Усі уроки біології 10 клас - Р. С. Євсеєв 2018

Обмін речовин і перетворення енергії
Роль ферментів у забезпеченні процесів метаболізму клітини та цілісного організму

Цілі уроку:

освітня: сформувати знання про особливості ферментного каталізу: зміни енергії в ході реакції, механізм каталізу, коферменти, способи регуляції активності ферментів;

розвивальна: вміння логічно мислити на прикладі аналізу механізмів дії ферментів;

виховна: виховувати розуміння значення ферментів для збереження здоров'я людини та інших живих організмів.

Обладнання і матеріали: схеми, що ілюструють механізм дії ферментів.

Базові поняття і терміни: ферменти, ферментативний каталіз, субстрат, кофермент.

Тип уроку: засвоєння нових знань.

Ключові компетентності: спілкування державною мовою; наукове розуміння природи; уміння аналізувати, формулювати висновки; знання та розуміння фундаментальних принципів біології.

Хід уроку

I. ОРГАНІЗАЦІЙНИЙ ЕТАП

II. АКТУАЛІЗАЦІЯ ОПОРНИХ ЗНАНЬ І МОТИВАЦІЯ НАВЧАЛЬНОЇ ДІЯЛЬНОСТІ УЧНІВ

Питання для бесіди

1. Пригадайте, що означають поняття: «каталізатор», «ензим», «фермент»?

2. Від чого залежить швидкість хімічних реакцій?

3. У чому особливість перебігу хімічних процесів, які відбуваються у живих клітинах?

ІІІ. ВИВЧЕННЯ НОВОГО МАТЕРІАЛУ

Розповідь учителя з елементами бесіди

1. Поняття про ферменти

Ферменти — це біологічні каталізатори, які належать до білкової природи та синтезуються в клітинах живих організмів. Ферменти координують і прискорюють біохімічні реакції, які регулюють обмін речовин. Без них реакції в клітинах відбувалися б надто повільно і не могли б підтримувати життя.

Зазвичай фермент складається з двох частин: білкової — апоферменту та небілкової — коферменту. Роль коферменту виконують спеціальні органічні речовини — вітаміни, атоми металів та ще деякі сполуки. Білкова частина може мати третинну чи четвертинну структуру.

Ферменти каталізують певні реакції, впливаючи на конкретну речовину — субстрат. Зазвичай назви ферментів даються саме за субстратами, на які вони впливають, з додаванням закінчення -аза.

2. Властивості та функції ферментів

У молекулі ферменту міститься група особливо активних амінокислот, які утворюють активний центр ферменту, здатний діяти лише з відповідною речовиною — субстратом. При цьому субстрат є специфічним для певного ферменту і підходить за своєю структурою і фізико-хімічними властивостями активного центру як ключ до замка. Тому перебіг реакції субстрату з ферментом відбувається миттєво. Після реакції такий утворений комплекс розкладається з утворенням нових продуктів. Речовини, що утворилися, відразу ж відокремлюються від ферменту, який відновлює свою функції і стає здатним здійснювати ту саму реакцію.

Властивості ферментів:

• каталізують тільки енергетично можливі реакції;

• прискорюють пряму і зворотну реакції, не зміщуючи напрямку хімічної рівноваги;

• у ході реакції залишаються незмінними і до складу кінцевого продукту не входять;

• мають високу специфічність дії (зазвичай один фермент каталізує одну реакцію);

• значно ефективніші за звичайні небіологічні каталізатори (кожна ферментна молекула виконує від декількох тисяч до декількох мільйонів «операцій» за одну секунду та може прискорювати реакції в мільярди разів);

• діють у м’яких умовах (фізіологічні значення рН, температура тіла, нормальний атмосферний тиск);

• є каталізаторами, активність яких може регулюватися, тобто збільшуватися або зменшуватися.

Функції ферментів:

• сприяють перетворенню одних речовин — субстратів на продукти;

• є каталізаторами в усіх біохімічних реакціях;

• скеровують та регулюють обмін речовин організму;

• знижують енергію активації хімічних процесів в організмі.

3. Ферментативний каталіз: етапи та механізми

У ферментній реакції можна виділити такі етапи:

1) Приєднання субстрату (S) до ферменту (E) з утворенням фермент-субстратного комплексу (E-S).

2) Перетворення фермент-субстратного комплексу на один або кілька перехідних комплексів (E-X) за одну чи кілька стадій.

3) Перетворення перехідного комплексу на комплекс ферментпродукт (E-P).

