Підручник Біологія 9 клас - В. І. Соболь - Абетка 2017

Тема 1. ХІМІЧНИЙ СКЛАД КЛІТИНИ ТА БІОЛОГІЧНІ МОЛЕКУЛИ

§ 8. БІЛКИ, ЇХНЯ ОРГАНІЗАЦІЯ ТА ФУНКЦІЇ

Життя - це спосіб існування білкових тіл, суттєвим моментом якого є постійний обмін речовин із оточуючою природою.

Ф. Енгельс

Основні поняття й ключові терміни: БІЛКИ. Амінокислоти. Денатурація. Ренатурація.

Пригадайте! Що таке макромолекули?

Поміркуйте!

У природі існує близько 10 трильйонів (1012) різних білків, що забезпечують життєдіяльність організмів усіх ступенів складності від вірусів до людини та вирізняють між собою представників тих двох мільйонів видів організмів, відомих на сьогодні в біології. Від чого залежить така вражаюча різноманітність білків?

Тривимірна структура білків

ЗМІСТ

Які особливості будови білків?

БІЛКИ - це високомолекулярні біополімерні органічні сполуки, мономерами яких є амінокислоти. Особливістю сучасних досліджень білків є визначення білкового складу організмів; цим займається така наука, як протеоміка.

Білки є біополімерами з 20 різних мономерів - природних основних амінокислот, поєднаних у макромолекулах в специфічних кількості й послідовності. Порядок розташування амінокислот у молекулі білка визначається геном.

Іл. 15. Загальна структурна формула амінокислоти

Амінокислоти - це малі біомолекули, до складу яких входять аміно- і карбоксильна групи. Крім того, вони містять характеристичну (радикал - R) групу, яка у різних амінокислот є різною (іл. 15). При взаємодії NН2-групи однієї амінокислоти з СООН- групою іншої утворюються пептидні зв’язки, що визначають міцність білкових молекул (іл. 16). За біологічними особливостями амінокислоти поділяють на замінні (наприклад, аланін, аспарагін) та незамінні (аргінін, валін). Перші синтезуються в організмі людини і тварин, а другі не синтезуються і потрапляють до нього лише з харчовими продуктами.

Іл. 16. Схема утворення пептидного зв'язку

Для нормальної життєдіяльності організм потребує повного набору з 20 основних амінокислот.

Білки поділяють за хімічним складом на прості (протеїни) та складні (протеїди). Прості білки побудовані лише з амінокислотних залишків, а складні містять ще й небілкові компоненти (атоми Феруму в гемоглобіні, Цинку - в інсуліні, Магнію - в хлорофілі, молекули ліпідів - у ліпопротеїдах, вуглеводів - у глікопротеїдах, нуклеїнових кислот - у нуклеопротеїдах).

Отже, нескінчена різноманітність білків визначається різноманітністю комбінацій амінокислот та їхньою здатністю сполучатись з іншими молекулами.

Якою є структурна організація білків?

Виокремлюють чотири рівні структури білків (іл. 17).

Первинна структура кодується відповідним геном, є специфічною для кожного окремого білка і найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка. Формують первинну структуру білків пептидні зв’язки, хоча можуть мати місце і ковалентні дисульфідні зв’язки.

Вторинна структура являє собою форму спіралі або структуру складчастого листка і є найстійкішим станом білкового ланцюга.

Така стійкість формується завдяки численним водневим зв’язкам. Прикладами білків із вторинною структурою є кератини (утворюють волосся, нігті, пір’я тощо) і фіброїн (білок шовку).

Третинна структура виникає в результаті взаємодії амінокислотних залишків з молекулами води. При цьому гідрофобні «хвости» «втягуються» всередину білкової молекули, а гідрофільні групи орієнтуються у бік розчинника завдяки водневим зв’язкам. У такий спосіб формується компактна молекула білка, усередині якої практично немає молекул води. Підтримання третинної структури забезпечують ковалентні дисульфідні та нековалентні йонні, гідрофобні й електростатичні зв’язки. До білків з третинною структурою відносять міоглобін.

Четвертинна структура виникає внаслідок поєднання кількох субодиниць з утворенням білкового комплекса (мультимеру). Підтримання цієї структури також забезпечують йонні, гідрофобні та електростатичні зв’язки. Типовим білком четвертинної структури є гемоглобін.

Білки можуть тривалий час зберігати структуру і фізико-хімічні властивості. Але є ряд чинників (температура, кислоти, луги, важкі метали), вплив яких спричиняє втрату природної структури білка із збереженням первинної.

Іл. 17. Структурна організація білків: 1 - первинна структура (ланцюг); 2 - вторинна структура (спіраль);

3 - третинна структура (глобула); 4 - четвертинна структура (мультимер)

Цей процес називається денатурацією. Якщо дія цих чинників припиняється, то білок відновлює свій початковий стан. Це явище називають ренатурацією. У живих організмах ці властивості білків пов’язані з виконанням певних функцій: сприйняттям сигналів із зовнішнього середовища, забезпеченням рухів тощо. Необоротний процес руйнування первинної структури білка називають деструкцією.

