібі грубого помолу, дріжджах. Із продуктів тваринного походження на вітамін В, багаті печінка, нирки і серце.

Вітамін В2 (рибофлавін). Було виявлено, що для росту молодих пацюків необхідна речовина, що міститься в сироватці молока. Ця речовина була також виділена із сирого яєчного білка й одержала назву вітаміну В2. За відсутності вітаміну В2 у тварин спостерігається затримка росту, у людини — випадання волосся. Характерною ознакою авітамінозу В2 є захворювання очей, що супроводжується васкуляризацією роговиці (проростання кровоносними судинами).

Згодом відбувається запалення рогівки й помутніння кришталика.

Іншою ознакою нестачі вітаміну В2 є запалення слизових оболонок ротової порожнини, губ і сусідніх ділянок шкіри, що призводить до утворення тріщин.

Основним джерелом рибофлавіну є м’ясо та риба, молоко, зелені овочі. Добова потреба людини у вітаміні В2 становить 2-4 мг.

Вітамін В3 (пантотенова кислота). Під час вивчення умов, необхідних для росту дріжджів, була відкрита речовина, що виявилася чинником росту. Вона була названа пантотеновою кислотою (від грецьк. pantothen — скрізь присутній). Таку назву вітамін В3 одержав за своє поширення в природі.

Відсутність пантотенової кислоти в їжі спричиняє порушення діяльності серця, нервової системи, нирок, травного тракту, розвиток дерматитів, знебарвлення волосся, зниження апетиту.

Джерелом пантотенової кислоти є продукти тваринного походження: м’ясо, яйця, молоко. Рослинні продукти містять менше цього вітаміну. Проте овочі (капуста, картопля, морква) також є важливим джерелом пантотенової кислоти для людини.

Вітамін В5, РР (нікотинова кислота). Відкриття вітаміну РР, або нікотинової кислоти, пов’язане з вивченням хвороби пелагри (від італ. pelle agra — шершава шкіра). Хвороба супроводжується появою специфічних дерматитів (запалення шкіри), які розвиваються симетрично на кистях рук, щоках, інших ділянках тіла; сильними проносами (діареєю) і короткочасною втратою пам’яті (деменцією). Тому пелагру часто називають хворобою «трьох Д», маючи на увазі три її основні симптоми: дерматит, діарею і деменцію.

Нікотинова кислота міститься в хлібі з борошна грубого помолу, гречаній крупі, рисі, картоплі, моркві, м’ясі й рибі.

Вітамін В6 (піридоксин). Відкриття цього вітаміну пов’язане зі з’ясуванням причин «пацюкової пелагри» — захворювання, яке додаванням у корм пацюкам вітаміну РР не виліковувалося. Згодом було встановлено, що така ж форма захворювання спостерігається не тільки в пацюків, але й в інших тварин, особливо поросят і дорослих свиней.

Вітамін В6 міститься в пшеничних висівках, пивних дріжджах, ячмені, кукурудзі, печінці, м’ясі. Добова потреба людини в ньому становить 2-3 мг.

Вітамін В12 (ціанкобаламін). Було встановлено, що в печінці тварин міститься речовина, яка в кількості мільйонних часток грама поліпшує кровотворні функції кісткового мозку. Ця речовина одержала назву антианемічного вітаміну, або вітаміну В12. Вивчення його хімічної структури показало, що вона дуже складна. Елементарний хімічний склад його молекули — С63Н90N14РСо, відносна молекулярна маса— 1400. До складу вітаміну В12, крім Кобальту, входять також аміногрупи і група — CN, у зв’язку із чим його ще називають ціанкобаламіном.

Нестача вітаміну ВІ2 в організмі людини спричиняє злоякісну анемію — хворобу Аддісона — Бірмера. Це нервово-дистрофічне захворювання з ураженням травного тракту, органів кровотворення і нервової системи. Головними симптомами хвороби є різке зменшення кількості еритроцитів, зниження рівня гемоглобіну, поява незрілих формених елементів крові, недостатнє утворення лейкоцитів. Захворювання супроводжується зниженням концентрації або повного відсутністю в шлунковому соці соляної кислоти.

