Біологія 10 клас

Розділ 2 Молекулярний рівень організації живої природи


Тема 5. Біомолекулярний склад живого


§ 21. АМІНОКИСЛОТИ І ПЕПТИДИ


Терміни та поняття: амінокислоти, аспарагін, біполярний іон, ізоелектрична точка, адсорбція, гліцин, аланін, пролін, амінокислотний аналізатор, незамінні амінокислоти, пептиди, поліпептиди.

Що собою являють амінокислоти. Амінокислоти — це група органічних сполук, молекули яких містять дві функціональні групи: карбоксильну — СООН і аміногрупу NH2 (мал. 110). Таким чином, це амфотерні (від грец. амфотерос — обидва) сполуки, які реагують не лише з основами, а й з кислотами (мал. 111). На відміну від інших біологічних макромолекул — жирів та полісахаридів — амінокислоти обов’язково містять атоми Нітрогену. Крім того, до їх складу може входити і Сульфур.

Першу амінокислоту було виділено в 1806 р. французьким хіміком Л. Волкленом із соку рослини спаржі, латинська назва якої Asparagus. Саме тому її назвали аспарагіном.

Це солодкувата на смак кристалічна речовина, яка не має певного кольору. Всі амінокислоти, за винятком однієї (гліцину), є оптично активними речовинами, однак, на відміну від вуглеводів, належать до L-ряду. Тільки у деяких прокаріотів у клітинній оболонці, як виняток, зустрічаються D-амінокислоти (мал. 112).

При лабораторному синтезі оптично активних речовин L- і D-форми утворюються у рівних кількостях, тому в випадку з амінокислотами, так само як із моносахаридами, незрозуміло, чому молекули, які входять до складу живих істот, належать до одного певного ряду. Також загадкою залишається факт, чому амінокислоти і моносахариди відносять до різних оптичних форм. Можна навіть припустити, що це просто випадковість.

Оптичні ізомери амінокислот здатні до спонтанного взаємоперетворення. Вчені підрахували, що в дентині (цей білок формує коронку зуба) L-форма аспарагінової кислоти переходить у D-форму зі швидкістю 0,1 % на рік. Цю обставину можна використовувати для встановлення віку викопних залишків ссавців.

Більшість амінокислот розчинні у воді. При цьому відбувається дисоціація, в результаті якої карбоксильна група віддає протон Гідрогену H+, отримуючи негативний заряд, а аміногрупа приєднує цей атом і набуває позитивного заряду. Тому амінокислоти в розчині — це біполярні йони, оскільки мають як позитивний, так і негативний полюси. Однак у сумі вони мають нульовий заряд і в електричному полінейтрального середовища, на відміну від звичайних йонів, не мігрують ні до аноду, ні до катоду. Слід зазначити, що амінокислоти в кислому чи лужному середовищі перестають бути нейтральними молекулами й отримують певний заряд. Це зумовлено тим, що вони можуть віддавати йони H+ (при підвищенні рН розчину), або навпаки, брати їх з розчину (при зниженні рН) (мал. 113). При цьому для кожної амінокислоти, коли вона перебуває в стані біполярного іону, існує певне значення рН, яке називається ізоелектричною точкою. У випадку, якщо амінокислота має одну аміно- й одну карбоксильну групи, ізоелектрична точка близька до нейтральних значень рН, якщо ж число аміно- чи карбоксильних груп в молекулі різне, то ізоелектрична точка відповідно зрушується в той чи інший бік.


Мал. 110.Оптична ізомерія: L- і D- форми амінокислоти треоніну

 

 

Мал. 111.Загальна формула амінокислот (R-радикал)


Мал. 112.Прояв амфотерних властивостей амінокислот в ході реакцій: а з кислотами; б — основами


Для виділення амінокислот у чистому вигляді використовується цілий арсенал різноманітних фізичних і хімічних методів. Однак найбільш ефективним виявився метод хроматографії, який ґрунтується на різній здатності амінокислот до адсорбції (від лат. ад — на і сорбео — поглинаю). (Пригадайте, що це за явище.) Нині розроблено спеціальний пристрій, який називається автоматичний амінокислотний аналізатор. За допомогою цього приладу можна за лічені години провести аналіз амінокислотного складу будь-якого білка. Різноманітність будови і властивостей амінокислот. На сьогодні з живих істот вдалося виділити понад 170 різних амінокислот. Причому 20 з них є обов’язковими складовими клітин більшості видів живих істот. Амінокислоти відрізняються за будовою бічних ланцюгів. (При га дай те з курсу хімії: бічний ланцюг ще називають радикалом.) У складі найпростішої амінокислоти гліцину бічний ланцюг замінює атом Гідрогену. У більш складно організованої амінокислоти аланіну бічним ланцюгом є метил (-СН3). Урізноманітнення амінокислот зумовлене ускладненням бічного ланцюга. Він може складатися з вуглеводневого ланцюга, спиртового залишку, сполук Сульфуру, додаткової карбоксильної або аміногрупи і навіть досить складних органічних сполук, карбоновий ланцюг яких має форму кільця. Залежно від структури бічних ланцюгів амінокислоти мають різні хімічні й фізичні властивості.