4) Відділення кінцевих продуктів від ферменту.

Механізми каталізу:

1) Кислотно-лужний каталіз: в активному центрі ферменту містяться групи специфічних амінокислотних залишків, які є гарними донорами (-COOH, -NH+3, -SH, -OH) або акцепторами (-COO-, -NH2, -S-, -O-) електронів. Такі групи є потужними каталізаторами багатьох органічних реакцій.

2) Ковалентний каталіз: ферменти реагують зі своїми субстратами, утворюючи за допомогою ковалентних зв’язків дуже нестабільні фермент-субстратні комплекси, з яких у ході внутрішньомолекулярних перебудов утворюються продукти реакції.

Типи ферментативних реакцій

1) Тип «пінг-понг»: фермент спочатку взаємодіє із субстратом А, відбираючи в нього певні хімічні групи і перетворюючи на відповідний продукт. Потім до ферменту приєднується субстрат Б і отримує ці хімічні групи.

2) Тип послідовних реакцій: до ферменту послідовно приєднуються субстрати А та Б, утворюючи «потрійний комплекс». Після цього відбувається каталіз. Продукти реакції також послідовно від’єднуються від ферменту.

3) Тип випадкових взаємодій: субстрати А та Б приєднуються до ферменту в будь-якому порядку, невпорядковано, і після каталізу так само від’єднуються.

4. Способи регуляції активності ферментів

Активність ферментів змінюється з часом залежно від умов. Головна мета такої чутливості ферментів — реагувати на зміни зовнішніх та внутрішніх умов у клітини. Як це регулюється?

1) Доступність субстрату чи коферменту: швидкість, з якою речовини взаємодіють одна з одною, залежить від їхньої концентрації. Зміна кількості хоча б одного із субстратів припиняє або починає реакцію.

Приклад: наявність оксалоацетату (щавлевооцтова кислота) у циклі трикарбонових кислот.

2) Компартменталізація: зосередження ферментів та їхніх субстратів в одній органелі — ЕПС, мітохондріях, лізосомах, ядрі, плазматичній мембрані і т. д.

Приклад: ферменти циклу трикарбонових кислот та окиснення жирних кислот містяться в мітохондріях, ферменти синтезу білка — в рибосомах.

3) Генетична регуляція: зміна кількості ферменту внаслідок збільшення або зменшення його синтезу.

Приклад: зникнення травних ферментів за тривалого голодування; синтез лактозосинтетази під час вагітності та після пологів.

4) Частковий протеоліз проферментів: синтез деяких ферментів здійснюється у вигляді більш великого попередника, і після надходження у потрібне місце цей фермент активується через відщеплення одного чи кількох пептидних фрагментів. Приклад: активація травних ферментів трипсиногену, пепсиногену, факторів плазми системи зсідання крові.

5) Алостерична регуляція: алостеричні ферменти побудовані з двох або більше субодиниць. Одні одиниці мають алостеричний центр і є регуляторними. Приєднання ефектора до алостеричної (регуляторної) одиниці змінює конформацію білка і, відповідно, активність каталітичної субодиниці.

Приклад: фермент енергетичного розкладу глюкози фосфофруктокіназа регулюється проміжними і кінцевими продуктами цього розкладу.

6) Білок-білкова взаємодія: регуляторами є не метаболіти хімічних реакцій, а специфічні білки.

Приклад: мембранний фермент аденілатциклаза є чутливою до взаємодії G-білка, який сам активується в разі дії на клітину деяких гормонів (наприклад, адреналіну і глюкагону).

7) Ковалентна (хімічна) модифікація: оборотне приєднання або відщеплення певної групи, завдяки чому змінюється активність ферменту.

Приклад: у м’язах ферменти глікогенфосфорилаза (під час навантаження) та глікогенсинтетаза (під час відпочинку).

IV. УЗАГАЛЬНЕННЯ, СИСТЕМАТИЗАЦІЯ Й КОНТРОЛЬ ЗНАНЬ І ВМІНЬ УЧНІВ

1. Які властивості ферментів допомагають їм виконувати їхні функції?

2. Охарактеризуйте етапи та механізми ферментативного каталізу.

V. ДОМАШНЄ ЗАВДАННЯ

Опрацювати відповідний параграф у підручнику, підготувати повідомлення про роль вітамінів в обміні речовин на прикладі організму людини.





Відвідайте наш новий сайт - Матеріали для Нової української школи - планування, розробки уроків, дидактичні та методичні матеріали, підручники та зошити