Вітамін В15 (пангамова кислота) за хімічною будовою є ефіром D-глюконової і диметиламінооцтової кислот. Авітаміноз В15 трапляється дуже рідко. Проте гіангамову кислоту застосовують під час лікування захворювань, пов’язаних з порушенням процесів метилювання деяких сполук. Вона бере участь у синтезі холіну, метіоніну, стерину, стероїдних гормонів. Кислота підвищує активність деяких ферментів тканинного дихання, впливає на синтез АТФ і креатинфосфату. Пангамова кислота синтезується в рослинах і мікроорганізмах. Вона міститься в оболонках зерен рису і дріжджах, печінці, нирках, м’ясі.

Вітамін С (аскорбінова кислота). Відкриття вітаміну С зв’язане із захворюванням під назвою «цинга», або «скорбут», характерною ознакою якого є ураження кровоносних судин, особливо капілярів, що супроводжується підвищенням їх ламкості й проникності. Унаслідок цього на тілі і внутрішніх органах людини з’являються точкові крововиливи. Характерною ознакою скорбуту є також захворювання зубів і кровоточивість ясен. У минулому цинга була однією з найпоширеніших хвороб у моряків під час тривалого плавання.

Багатими на вітамін С є шипшина, смородина, цитрусові, овочі, картопля. Склянка томатного соку, наприклад, забезпечує добову потребу організму у вітаміні (50-100 мг).

Оскільки особливістю вітаміну С є його швидка окиснюваність, необхідне щоденне введення його з їжею.

Істотний вплив на обмінні процеси, які відбуваються в слизовій оболонці шлунка й кишечника, здійснює S-метилметіонін (вітамін U), виділений з листя білокачанної капусти.

Вітамін U застосовують під час лікування виразки шлунку та дванадцятипалої кишки.

Гормони

Гормонами називають речовини, що виробляються залозами внутрішньої секреції. Це біологічно активні речовини, здатні в кількості 10-3 мг (навіть 10-6 мг) спричинити зміни метаболічних процесів в організмі. Протягом доби в організмі людини синтезується лише декілька міліграмів або часток міліграма окремих гормонів. Концентрація їх у крові становить близько 10-6-10-9 г/мл. Більшість гормонів діє короткочасно і швидко руйнується.

Більшість гормонів не проникає всередину клітин, а виявляє свою дію через інші речовини-посередники. Деякі ж проникають усередину клітини й дачі — через ядерну мембрану в ядро.

У людини й багатьох тварин гормони є важливою ланкою регуляторних механізмів. Потрапляючи в кров, вони впливають на всі функції організму. Регуляторна роль гормонів спрямована переважно на підтримку й активування найголовніших процесів обміну. Свою біологічну дію вони виявляють шляхом впливу на активність ферментів, оскільки впливати на обмін можна саме шляхом зміни ферментативних процесів.

З хімічної точки зору гормони можна поділити на чотири групи:

1) гормони білкової природи (гормони гіпофізу, гіпоталамусу, підшлункової залози й інші);

2) гормони — похідні амінокислот (гормони мозкової частини наднирників, щитоподібної залози);

3) гормони — похідні жирних кислот (простагландини);

4) стероїдні гормони — похідні холестерину (жіночі та чоловічі статеві гормони, гормони кори наднирників);

За характером дії всі гормони можна розділити на дві групи. Першу становлять гормони, які не проникають у клітину, а здійснюють свій вплив через посередників, миттєво змінюючи один або кілька метаболічних процесів. Сюди входить більшість гормонів перших трьох груп.

Гормони другої групи проникають у ядра клітин, а дія їх виявляється на рівні генів. Вони стимулюють синтез специфічних РНК і білків. До них відносять стероїдні гормони.

Гормони гіпофізу (тепер їх відомо дев’ять) регулюють основні процеси росту й розвитку організму. Особливістю дії гормонів гіпофізу є те, що вони впливають не тільки безпосередньо на обмін речовин певних тканин, але й на інші залози внутрішньої секреції, активізуючи їх діяльність. Серед дев’яти гормонів гіпофізу п’ять стимулюють розвиток і активність інших залоз внутрішньої секреції.

Гормони підшлункової залози: інсулін, глюкагон, ліпокаїн і ваготонін. Усі вони виробляються переважно в клітинах острівців Лангерганса.

Інсулін. Відкриття цього гормону пов’язане з дослідженням причин цукрового діабету.