Мал. 113.Зміна йонізації молекули амінокислоти залежно від рН розчину


Класифікація амінокислот. Амінокислоти класифікують по-різному. Найбільш чіткою є класифікація за структурою замісників, які визначають фізичні і хімічні особливості кожної амінокислоти. За таким принципом 20 універсальних амінокислот поділяють на чотири групи (форзац 1): неполярні (аланін, валін, ізолейцин, лейцин, метіонін, пролін, триптофан, фенілаланін, гліцин); полярні, при pH = 7 незаряджені (аспарагін, глутамін, серин, тирозин, треонін, цистеїн); полярні, при pH = 7 заряджені негативно (аспарагінова і глутамінова кислоти); полярні, при pH = 7 заряджені позитивно (аргінін, гістидін, лізин).

Зазначимо, що серед 20 універсальних амінокислот є одна — пролін, у якої замість аміногрупи (-NH2) міститься іміногрупа = NH, тож її називають імінокислотою.

Які амінокислоти називають незамінними. Кожна рослина здатна синтезувати всі 20 універсальних амінокислот, використовуючи для цього залишки карбонатної і нітратної кислот. Тварини також можуть утворювати амінокислоти з простих молекул, але не здатні синтезувати всі необхідні для життя амінокислоти. Саме ці амінокислоти, які тварини не здатні синтезувати, називають незамінними амінокислотами. Кожному виду тварин властивий певний набір незамінних амінокислот. В організмі людини не синтезуються вісім амінокислот: валін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін. Вони не відіграють у метаболізмі особливої ролі, відмінної від ролі інших амінокислот. Незамінні амінокислоти мають надходити до організму тварини з їжею. Причому в м’ясі є всі незамінні амінокислоти, а в тканинах більшості рослинні, тому повноцінною рослинною їжею для людини є тільки пшениця та рис, в зернах яких міститься увесь набір незамінних амінокислот. Людина, яка споживає пшеничний хліб, зви чай ну кам’яну сіль та воду, теоретично може жити, не страждаючи від дефіциту необхідних організму речовин.

Що таке пептидний зв’язок і пептиди. Амінокислоти здатні реагувати між собою — карбоксильна група однієї амінокислоти взаємодіє з аміногрупою іншої. При цьому утворюється молекула води, а валентності, що вивільнилися, беруть участь в утворенні зв’язків між амінокислотами (мал. 114). (Пригадайте, що таке реакція конденсації.)

Пептиднним є ковалентний зв’язок аміногрупи з карбоксильною (-NН-СО-). Речовини, що складаються із залишків 2-8 амінокислот, називаються пептидами, із залишків 10-60 амінокислот — поліпептидами (мал. 114). Поліпептиди, що містять сотні залишків амінокислот, і є білками — головною будівельною речовиною клітини. (Пригадайте прізвища науковців, що розробили положення поліпептидної теорії будови білків.)


Мал. 114.Пептидний зв’язок між молекулами амінокислот


Біологічне значення амінокислот. Отже, амінокислоти є мономерами, з яких будуються білки. Причому всі білки утворюються саме з 20 універсальних амінокислот. Хоча і тут є свої винятки. В деяких білках зрідка зустрічаються похідні цих амінокислот, наприклад гідроксилізин або гідроксипролін. Як з’ясувалося, ці амінокислоти є вторинними, тобто утворилися вони вже після того, як увійшли до складу поліпептидного ланцюга.

Окремі пептиди й амінокислоти є основою не лише для білків, а й для інших речовин. Слід зазначити, що таких амінокислот, які не входять до складу білків, вчені нарахували вже понад 150. Це не тільки проміжні ланки синтезу універсальних амінокислот, а і функціонально навантажені речовини, що мають в клітині певну функцію. Наприклад, невід’ємний компонент меланіну — пігменту шкіри й волосся людини — амінокислота тирозин.

Крім того, амінокислотам притаманні й інші важливі функції. Амінокислоти, які надходять до організму тварини з їжею, можуть бути джерелом енергії. Вони легко окиснюються до СО2, Н2О і найпростіших нітрогеновмісних сполук. При цьому енергії виділяється не менше, ніж при окисненні моносахаридів.

Завдяки своїм амфотерним властивостям амінокислоти забезпечують буферність вмісту клітини. (Пригадайте, завдяки яким ще речовинам підтримується сталість рН клітини.)

Амінокислоти — це похідні карбонових кислот, у молекулах яких міститься NH2. Вони мають амфотерні властивості і здатні реагувати між собою, утворюючи поліпептидні ланцюги. У складі живих істот виявлено понад 170 амінокислот, однак універсальними, притаманними всім живим істотам є 20 амінокислот, з яких будуються білки. Крім того, амінокислоти виконують й інші функції, зокрема можуть слугувати джерелом енергії.





Відвідайте наш новий сайт - Матеріали для Нової української школи - планування, розробки уроків, дидактичні та методичні матеріали, підручники та зошити