КЛАСИ ОРГАНІЧНИХ РЕЧОВИН

9. Протеїни (білки)

 

Основними будівельними блоками білків є амінокислоти, які зв’язані між собою у вигляді ланцюга. Залежно від розміру отриманого полімеру розрізняють пептиди (2—9 залишків амінокислот), поліпептиди (10—100 залишків амінокислот) і протеїни (більше 100 залишків амінокислот).

 

9.1. Амінокислоти

 

Амінокислоти окрім функціональної карбоксильної групи містять аміногрупу (-NH₂). У природних амінокислотах аміногрупа завжди пов’язана з атомом Карбону, який знаходиться поряд з карбоксильною групою.

 

 

Запам’ятайте: природні амінокислоти називають 2-амінокислотами (α-амінокислоти).

Амінокислоти, за винятком гліцину (R = Н), є оптично активними сполуками. Усі α-амінокислоти, які зустрічаються в протеїнах, мають L-конфігурацію.

 

 

Властивості амінокислот

 

Амінокислоти — тверді речовини, добре розчинні у воді, мають високі температури плавлення, що знаходяться в межах 175—300 °С. Молекули цих кислот повинні, таким чином, утримуватися сильними електростатичними силами, що виникають у іонних гратках.

Усередині молекули амінокислоти відбувається внутрішньо-молекулярний протоліз, при якому карбоксильна група віддає один протон, а аміногрупа його отримує. Так утворюється амфотерний іон (внутрішня сіль).

 

 

Сильне взаємне притягування амфотерних іонів в амінокислотах забезпечує високу стабільність кристалічної гратки. До складу молекул амінокислот входять основна група —NH₂ і кислотна група —СООН, що обумовлює їхні амфотерні властивості, тобто вони утворюють солі як з кислотами, так і з основами. Молекули кислоти в розчині перебувають як амфотерні іони (внутрішня сіль). Кожна амінокислота в ізоелектричній точці характеризується водневим показником.

Таблиця деяких важливих амінокислот