Отже, на різноманітність білків впливає ще й їхня просторова структура, яка формується в процесі згортання білків (або фолдингу).

Яка роль білків у життєдіяльності організмів?

Головна характеристика білків, що дає їм змогу виконувати різноманітні функції, - здатність зв’язуватися з іншими молекулами. Ділянки білків, що відповідають за це, називаються ділянками зв’язування. Функції білків у клітині різноманітніші, ніж функції інших макромолекул. Основними із них є:

■ будівельна - білки є будівельним матеріалом для багатьох структур (наприклад, колаген є компонентом хрящів, кератин будує пір’я, нігті, волосся, роги, еластин - зв’язки);

■ каталітична - білки-ферменти прискорюють хімічні реакції (наприклад, трипсин каталізує гідроліз білків);

■ рухова - скоротливі білки забезпечують рухи, зміну форми клітин організму (наприклад, міозин, актин утворюють міофібрили);

■ транспортна - білки можуть зв’язувати і транспортувати неорганічні та органічні сполуки (наприклад, гемоглобін переносить О2 у крові хребетних, міоглобін переносить О2 у м’язах, гемоціанін переносить О2 у крові головоногих молюсків);

■ захисна - білки захищають від ушкоджень, антигенів тощо (наприклад, антитіла інактивують чужорідні білки, фібриноген є попередникомфібрину під час зсідання крові);

■ регуляторна - білки регулюють активність обміну речовин (наприклад, гормони інсулін, глюкагон регулюють обмін глюкози, соматотропін є гормоном росту);

■ енергетична - під час розщеплення білків у клітинах вивільняється енергія (1 г = 17,2 кДж);

■ сигнальна - є білки, що можуть змінювати свою структуру під дією на них певних чинників і передавати сигнали, які при цьому виникають (наприклад, родопсин - зоровий пігмент);

■ запаслива - білки можуть відкладатися про запас і слугувати джерелом важливих сполук (наприклад, яєчний альбумін як джерело води, казеїн - білок молока);

■ поживна - є білки, що їх споживають організми (наприклад, казеїн - білок молока для живлення малят ссавців).

Існує багато білків, які розширюють перелічені вище функції білків. Білкову природу мають деякі антибіотики, отрути змій і павуків, бактеріальні токсини. У деяких арктичних риб у крові є білок, що виконує функції антифризу: він не дає крові цих тварин замерзати.

Отже, різноманітність білків визначає й різноманітність їхніх функцій у життєдіяльності організмів.

ДІЯЛЬНІСТЬ

ПРАКТИЧНА РОБОТА № 1 (А)

Розв'язування елементарних вправ зі структури білків

Мета: формувати вміння розв’язувати елементарні вправи з молекулярної біології.

Що потрібно пам'ятати для розв'язування вправ

■ Відносна молекулярна маса (Mr) білків вимірюється в атомних одиницях маси (а. о. м.) або дальтонах (Да).

■ Відносна молекулярна маса амінокислоти - 100 а. о. м.

Вправа 1. Молекулярна маса білка каталази дорівнює 224 000 а. о. м. Скільки амінокислотних залишків є в цій молекулі? Яка кількість пептидних зв’язків між амінокислотами утворює ланцюг?

Вправа 2. Інсулін (гормон підшлункової залози) має молекулярну масу 5 610 а. о. м. Визначте, скільки аміно- і карбоксильних функціональних груп входить до його складу.

Вправа 3. Визначте молекулярну масу білка лізоциму, до складу якого входить 130 амінокислот.

Вправа 4. Молекулярна маса гемоглобіну дорівнює 68 660 Да. Всього до складу (всіх 4 субодиниць гемоглобіну) входить 602 амінокислоти. Визначте молекулярну масу гему.

Вправа 5. Гемоглобін крові людини містить 0,34 % Феруму. Визначте мінімальну масу молекули гемоглобіну (молекулярну масу білка можна визначити за формулою: М = 100 х а/б, де М - молекулярна маса білка; а - атомна або молекулярна маса компонентів; б - відсотковий склад компонента).

Вправа 6. Карбоангідраза - це фермент, за допомогою якого утворюється вуглекислий газ у процесах тканинного дихання. Молекули ферменту містять 0,23 % Цинку. Визначте молекулярну масу карбоангідрази.

СТАВЛЕННЯ

Наведіть приклади харчових продуктів, що містять білки. Вкажіть значення білків в організмі людини. Зробіть висновок про необхідність вживання людиною білкових харчових продуктів.

РЕЗУЛЬТАТ

Оцінка

Завдання для самоконтролю

1 - 6

1. Що таке білки? 2. Що таке амінокислоти? 3. Назвіть структурні рівні організації білків 4. Що таке денатурація і ренатурація? 5. Назвіть зв'язки, що стабілізують структуру білків. 6. Назвіть основні функції білків.

7 - 9

7. Які особливості будови білків? 8. Якою є структурна організація білків? 9. Яка роль білків у життєдіяльності організмів?

10 - 12

10. Від чого залежить нескінченна різноманітність білків?





Відвідайте наш новий сайт - Матеріали для Нової української школи - планування, розробки уроків, дидактичні та методичні матеріали, підручники та зошити