ДОВІДНИК З ХІМІЇ
КЛАСИ ОРГАНІЧНИХ РЕЧОВИН
9. Протеїни (білки)
9.3. Структура протеїнів
Протеїни, тобто ланцюги з більше 100 сполучених між собою амінокислот, мають впорядковані тривимірні структури. Ця структура визначає зрештою хімічні властивості протеїну.
Існує величезна кількість різних білків. Це пояснюється такими причинами:
- різні види білків містять багато залишків різних амінокислот;
- довжина ланцюгів молекул різних білків різна. Отже, відмінна також і загальна кількість зв’язаних залишків амінокислот.
- молекули амінокислот з’єднуються між собою в різній послідовності.
Приклад. Уже з двома молекулами аланіну і цистеїну існує чотири різних можливості їхніх сполучень.
Послідовність з’єднань окремих амінокислот у ланцюзі, так звана послідовність амінокислот, визначає первинну структуру протеїн і в.
Між окремими частинками декількох молекул білка або всередині однієї молекули існують додаткові зв’язки, наприклад, водневі зв’язки.
Внаслідок цього виникають ще дві структури, так звана а-спіральна структура і β -структура (складчастого шару).
Просторова структура поліпептидного ланцюга, що виникає в результаті максимально можливої кількості внутрішньо -молекулярних водневих зв’язків, утворює вторинну структуру.
При згортанні і розгортанні поліпептидних ланцюгів утворюються додаткові водневі та дисульфідні зв’язки між функціональними групами.
Третинна структура молекул білка обумовлена просторовим розміщенням α -спіральної структури або β -структури внаслідок внутрішньо -молекулярної взаємодії.
Четвертинна структура — форма існування білкової молекули, сформована з кількох індивідуальних поліпептидів третинної будови при їхній асоціації.