ДОВІДНИК З ХІМІЇ
КЛАСИ ОРГАНІЧНИХ РЕЧОВИН
9. Протеїни (білки)
Основними будівельними блоками білків є амінокислоти, які зв’язані між собою у вигляді ланцюга. Залежно від розміру отриманого полімеру розрізняють пептиди (2—9 залишків амінокислот), поліпептиди (10—100 залишків амінокислот) і протеїни (більше 100 залишків амінокислот).
9.1. Амінокислоти
Амінокислоти окрім функціональної карбоксильної групи містять аміногрупу (-NH 2). У природних амінокислотах аміногрупа завжди пов’язана з атомом Карбону, який знаходиться поряд з карбоксильною групою.
Запам’ятайте: природні амінокислоти називають 2-амінокислотами (α -амінокислоти).
Амінокислоти, за винятком гліцину (R = Н), є оптично активними сполуками. Усі α -амінокислоти, які зустрічаються в протеїнах, мають L -конфігурацію.
Властивості амінокислот
Амінокислоти — тверді речовини, добре розчинні у воді, мають високі температури плавлення, що знаходяться в межах 175—300 °С. Молекули цих кислот повинні, таким чином, утримуватися сильними електростатичними силами, що виникають у іонних гратках.
Усередині молекули амінокислоти відбувається внутрішньо-молекулярний протоліз, при якому карбоксильна група віддає один протон, а аміногрупа його отримує. Так утворюється амфотерний іон (внутрішня сіль).
Сильне взаємне притягування амфотерних іонів в амінокислотах забезпечує високу стабільність кристалічної гратки. До складу молекул амінокислот входять основна група —NH 2 і кислотна група —СООН, що обумовлює їхні амфотерні властивості, тобто вони утворюють солі як з кислотами, так і з основами. Молекули кислоти в розчині перебувають як амфотерні іони (внутрішня сіль). Кожна амінокислота в ізоелектричній точці характеризується водневим показником.
Таблиця деяких важливих амінокислот
