ДОВІДНИК З ХІМІЇ

КЛАСИ ОРГАНІЧНИХ РЕЧОВИН

9. Протеїни (білки)

9.3. Структура протеїнів

 

Протеїни, тобто ланцюги з більше 100 сполучених між собою амінокислот, мають впорядковані тривимірні структури. Ця структура визначає зрештою хімічні властивості протеїну.

Існує величезна кількість різних білків. Це пояснюється такими причинами:

різні види білків містять багато залишків різних амінокислот;

довжина ланцюгів молекул різних білків різна. Отже, відмінна також і загальна кількість зв’язаних залишків амінокислот.

молекули амінокислот з’єднуються між собою в різній послідовності.

Приклад. Уже з двома молекулами аланіну і цистеїну існує чотири різних можливості їхніх сполучень.

 

 

Послідовність з’єднань окремих амінокислот у ланцюзі, так звана послідовність амінокислот, визначає первинну структуру протеїн і в.

Між окремими частинками декількох молекул білка або всередині однієї молекули існують додаткові зв’язки, наприклад, водневі зв’язки.

Внаслідок цього виникають ще дві структури, так звана а-спіральна структура і β-структура (складчастого шару).

Просторова структура поліпептидного ланцюга, що виникає в результаті максимально можливої кількості внутрішньо-молекулярних водневих зв’язків, утворює вторинну структуру.

 

 

При згортанні і розгортанні поліпептидних ланцюгів утворюються додаткові водневі та дисульфідні зв’язки між функціональними групами.

 

 

Третинна структура молекул білка обумовлена просторовим розміщенням α-спіральної структури або β-структури внаслідок внутрішньо-молекулярної взаємодії.

Четвертинна структура — форма існування білкової молекули, сформована з кількох індивідуальних поліпептидів третинної будови при їхній асоціації.





Відвідайте наш новий сайт - Матеріали для Нової української школи - планування, розробки уроків, дидактичні та методичні матеріали, підручники та зошити