Хімія - Великий довідник школяра - 2019
Органічна хімія
Нітрогеновмісні органічні сполуки
Білки
Білки — це макромолекулярні органічні сполуки (біополімери), структурну основу яких складають поліпептидні ланцюги, побудовані із залишків α-амінокислот.У побудові білкових молекул беруть участь двадцять 
-амінокислот. Білки мають декілька рівнів просторової організації. Первинна структура білка — це послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Вторинна структура — утворення поліпептидним ланцюгом 
-спіралі або 
-шару. Третинна структура — просторова укладка поліпептидного ланцюга. Четвертинна структура — об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів з третинною структурою.
Різноманітність білків, їх значення в природі. Білки входять до складу всіх живих організмів. Вони виконують безліч функцій, зокрема будівельну й ферментативну.
Фізичні властивості білків. Одні білки розчинні, інші — ні. Багато білків утворюють колоїдні розчини. Білки мають різний смак, колір і запах. Температури, за яких відбувається руйнування білка, специфічні для кожного з них.
Хімічні властивості білків.
1) Під дією деяких чинників відбувається руйнування тривимірної структури білка — денатурація, пов’язане зі зміною четвертинної, третинної та вторинної структур; денатурація може бути оборотною і необоротною.
Чинники, що викликають денатурацію білків:
— нагрівання;
— випромінювання, наприклад інфрачервоне або ультрафіолетове;
— сильні кислоти, сильні луги, концентровані розчини солей (у разі тривалої дії розриваються навіть пептидні зв’язки);
— важкі метали;
— органічні розчинники (використання спирту як дезінфікуючого засобу базується на тому, що він викликає денатурацію білків бактерій).
2) Найважливіша хімічна властивість білків — здатність до гідролізу, який може проходити при нагріванні з сильними кислотами або лугами(кислотно-основний гідроліз),а також під дією ферментів(ферментативний гідроліз). Гідроліз призводить до розриву пептидних зв’язків з утворенням вільних амінокислот. Наприклад, кислотний гідроліз:
де R1 і R2 — радикали амінокислот.
3) Якісні кольорові реакції білків:
— біуретова реакція на пептидні зв’язки — дія розбавленого розчину купрум(II) сульфату на слабколужний розчин білка, супроводжується появою фіолетово-синього забарвлення розчину;
— ксантопротеїнова реакція на ароматичні та гетероядерні цикли — дія концентрованої нітратної кислоти з появою жовтого забарвлення.