Інсулін впливає на багато ланок обміну речовин, насамперед як регулятор активності ферменту гексокінази, стимулюючи процеси фосфорилювання цукрів — першого обов’язкового етапу, без якого в організмі не може використовуватися глюкоза. Одночасно із цим він гальмує функцію глюкозо-6-фосфатази (наступного ферменту в процесі перетворення глюкози), захищаючи фосфорильовані гексози від подальшого розщеплення. Таким чином, інсулін сприяє підвищенню кількості глюкозофосфатних ефірів, затриманню та використанню вуглеводів у клітині.

Інсулін став одним з перших гормонів білкової природи, первинна структура ланцюгів якого добре вивчена, й розпочато його штучний синтез.

Глюкагон за своєю біологічною дією протилежний інсуліну. Глюкагон посилює розщеплення глікогену в печінці і тим сприяє поповненню глюкози в крові. Таким чином, разом з інсуліном він створює єдину систему регуляції кількості глюкози в організмі. Тому підвищений вміст глюкози в крові може бути наслідком незбалансованості цієї системи. Підвищений вміст глюкози в крові, що спостерігається під час цукрового діабету, може бути обумовлений не тільки нестачею інсуліну, але й посиленою дією глюкагону.

Ліпокаїн стимулює окиснення жирів, жирних кислот і їх надходження з печінки до тканин, запобігає й усуває жирову інфільтрацію печінки, сприяє синтезу фосфоліпідів.

Препарати цього гормону застосовують під час лікування цукрового діабету, жирової дистрофії і цирозу печінки, атеросклерозу тощо.

Ваготонін одержано з екстрактів підшлункової залози нещодавно і ще недостатньо вивчено. Припускають, що ваготонін стимулює процеси кровотворення, затримує розщеплення глікогену до глюкози, забезпечуючи зменшення кількості цукру в крові. Передбачається, що це також гормон білкової природи.

Гормони — похідні амінокислот. До таких гормонів належать гормони мозкової речовини надниркових залоз — адреналін і норадреналін, а також тироксин і його похідні, які виробляє щитоподібна залоза.

Адреналін і норадреналін синтезуються в клітинах мозкової речовини наднирників і симпатичних відділів нервової системи. Джерелом синтезу цих гормонів є амінокислота тирозин.

Тироксин і трийодтиронін — гормони щитоподібної залози, які впливають на окисно-відновні ферменти мітохондрій, регулюючи тим самим процеси тканинного дихання. Простагландини поділяють на кілька груп, що позначаються літерами А, В, С, D і т. д.

До стероїдних гормонів належать гормони статевих залоз і кори надниркових залоз.

Гормони чоловічих статевих залоз. Чоловічі статеві гормони, або андрогени, синтезуються переважно в сім’яниках, деяка частина — в яєчниках і корі надниркових залоз. Усі андрогени є похідними циклічного вуглеводню циклопентанпергідрофенантрену, точніше його метильованого похідного — андростану. З андростану утворюються чоловічі статеві гормони андростерон, дегідроандростерон, тестостерон.

Гормони жіночих статевих залоз. Жіночі статеві гормони впливають на розвиток дітородних органів і стимулюють їх нормальне функціонування. Вони також впливають на формування вторинних статевих ознак жіночого організму. Синтезуються жіночі статеві гормони в яєчниках, у корі надниркових залоз, у плаценті. Жіночі статеві гормони можна поділити на п’ять груп: естрогени, прогестерон, релаксин, андрогени та гормони плаценти. Найважливішими з них є естрогени, прогестерон і гормони плаценти.

Естрогени і прогестерон є похідними циклопентанпергідрофенантрену. Естрогени синтезуються у фолікулах яєчника. В основі будови їх молекул міститься ядро естрану, тому вони називаються естроном, або фолікуліном, естріолом і естрадіолом:

Гормони кори надниркових залоз. Відкриття цих гормонів пов’язано зі з’ясуванням причин бронзової хвороби, що виникає в результаті переродження клітин цього органа. Нині відомо шість гормонів кори надниркових залоз, але найважливішими з них є гідрокортизон, кортикостерон і альдостерон — гормони стероїдної природи (корти костероїди).

У разі гіперфункції щитоподібної залози й посиленої продукції гормонів, в організмі інтенсифікуються окислювальні процеси, роз’єднується окиснювальне фосфорилювання, у результаті чого підвищується температура тіла, спостерігається підвищена збуджуваність і втрата маси. Це відбувається внаслідок того, що надлишок тироксину порушує окиснювальне фосфорилювання в мітохондріях, окиснення не супроводжується синтезом макроергічних зв’язків і здійснюється «вхолосту», незважаючи на інтенсивний загальний обмін. Посилення окисвальних процесів супроводжується розщепленням тканинних білків, жирів і вуглеводів, що призводить до виснаження організму і розвитку базедової хвороби.

Гормони — похідні жирних кислот. Простагландини були вперше виявлені в сім’яній рідині. Проте в невеликих кількостях вони містяться в багатьох органах і тканинах.

За своєю біологічною дією простагландини можна віднести до клітинних гормонів. Вони впливають на активність аденілатциклази, яка регулює в клітинах вміст цАМФ — посередника між гормонами й ферментами.

Простагландини звичайно утворюються з поліненасичених жирних кислот, з лінійним ланцюгом із 20 атомів Карбону. Попередниками їх виступають ненасичені жирні кислоти: лінолева, ліноленова, арахідонова й інші. Під впливом спеціалізованої ферментної системи в мікросомах клітин відбувається окиснювальна циклізація Карбонового ланцюга з утворенням циклопентанового або циклопентенового кільця всередині ланцюга жирної кислоти.

Нейрогормони

Нейрогормони — біологічно активні сполуки, що виділяються нейросекреторними клітинами нервової тканини. За хімічною природою вони є низькомолекулярними пептидами та похідними амінокислот. До нейрогормонів належать рилізинг-фактори гіпоталамуса, вазопресин, окситоцин, біогенні аміни, серотонін, норадреналін.

Вазопресин та окситоцин — нейрогіпофізарні гормони, синтез яких відбувається в гіпоталамусі; аксонами переміщуються до задньої частини гіпофізу. У крові гормони перебувають у вільній, не зв’язаній з нейрофізинами формі. Період напівжиття їх у плазмі крові становить 2-4 хв. Основними ефектами вазопресину є антидіуретична дія та підтримка рівня артеріального тиску. Ефекти гормону проявляються через взаємодію з двома типами рецепторів.

Окситоцин стимулює скорочення м’язів матки і виділення молока молочними залозами. Окрім того, гормон стимулює скорочення м’язів кишечника, жовчного міхура, сечоводу й сечового міхура. Окситоцин діє через рецептори, кількість яких у гладких м’язах матки збільшується під час вагітності й досягає максимуму під час пологів. Гормон бере участь у початку пологів безпосередньо, викликаючи скорочення м’язів матки, і опосередковано, стимулюючи в ендометрії утворення простагландинів, які є сильними активаторами скорочення гладких м’язів. Виділення молока стимулюється окситоцином внаслідок скорочення м’язових волокон, розміщених навколо альвеол молочних залоз.

Фітогормони

Фітогормони — ендогенні сполуки, які, утворюючись у незначних кількостях у певній частині рослини, транспортуються в інші її частини й обумовлюють специфічний ростовий або формотворчий ефект. Вони беруть участь у процесах клітинного поділу, диференціації клітин, ембріогенезу, формотворення, виявляють дію за дуже малих концентрацій, характеризуються універсальністю дії (вплив на ріст здійснюється на різних стадіях онтогенезу). На відміну від гормонів тваринних організмів, фітогормони мають лише невелику специфічність дії, оскільки вона сильно залежить від відповідних чинників. Фітогормони відіграють важливу роль у регенераційних процесах, переході рослин до генеративного розвитку, у стан спокою тощо. Відомі три класи фітогормонів, які діють переважно як стимулятори (ауксини, гібереліни, цитокініни), і три класи, що виявляють переважно гальмівну дію (абсцизова кислота, етилен, ксантоксин).

Ауксини (у рослині найчастіше міститься β-індоліл-3-оцтова кислота) активують процеси коренеутворення під час вегетативного розмноження, стимулюють біосинтез високомолекулярних сполук — білків, целюлози, пектинових речовин, запобігають опаданню плодів, посилюють приток асимілятів, води й мінеральних речовин в органи з підвищеною їх концентрацією, беруть участь у процесах регенерації органів і частин рослини. Оскільки багато індукованих ауксинами ефектів потребують енергії, ауксини за принципом зворотного зв’язку посилюють дихання і впливають на інші процеси метаболізму.

Ауксини утворюються в меристемних зонах надземних органів і пересуваються вниз, у зону розтягування стебла, де й прискорюють цей процес. Крім того, ауксини можуть нерівномірно розподілятись по стеблу під дією однобічного освітлення або сил гравітації, спричинюючи його нерівномірний ріст, що найчастіше реалізується в різних типах тропізмів. Певна кількість ауксинів утворюється також у точках росту коренів, звідки вони пересуваються вгору по тканинах кореня, затримуючи до певного часу ріст бічних органів (бруньок, пагонів, бічних коренів). Ауксини активують процеси розтягування клітин. Вони не здатні прискорювати ріст здерев’янілих частин, за їх допомогою також неможливо вивести насіння і бруньки багатьох деревних рослин зі стану спокою.

Гібереліни — найсильніші активатори росту стебла. Вони посилюють накопичення гідролізованих форм і мономерів (амінокислот, моноцукридів, азотистих основ), затримують синтез полімерних сполук (целюлози, крохмалю, білків, нуклеїнових кислот), хлорофілу. Гібереліни блокують активні групи ферментів, які окиснюють індолілоцтову кислоту, а це спричиняє накопичення ауксинів і посилення росту стебла.

Після обробки насіння і бруньок розчинами гіберелінів вони виходять зі стану спокою, різко посилюється ріст карликових рослин за рахунок активації клітинного поділу і витягування стебла у висоту, що сприяє зацвітанню дворічних рослин у перший рік і утворенню репродуктивних органів. Синтезуються ці речовини переважно в молодих листках, верхівках пагонів і кінчиках коренів, а також у зародках та інших частинах незрілого насіння.

Цитокініни — сполуки, що стимулюють обмін речовин у рослинному організмі, прискорюючи клітинний поділ (збільшують кількість рибосом, активують синтез РНК і білка, завдяки чому уповільнюється старіння клітини); стабілізують структури хлоропластів і мітохондрій, підвищуючи їх стійкість до несприятливих умов середовища, посилюють надходження до листя поживних речовин. Обробка цитокінінами надовго залишає колір старіючого листя зеленим! Забезпечення рослин цими сполуками здійснюють корені.

Інгібітори росту. Крім фітогормонів із чітко вираженим стимулюючим ефектом, у рослинах синтезуються й ендогенні інгібітори росту. Взаємодія цих двох груп фітогормонів визначає нормальний перебіг ростових процесів, а збалансоване поєднання стимуляторів та інгібіторів росту регулює ріст у просторі й часі.

Природні інгібітори росту беруть активну участь у процесах переходу рослин та їх бруньок у стан спокою, опадання листя, гальмування росту стебла, спокою насіння тощо. Найчастіше в рослинах містяться абсцизова кислота, ксантоксин та етилен.

Абсцизова кислота (дормін) індукує настання стану спокою в рослин, оскільки за своєю фізіологічною природою вона є сильним інгібітором росту.

Ксантоксин утворюється в жовтіючому листі, звідти переходить у стебло і пригнічує передчасне проростання бруньок і камбіальну активність.

Етилен — природний регулятор дозрівання плодів, у яких утворюється у значних кількостях, стимулюючи прискорення їх дозрівання.

Досліджено багато інших негормональних інгібіторів, насамперед фенольної природи (кумарин, саліцилова кислота, скополетин, флавонові речовини, деякі терпеноїди тощо), які накопичуються в шкірці насіння, зимуючих бруньках, бульбах, цибулинах і пригнічують можливі або передчасні ростові процеси. До весни, як правило, інгібітори встигають зруйнуватись і вже не гальмують ріст.

Фітонциди

Фітонциди — рідкі чи газуваті продукти обміну речовин рослинних клітин, які мають здатність пригнічувати або знищувати живі організми (найчастіше найпростіші). Фітонцидами вважають також газуваті випари рослин або подрібненої рослинної маси, які характеризуються високою антибіотичною активністю. Хімічний склад фітонцидів різноманітний і вивчений недостатньо. У них виявлено альдегіди, глікозиди, хінони, синильну кислотує Активні антимікробні речовини виявлено в часнику (аліцин), лишайниках (уснінова кислота), у багатьох квіткових рослин: акації жовтої, дуба, клена ясенелистого, лавра, лимона, евкаліпта, мигдалю, горіха волоського, цибулі, смородини, берези, граба, у більшості хвойних, фітонцидну активність рослин відкрив і детально вивчав російський учений Б. П. Токін.

Алкалоїди

Алкалоїди — велика група вторинних речовин рослин, грибів, молюсків, жаб, які містять один або більше атомів Нітрогену, частіше в складі гетероциклічного кільця, мають лужні властивості, більшість з них чинить виражену фармакологічну дію на організм людини і тварин. Майже всі алкалоїди мають високу біологічну активність, що обумовлено їх захисною функцією в рослинах. Назва алкалоїдів може бути: за родовою назвою рослини (атропін — Atropa); за видовою назвою рослини (кокаїн — Erytroxylon coca); за фізіологічною активністю (морфін — від назви бога сну Морфея); за назвою рослинної сировини (ерготамін — від назви ріжок ergot); або називають ім’ям першовідкривача Пелетьє (пелетьєрин).

Найбільш прийнятна класифікація алкалоїдів, що базується на будові Карбоно-Нітрогенового скелета молекули, наприклад: ізохінолінові, тропанові, індольні, хінолінові тощо.

Зазвичай рослини містять суміш декількох, іноді до 20 алкалоїдів, які близькі за своєю будовою (мак снодійний, хінне дерево). Однак деякі рослини містять тільки один алкалоїд, наприклад, рицинін у рицині. Багато алкалоїдів, особливо складної будови, специфічні для певних родів і навіть родин, що широко використовують у систематиці (хемотаксономія). Часто алкалоїди містяться в рослині у вигляді солей органічних та неорганічних кислот. Локалізацію їх виявляють переважно в певних частинах (органах) рослин, наприклад у хінному дереві — кора, в аконіті — бульби, у кокаїновому кущі — листя, у болиголова — плоди, у фізостигмі — насіння. Вміст алкалоїдів у тканинах зазвичай становить десяті або соті частки відсотка й рідко доходить до 10-15% (кора хінного дерева, лист тютюну). Значний вплив на накопичення алкалоїдів у рослинах має географічне положення та різні фактори: температура повітря і ґрунту, кількість опадів, тривалість та інтенсивність сонячного дня, затемнення, висота над рівнем моря тощо, а також вплив людини в разі культивування та акліматизації.

Алкалоїди, які виявляють у тварин, не завжди синтезуються самим організмом, іноді їх походження пов’язане з характером їжі. Так, бобри, вживаючи в їжу кореневища латаття жовтого, накопичують алкалоїд касторамін.

Це нелеткі, гіркі на смак, фізіологічно й фармакологічно дуже активні, часом отруйні або діють як наркотики. До них відносять схожі за будовою сполуки, що не мають лужних властивостей, наприклад кофеїн (кава, чай), теобромін (чай), ефедрин. Під час реакції з кислотами утворюють солі. Більшість алкалоїдів у чистому вигляді — кристали, а деякі — рідини. Нині відомо понад 5000 різноманітних алкалоїдів.

Ліки, виготовлені з алкалоїдних рослин, спричиняють складну і багатогранну дію на живий організм. Вони активізують поділ клітин, підвищують артеріальний тиск, посилюють загальний обмін речовин, поліпшують секрецію травних залоз.

У медицині знайшли застосування такі алкалоїдні рослини, як чай, барбарис звичайний, чистотіл звичайний, головатень тощо.

Наприклад, алкалоїд хелідонін, який міститься в чистотілі звичайному, розслаблює гладенькі м’язи кровоносних судин, знижуючи артеріальний тиск. Інші алкалоїди чистотілу — гемохелідонін і метоксихелідонін — впливають на обмін речовин та поділ клітин, завдяки чому перешкоджають росту й розвитку пухлин, тобто є антимітозними засобами.

Алкалоїд тирамін, виділений з омели білої і грициків, навпаки, викликає звуження судин і підвищення артеріального тиску.

Атропін, екстрагований з дурману звичайного, блекоти чи беладонни, вибірково блокує М-холінорецептори. Після вживання атропіновмісних рослин зменшується секреція залоз травного тракту, розширюються зіниці очей, пульс прискорюється, знижується тонус гладеньких м’язів.

Тренувальні тести

1. До залишків нітратних основ нуклеотидів не належить:

А тирозин;                               

Б урацил;

В тимін;                                    

Г аденін.

2. До складу залишків нітратних основ нуклеотидів РНК не належить:

А тимін;                                   

Б аденін;

В урацил;                                 

Г цитозин.

3. Процес синтезу білка на матриці — молекулі і-РНК — називають:

А транскрипцією;                     

Б трансляцією;

В трансплантацією;                  

Г реплікацією.

4. Складні білки, до структури яких входять вуглеводи та їх похідні, називають:

А ліпопротеїдами;                     

Б фосфопротеїдами;

В глікопротеїдами;                    

Г хромопротеїдами.

5. Укажіть назву дисахариду, який складається із двох залишків глюкози й міститься в грибах та гемолімфі комах:

А мальтоза;                              

Б рибоза;

В сахароза;                              

Г трегалоза.

6. Позначте антикодон т-РНК, комплементарний триплету ДНК — ATT:

А ТАА;                                      

Б УАГ;

В УАА;                                      

Г АУУ.

7. Укажіть нуклеїнову кислоту, що має найбільшу довжину:

А і-РНК;                                   

Б р-РНК;

В т-РНК;                                   

Г ДНК.

8. Визначте, із залишків яких моносахаридів складається сахароза:

А глюкози й галактози;            

Б глюкози й рибози;

В фруктози й галактози;          

Г глюкози та фруктози.

9. Укажіть групу речовин, що належать до ліпідів:

А фосфоліпіди, глікоген, холестерин;

Б крохмаль, холестерин, фосфоліпіди;

В фосфоліпіди, глікоген, жири;

Г фосфоліпіди, жири, стероїди.

10. Укажіть нуклеїнову кислоту, що містить антикодони:

А ДНК;                                     

Б р-РНК;

В І-РНК;                                   

Г т-РНК.

11. Укажіть назву полісахариду, який синтезується в людському організмі:

А глікоген;                             

Б геміцелюлоза;

В інулін;                                 

Г крохмаль.

12. Укажіть особливість ферментів, відсутню в інших білків:

А каталізують реакції в клітинах;  

Б передають нервові імпульси;

В переносять кисень і вуглекислий газ;

Г контролюють роботу Натрій-Калієвого насосу.

13. Укажіть назви білків, які виконують переважно структурну функцію:

А колаген, кератин;

Б актин, міозин;

В гемоглобін, інсулін;

Г пепсин, трипсин.

14. Укажіть одиницю генетичного коду:

А білок четвертинної структури;

Б триплет нуклеотидів;

В амінокислота;

Г ген.

15. Установіть відповідність між назвами класів органічних сполук і речовинами, які до них належать:

1 білки;

А ДНК;

2 ліпіди;

Б гліцерин;

3 вуглеводи;

В міоглобін;

4 нуклеїнові кислоти.

Г стероїдні гормони; 

Д фруктоза.

16. Установіть відповідність між назвою процесу та його описом:

1 реплікація;

А втрата молекулою своєї структурної організації;

2 денатурація;

Б відновлення структури молекули і її функціональної активності;

3 комплементарність;

В самоподвоєння молекули ДНК;

4 ренатурація.

Г процес розкладу білкової молекули на мономери; 

Д просторова взаємодоповненість молекул або їх частин.

17. Установіть відповідність між назвами класів органічних сполук та функціями, які вони виконують:

1 білки;

А зберігають та передають спадкову інформацію;

2 ліпіди;

Б слугують ферментами;

3 нуклеїнові кислоти;

В утворюють клітинну стінку;

4 вуглеводи.

Г транспортують амінокислоти до рибосом; 

Д утворюють основу клітинних мембран.

18. Установіть відповідність між назвами мономерів і назвами полімерів, які з них синтезуються:

1 глюкоза;

А ДНК і РНК;

2 фруктоза;

Б каучук;

3 а-амінокислоти;

В інулін;

4 нуклеотиди.

Г целюлоза; 

Д пептиди.

19. Відносна молекулярна маса одного з ланцюгів ДНК становить 119 025. Укажіть для цього ланцюга:

20. Фрагмент ланцюга білка гемоглобіну А складається з 5 амінокислот: вал-лей-лей-тре-про. Укажіть:



Відвідайте наш новий сайт - Матеріали для Нової української школи - планування, розробки уроків, дидактичні та методичні матеріали, підручники та зошити